分组机

中科院广州地球化学研究所赵振华研究员及研究小组在对河北省张家口东坪特大型金矿中钾化-硅化碱性正长岩研究中，发现了一种新类型的稀土四分组效应—MW复合型，该研究成果已作为科学通报2010年第15期封面文章发表。 　　赵振华研究员是国际上最早发现和研究高分异花岗岩及水岩作用过程中稀土元素四分组效应的地球化学家之一。他发现的稀土四分组效应—MW复合型显示了M型和W型稀土四分组效应同时出现在同一类岩石(矿石)中。对该种岩石中磷灰石和锆石单颗粒矿物的稀土组成原位分析一致显示了熔体结晶(岩浆)及热液流体交代叠加作用，并可能至少有两期热液活动。它揭示了具有MW复合型稀土四分组效应的东坪特大型金矿形成过程中熔体-流体共存及富Cl, CO2和Si, K, Al, 高温、中低盐度热液流体交代作用的叠加。该新发现丰富了稀土四分组效应的类型和内容，并为探讨与碱性岩浆的金成矿作用提供了新资料。 　　稀土四分组效应(tetrad effect)是由于镧系元素4f电子层1/4, 1/2, 3/4, 至完全充满状态其化学性质的差异性变化造成的。即La-Ce-Pr-Nd, Pm-Sm-Eu-Gd, Gd-Tb-Dy-Ho 和Er-Tm-Yb-Lu化学性质分组，Nd/Pm, Gd, Ho/Er 为分界点，每4 个稀土元素为一组，各组在化学过程呈现出更相似的性质。在球粒陨石标准化图解中形成四组上凸或下凹的曲线，分别称为M型和W型四分组效应,它完全偏离了岩石中常见的线性分布规律。在已有研究中发现的高演化岩浆岩、水溶液和热液成因矿物中M型和W型稀土元素四分组效应均是分别单独存在的。

新标准水泥组分测定仪分析水泥化学成分组成的检测方法一、前言：水泥组分测定仪作为用于分析水泥化学成分组成的仪器，在水泥质量控制和研究中发挥着关键作用。随着水泥行业的不断发展和技术进步，对水泥组分测定的准确性、高效性和智能化要求也日益提高。新的标准和规范不断涌现，促使水泥组分测定仪不断创新和升级，以适应日益严格的质量检测需求。二、仪器选择与校准1.仪器选择选用符合新标准要求的水泥组分测定仪，确保其精度、稳定性和可靠性。考虑仪器的自动化程度、操作便捷性和数据处理能力。2.仪器校准定期对测定仪进行校准，可采用标准物质进行校准，确保测量结果的准确性。校准应涵盖仪器的各个参数，如温度、压力、流量等。三、样品制备与处理1.样品采集按照标准要求采集具有代表性的水泥样品，确保样品的均匀性和稳定性。避免样品受到污染或受潮。2.样品处理将水泥样品进行研磨和筛分，使其达到测定仪要求的粒度范围。可以采用机械研磨或手工研磨的方法，但要注意避免样品过热或损失。四、测定方法与操作流程1.测定方法选择根据水泥的类型和组分特点，选择合适的测定方法，如化学分析法、物理分析法等。确保测定方法符合最新标准要求，并具有较高的准确性和重复性。2.操作流程严格按照测定仪的操作说明书进行操作，确保每个步骤都正确无误。注意控制测定条件，如温度、时间、试剂用量等，以保证测定结果的准确性。五、数据处理与分析1.数据记录准确记录测定过程中的各项数据，包括样品编号、测定时间、测定结果等。数据记录应清晰、完整，便于后续的分析和处理。2.数据处理采用合适的数据分析方法，对测定结果进行处理和分析。可以使用专业的数据处理软件，提高数据处理的效率和准确性。3.结果判定根据标准要求，对测定结果进行判定，确定水泥的组分含量是否符合标准要求。如结果不符合要求，应进行重新测定或采取相应的措施进行调整。数据分析表样品编号测定日期三氧化硫（%）氧化钙（%）二氧化硅（%）氧化铝（%）氧化铁（%）其他组分（%）判定结果Sample012024/8/122.562.321.15.23.85.1符合标准Sample022024/8/122.861.821.55.33.94.7符合标准Sample032024/8/122.662.121.35.13.75.2符合标准 五、质量控制与保证1.内部质量控制建立内部质量控制体系，定期对测定仪进行检查和维护，确保仪器的正常运行。进行平行样测定、加标回收试验等，以验证测定结果的准确性和可靠性。2.外部质量控制参加外部质量控制活动，如实验室间比对、能力验证等，以提高实验室的检测水平和质量保证能力。及时关注标准的更新和变化，确保实验室的检测方法和结果符合最新标准要求。总之，新标准水泥组分测定仪的解决方案需要从仪器选择、样品制备、测定方法、数据处理和质量控制等方面进行全面考虑，以确保测定结果的准确性和可靠性。

大家好，本周为大家分享一篇发表在Anal Chem.上的文章，Distinguishing Histidine Tautomers in Proteins Using Covalent Labeling-Mass Spectrometry [1]。该文章的通讯作者是来自马萨诸塞大学阿默斯特分校的Richard W. Vachet教授。组氨酸是人体蛋白质结构中的重要组成氨基酸，研究发现，组氨酸具有Nδ-H和Nε-H两种互变异构体，通过两种互变异构体的转换，可以在蛋白质中介导质子转移。目前常使用2D NMR技术进行区分，但操作相对繁复。共价标记质谱是一种研究蛋白质结构的有力方法，具有操作简单，灵敏度高，结构分辨率高等优点。在本文中，作者尝试以焦碳酸二乙酯（DEPC）为标记试剂，采用共价标记质谱区分组氨酸互变异构体。组氨酸侧链的咪唑上具有两个氮原子，其中一个氮上的孤电子对参与芳香环π键的组成，而另一个氮原子仍保留孤对电子，更容易与DEPC等亲电子试剂反应。而组氨酸的两个互变异构体中都只有一个保留孤对电子的氮原子，且该氮原子位置不同，Nδ-H互变异构体中的Nε2与DEPC反应，而Nε-H互变异构体中的为Nδ1。因此以DEPC标记组氨酸以区分两个互变异构体的方法是可行的（图1）。图1. DEPC 结构及其与两种不同组氨酸互变异构体的反应 为了测试DEPC 标记区分两种互变异构体的能力，作者以几种含组氨酸的肽，在确保DEPC仅标记组氨酸条件下进行实验。以Fmoc-DGHGG-NH2为例子，该肽在N端包括一个Fmoc基团以确保仅标记组氨酸。采用等度洗脱来最大限度地利用LC分离两种异构体，并确保流动相组成不影响肽段电离效率，从而可以更好地量化每个互变异构体的比率。结果发现，在11.4和13.6分钟洗脱的峰具有相同的m/z值（图2）。根据串联MS数据，发现这两个峰代表着组氨酸上成功标记DEPC的单一物质（图3）。并且，这些同量异位离子的串联质谱不同，表明这两种物质为带有不同组氨酸互变异构体的物质。作者将先洗脱出的物质命名为修饰物质1，后洗脱出的为修饰物质2。根据MS/MS数据，两者的主要区别为修饰物质2具有更加丰富的羧基化a3离子（a3*）。图2. 未标记（蓝色迹线）和 DEPC 标记（红色迹线）肽 Fmoc-DGHGG-NH 2的提取离子色谱图。DEPC浓度比肽浓度高10倍，反应1分钟图3. 两种修饰的His异构体的串联质谱。(a)来自图2中的色谱图的修饰物质 1 的串联质谱。(b)来自图2中的色谱图的修饰物质2的串联质谱。标有星号 (*) 的产物离子包含羧基化产物此外，在重复实验中，作者发现物质2与物质1的丰度比为3.9± 0.2。而研究发现，在中性pH条件下，游离氨基酸Nε-H 互变异构体与 Nδ-H 互变异构体的比接近于4:1。因此，两物质的峰面积比表明物质1可能为 Nδ-H 互变异构体，而物质2可能为 Nε-H 互变异构体。结合以上发现，并考虑肽解离途径等因素，作者对两物质质谱图谱差异做出推测。当物质2为Nε-H互变异构体侧链时，DEPC 标记在Nδ1上，有利于肽通过bx-yz途径解离，随后通过bx-ax途径损失CO，因此物质2富含a3*离子。当物质1为Nδ-H 互变异构体时，DEPC 标记在Nε2上，肽通过组氨酸途径解离，并形成了稳定五元环，因此优先形成更稳定的b3*离子（图4）。以上发现进一步证明了Fmoc-DGHGG-NH2中物质1为 Nδ-H 互变异构体，物质2为 Nε-H 互变异构体。根据丰度比以及肽解离途径不同，作者在其他模型肽标记实验中也成功区分两互变异构体。由于组氨酸的pKa在一定程度上会影响互变异构体的比例，因此两互变异构体的丰度比可能会略有变化。总之，以上结果表明，DEPC共价标记质谱可以识别两个组氨酸互变异构体。图4. DEPC 标记的含组氨酸肽 CID 过程中两种异构体的肽片段化途径。左侧通路为物质1（Nδ-H互变异构体），右侧通路为物质2（Nε-H互变异构体）之后，作者还进一步研究了不同DEPC浓度对实验的影响。结果发现，在 DEPC 浓度范围超过一个数量级时，Fmoc-DGHGG-NH2的两种修饰形式的比率基本在4左右保持恒定，其他模型肽的比率略有不同（图5），但随着 DEPC 浓度的增加，给定肽的标记比率保持不变。在质谱可以确认互变异构体结构的肽中，Nε-H互变异构体总是丰度相对更高，洗脱相对较晚。此外，作者发现当组氨酸不是位于N末端残基时，Nε-H 互变异构体的an */bn *比率总是比Nδ -H 互变异构体的更高。但是，若组氨酸残基位于肽的N末端时，在质谱中观察不到b1和a1离子，将对结果造成影响。图 5. 在 DEPC 浓度增加时选择肽的两种修饰形式的标记比率。(a) Fmoc-DGHGG-NH2；(b) Ac-IQVYSRHPAENGK(Ac)；(c) Ac-VEADIAGHGQEVLIR；(d) Ac-LFTGHPETLEK(Ac)。MS/MS 用于通过测量an /bn离子的比率来确认每个互变异构体总而言之，作者成功使用DEPC共价标记质谱区分肽与蛋白质中的组氨酸互变异构体，利用丰度比与洗脱时间，以及CID期间的肽解离模式，区分两种互变异构体。利用该方法，作者团队已经确定了几种蛋白质组氨酸互变异构体比率，并且相对于2D NMR方法，该方法更简单、更快、更精确，有利于探索蛋白质中组氨酸残基周围的局部结构，提供高分辨率的结构信息。[1]Pan X, Kirsch ZJ, Vachet RW. Distinguishing Histidine Tautomers in Proteins Using Covalent Labeling-Mass Spectrometry. Anal Chem. 2022 Jan 18 94(2):1003-1010.