白细胞介素- 1(interlenkin 1,1L-1)的间接作用,可使内毒素引起机体发热。本篇文章介绍IL-1的受体分泌及调节介绍。
IL-1的受体有两种:IL-1RⅠ和IL-1R Ⅱ。三种IL-1都能与受体结合,IL-1Ra与受体结合后不引发信号转导效应,但可抑制IL-1α和IL-1β同受体结合。上述两种受体常常表达在同一细胞中,但不同的细胞仅优势表达某一种受体。
IL-1RⅠ是相对分子质量为80000的糖蛋白,人的基因位于2号染色体长臂上。主要表达在内皮细胞、平滑肌细胞、T细胞,肝细胞、成纤维细胞、角质细胞和表皮树突状细胞等。IL-1RⅠ高度糖基化,阻止糖基化会降低其生物学活性。IL-1R Ⅰ的胞质内肽链较长,并参与信号转导,与Toll受体的胞质区显著同源,故称为Toll/白细胞介素同源区域(Toll /in-terleukin-1 homologous region,TIR),缺乏酪氨酸激酶的活性。人IL-1R Ⅰ mRNA约5kb,编码569个氨基酸残基,细胞外320个氨基酸残基构成3个免疫球蛋白样功能域,跨膜区有19个氨基酸残基,其余230个氨基酸残基在胞质内。
IL-1受体辅助蛋白(interleukin-1 receptor accessory protein,IL-1RAcP)其胞外和胞质结构域与IL-1RⅠ具有同源性,IL-1与IL-1RⅠ结合亲和力较低,可使构象发生改变,并被IL-1RAcP识别,参与受体复合物的形成,能够增强其亲和力,使之发挥生物学效应。
IL-1RⅡ主要表达在B细胞、单核细胞和中性粒细胞中。IL-1R Ⅱ的 mRNA约1803bp,编码386个氨基酸残基,是相对分子质量为68000的糖蛋白。该蛋白质含有5个糖基化位点,经过N-糖苷酶处理使糖链分解后,相对分子质量为55000。IL-1RⅡ细胞外的332个氨基酸残基构成3个免疫球蛋白样功能域,其胞内只有很短的29个氨基酸残基,没有信号转导功能。用抗IL-1RⅡ抗体不能阻止IL-1的信号转导,用抗IL-1RⅡ抗体能够有效地阻止IL-1的信号转导。IL-1RⅡ是一个诱骗分子,可为IL-1的自身负反馈。将IL-1RⅡ的细胞外部分与IL-1RⅠ的胞质内部分嵌合构建的嵌合受体能够与IL-1结合并能转导信、号效应。
可溶性IL-1受体:健康人和某些病理组织液中可检查到IL-1R Ⅰ和 IL-1RⅡ的胞外结构部分为可溶的IL-1受体,但其具体的生物学作用不是很清楚。
IL-1的信号转导途径用图9-1表示。
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