碳氧血红蛋白饱

我想检测兔子全血的血红蛋白，不知道那个公司有这方面的试剂盒？如果我用血红蛋白计测量，xk-2血红蛋白计怎么样啊？还有就是全血的血红蛋白和血浆的血红蛋白的差别到底在哪啊？请各位老师指教！！

我想测全血血红蛋白，求购血红蛋白计。联系：shenyuni2000@yahoo.com.cn

最近要做大豆豆血红蛋白含量的测定，方法我已经知道，最后要比色，可是我查不到有关测定豆血红蛋白含量标线的方法！！！！太早的文献真的很难找到，希望各位大侠能多多指教，给与帮助！我将万分感谢 ！

可有同仁做血红蛋白直接电化学的?我最近实验有点小郁闷,可有人讨论讨论啊?求知音啊!!!

[em06] [em06] [em06] !!我用磷酸缓冲溶液配制的血红蛋白就是做不出来氧化还原峰,那位高手知道是怎么回事啊?是不是用其他溶液配制啊?

制备的血红蛋白纳米微囊用什么方法可以不破损微囊而测出其中的血氧饱和度?红外的方法可行否?

英国研究人员说，他们发现了一种控制人体血红蛋白含量的基因，这将有助于研制治疗贫血症等病症的药物。　　英国帝国理工学院研究人员11日在《自然遗传学》杂志上报告说，他们对1.6万人的基因图谱和血红蛋白含量进行了分析。结果显示，基因TMPRSS6控制着人体内的血红蛋白含量。研究对象中既有欧洲人也有亚洲人，说明这一基因的作用在全球人群中广泛存在。　　血红蛋白是高等生物体内负责运送氧的一种蛋白质，如果体内血红蛋白含量过低，就会出现贫血等症状。但如果血红蛋白含量太高，也会增加中风等疾病的风险。　　研究人员说，如果能研发出增强基因TMPRSS6活动性的药物，就可以提高人体内的血红蛋白含量，帮助治疗贫血症等。同样，如果能用药物抑制该基因的作用，也可以根据需要降低血红蛋白的含量。

我用氰化高铁法测全血中血红蛋白含量，但同一组的三个平行间差别很大，请问是何原因?谢谢指点

采用P/ACETM MDQ高效毛细管电泳仪，电泳缓冲液为50mmol/L 柠檬酸-20mmol/L 柠檬酸三钠，pH2.6，电泳温度25℃，电压22kV，紫外检测波长196nm。结果表明：肌肉中肌红蛋白和血红蛋白含量测定结果相对标准偏差为0.69% 和0.90%，后加标准品和前加标准品回收率分别为93.26%～97.84%、90.32%～97.46% 和79.89%～84.14%、79.52%～83.65%。该方法简单、快速、对同时测定畜禽肌肉色素物质肌红蛋白和血红蛋白含量准确度良好，是评价肉品质参数的一种值得推广应用的新方法。

猪血红蛋白水解液中多肽、血红素等营养成分浓度较低，有必要对猪血红蛋白水解液进行浓缩。用0.2μm的陶瓷微滤膜和截留相对分子质量3.5 × 103 的超滤膜对猪血红蛋白水解液进行微滤澄清和超滤浓缩，考察膜滤前后水解液中粗多肽、血红素等成分的含量变化及膜的各项性能表征。结果表明，0.2μm 陶瓷膜对猪血红蛋白水解液有明显的澄清效果，粗多肽得率为76.150%，血红素得率为80.154%，膜再生效果好，膜通量恢复率达到97.42%。超滤对粗多肽和血红素的浓缩倍数分别达到3.5 倍和3 倍。因此，微/ 超滤技术适用于浓缩猪血红蛋白水解液，能获得富含多肽和血红素的浓缩物。

人血清中血红蛋白的[color=red]分子荧光[/color]光谱法测定

日前，国家药品不良反应监测中心发布了第39期《药品不良反应信息通报》并表示，近期国外药品管理部门发现苯佐卡因可能引起高铁血红蛋白血症的严重不良反应。考虑到此类风险在我国临床应用中也同样存在，且苯佐卡因产品多为非处方药，为使广大医务人员和患者及时了解该药品的使用风险，国家食品药品监督管理局提醒广大医务人员、药品生产企业和公众关注苯佐卡因引起高铁血红蛋白血症的安全性信息。　　苯佐卡因是局部麻醉药，主要用于皮肤病止痒，创面、痔疮及溃疡面等止痛，在我国主要作为非处方药使用。　　2011年4月，美国和加拿大药品管理当局发布警示信息，警惕苯佐卡因可能引起的严重不良反应高铁血红蛋白血症，涉及主要人群是2岁以下儿童，用药目的是使用苯佐卡因制剂缓解出牙引起的不适。　　高铁血红蛋白血症虽然罕见，但为可危及生命的严重不良反应。高铁血红蛋白血症降低红细胞在全身输送氧气的能力，其体征和症状包括白色、灰色或蓝色皮肤、口唇和甲床，呼吸急促、乏力、意识错乱、头痛、头晕、恶心以及心率的变化。在罕见的情况下，高铁血红蛋白血症可以导致麻痹、昏迷甚至死亡。　　FDA建议2岁以下儿童不要使用苯佐卡因产品，除非在医生的建议和监督下；成人使用苯佐卡因凝胶和溶液缓解口腔疼痛应严格按照产品说明书使用，并将本品放在儿童不能接触的地方。　　虽然我国尚未收到苯佐卡因导致高铁血红蛋白血症的报告，但是国外药品不良反应监测数据表明，苯佐卡因可以引起高铁血红蛋白血症，此风险在我国临床应用中也同样存在。　　国家食品药品监督管理局建议患者在使用含苯佐卡因药物时要严格按照说明书使用，如果在使用过程中出现高铁血红蛋白血症的体征和症状，如皮肤、口唇粘膜、甲床青紫，呼吸急促、心率加快、乏力、意识错乱、头痛、头晕等，请及时就医。2岁以下儿童应在医师指导下使用。　　国家食品药品监督管理局建议生产企业及时完善产品说明书；增加相关安全性信息；加强合理用药的宣传，确保产品的安全性信息及时传达给患者和医生；并加强药品不良反应监测。　　广大医务工作者、药品生产企业和公众如需了解详细信息，请登陆国家食品药品监督管理局网站（http://www.sfda.gov.cn）或国家药品不良反应监测中心网站（http://www.cdr.gov.cn）查询。

“不同饱和度硫酸铵沉淀中的蛋白浓度测定结果表明血红蛋白主要集中于50％和60％饱和度的硫酸铵沉淀中，杂蛋白主要集中在10％～40％饱和度的硫酸铵沉淀中。”这是文献中的原话，我想知道怎么知道哪部分是杂蛋白呢？怎么分辨哪部分的沉淀是自己的目标蛋白，哪部分的沉淀是杂蛋白呀[img]https://simg.instrument.com.cn/bbs/images/default/em09509.gif[/img]

我用V-5600可见分光光度计做的，做样品的时候含量比别的实验室低10%这样，有老师知道什么原因吗，用的是SF/Z JD0107010-2011的方法做的，别的实验室用的WS/T 42-1996的标准。之前我觉得是方法不同做的结果会不一样，但是我今天做的空白血（之前没做过）我以为会像正常没有CO中毒一样，会在10%以下，但是我做得-9%左右，我就怀疑是仪器或者方法操作的问题，有没有老师知道是什么情况

全血洗涤后离心机用多少转速？常温还是4℃？取下层红细胞裂解后离心用多少转速？常温还是4℃？

蛋白质的英文名词来源于希腊文，其含义是“第一”和“基本的”。反映了蛋白质是生命活动中最基本的和最重要的物质。蛋白质由碳、氢、氧、氮4种主要元素组成，有的蛋白质还含有硫、磷等其他元素。如血红蛋白含有铁、甲状腺球蛋白含有碘等。蛋白质的基本结构单位是氨基酸。氨基酸的特点是在分子一端含有氮和氢元素组成的化学基团——氨基。动物不能合成氨基，只有植物有利用硝酸盐合成氨基的能力。所以在动物饲养中，要依靠含有氨基酸、蛋白质的饲料，使家畜、家畜等生产蛋白质（净肉）。 蛋白质由一长串氨基酸链组成。一般都很长，如血红蛋白是由580个氨基酸组成。但氨基酸种类只有20种，在蛋白质中按严格的顺序排列，构成多种多样的生物专一性的蛋白质。由于人体不能合成氨基酸，只能从食物中获得蛋白质，并在肠内将蛋白质分解成各种氨基酸，这些氨基酸被吸收后，重新合成人体的特殊蛋白质。合成蛋白质的主要器官是肝脏。 从蛋白质这个名字看，好像蛋白质来源离不开蛋。其实动物、植物以及其他生物体都含有蛋白质。虽然最常党见的蛋白质——蛋清是白色的。但并非所有蛋白质都是白色的。血液上的血红蛋白是红色的，绿色植物的叶绿蛋白是绿色的。 同碳水化物和脂肪相比，蛋白质的两个代谢特点，一是它主要在代谢中发挥作用，而不是分解后为人体提供能量；二是蛋白质代谢的起点和终点都是蛋白质，即起点是人体的异蛋白质（如鱼的蛋白质，鸡肉蛋白质等），而终点则成了人体特有的蛋白质。蛋白质由氨基酸组成，是另一种重要的供能物质，每克蛋白质提供4卡路里的热量。但蛋白质的更主要的作用是生长发育和新陈代谢。过量的摄入蛋白质会增加肾脏的负担。因此蛋白的摄入要根据营养状况、生长发育要求达到供求平衡。通常蛋白摄入所产生的热量约占总热量的20%左右为宜。

一些蛋白质的分子量与Stokes半径：蛋白质 分子量（kD）Stokes半径（nm）乳清蛋白 12.4 2.01核糖核酸酶 13.7 1.92肌红蛋白 17.0 2.00大豆胰蛋白酶抑制剂 21.5 2.26碳酸酐酶 31.0 2.35辣根过氧化物歧化酶 40 3.00卵清蛋白 45 2.80血红蛋白（人）64.5 3.08牛血清白蛋白 70 3.65酵母醇脱氢酶 150 4.55血浆铜蓝蛋白 151 4.73谷氨酸脱氢酶 258 6.00甲状腺球蛋白 670 8.25芜菁花叶病毒 3500 ~12.0

白细胞与红细胞在此重新定向。白细胞（WBC）和红细胞（RBC）是血液中的重要组成部分，在生命体延续发展和生物治疗中具有不同的功能。红细胞，又称红血球，含有一种蛋白质称作血红蛋白。当血红蛋白从肺部吸收氧气时，血液呈红色。随着血液流经全身，血红蛋白向人体组织释放氧气。红细胞的生命周期为4个月，其形如圆盘，中间下凹，边缘较厚，呈圆饼状。白细胞，又称白血球，具有更加复杂的功能。白细胞构成了人体抵抗感染的一种防御机制。有多种不同类型的白细胞，其生命周期和功能各不相同。白细胞还能够产生一种特殊的蛋白质，称作抗体，能够识别并吞噬入侵人体的外来异物。 红细胞白细胞物理特征红细胞呈双凹圆盘状，无核。尺寸大约为6-8 μm。白细胞呈不规则性，但有一个核和外缓冲层。生命周期120天。几天，但在健康人体中可存活数天至数年不等。类型：血液中只有一种红细胞在血液中存在许多类型的白细胞，其功能各不相同：嗜中性粒细胞、T淋巴细胞、B淋巴细胞（巨噬细胞）、嗜酸性粒细胞、嗜碱性粒细胞。循环系统：心血管系统。心血管和淋巴系统总计红细胞700:1白细胞男性每立方毫米460-6200万个；女性每立方毫米4200-5400万个。每立方毫米4000 – 11000个功能：向身体的不同部位提供氧气，并负责运送二氧化碳和其它废物。产生抗体，对感染形成免疫力，有些具有噬菌功能。血液中含量：

一氧化碳 品名一氧化碳 Carbonmonoxide CAS： 630-08-0理化性质无色、无嗅、无味的气体。分子式C-O。分子量28.01。相对密度0.793(液体)。 熔点 -205.0℃。沸点 -191.5℃。自燃点608.89℃。与空气混合物爆炸限12～ 75%。在水中的溶解度低，但易被氨水吸收。在空气中燃烧呈蓝色火焰。遇 热、明火易燃烧爆炸。在400～700℃间分解为碳和二氧化碳。 侵入途径经呼吸道吸收。 毒理学简介人吸入TCLo: 600mg/m3/10M，LCLo:5000ppm/5M。人（男性）吸入LCLo: 4000ppm/30M TCLo: 650 ppm/45M。大鼠吸入LC50: 1807 ppm/4H。小鼠吸入LC50: 2444 ppm/4H。 CO经呼吸道吸入。吸入的CO通过肺泡进入血液, 立即与血红蛋白结合形成 碳氧血红蛋白(HbCO)。空气中CO分压越高， HbCO浓度也越高。吸收后的 CO绝大部分以不变的形式由呼吸道排出。在正常大气压下, CO半排出期为 128～409分钟,平均为320分钟。停止接触后,如提高吸入气体的氧分压,可缩 短CO的半排出期。进入血液的CO与血红蛋白及其它某些含铁蛋白质(如肌 球蛋白、二价铁的细胞色素)形成可逆结合。它与血红蛋白具有很强亲和力, 即CO与血红蛋白的亲和力比氧与Hb 的亲和力约大300倍，致使血携氧能力 下降,同时HbCO的解离速度却比氧合血红蛋白的解离慢3600倍,且HbCO的存 在影响氧合血红蛋白的解离, 阻碍了氧的释放,导致低氧血症,引起组织缺氧。 中枢神经系统对缺氧最敏感，因此首先受累。缺氧引起颅内压增高。同时，缺氧和脑水肿，造成脑血液循环障碍， 而血管吻合支较少和血管水肿、结 构不健全的苍白球可出现软化、 坏死、或白质广泛性脱髓鞘病变，产生帕 金森氏综合征和一系列精神症状。部分重症CO中毒患者，在昏迷苏醒后，经过2天至2月的假愈期，又出现一 系列神经、精神障碍，称之为迟发性脑病。 临床表现急性CO中毒是吸入高浓度CO后引起以中枢神经系统损害为主的全身性疾病。急性CO 中毒起病急、潜伏期短。轻、中度中毒主要表现为头痛、头昏、心 悸、恶心、呕吐、四肢乏力、意识模糊，甚至昏迷,但昏迷持续时间短，经 脱离现场进行抢救，可较快苏醒、一般无明显并发症。血HbCO浓度在10％至50％。部分患者显示脑电图异常。 重度中毒者意识障碍程度达深昏迷或 去大脑皮质状态。往往出现牙关紧闭、 强直性全身痉挛、大小便失禁。部分患者可并发脑水肿、肺水肿、 严重的心肌损害、休克、呼吸衰竭、上消化道出血、皮肤水泡或成片的皮肤红肿、肌肉肿胀坏死、肝、肾损害等。 血液HbCO浓度可高于50％。多数患者脑电图异常。急性CO中毒迟发脑病是指急性中毒意识障碍恢复后, 经过2～60天假愈期，又出现神经精神症状。常见临床表现有以下几种：a.精神障碍:定向力丧失、计算力显著下降、记忆力减退、反应迟钝、 生活 不能自理,部分患者可发展为痴呆综合征。或有幻觉、错觉、语无伦次、行 为失常、兴奋冲动、打人毁物等表现。b.锥体外系症状:表现呆板面容,肌张力增高、动作缓慢、步态碎小、双上肢 失去伴随运动,小书写症与静止性震颤,出现帕金森综合征。c.锥体系神经损害:表现轻偏瘫、假性球麻痹、病理反射阳性或小便失禁。 d.大脑皮层局灶性功能障碍: 如失语、失明、失写、失算等，或出现继发性 癫痫。头颅CT检查可发现脑部有病理性密度减低区。脑电图检查可发现中度或高度异常。根据吸入较高浓度CO的接触史和急性发生的中枢神经损害 的症状和体征, 结合血中HbCO及时测定的结果，现场卫生学调查及空气中 CO浓度测定资料，排除其它病因后，可诊断为急性CO中毒。 轻度急性CO中毒需与感冒、高血压、食物中毒等鉴别， 中度及重度中毒者 应注意与其他病因如糖尿病、脑血管意外、安眠药中毒等引起的昏迷鉴别, 对迟发脑病需与其他有类似症状的疾患进行鉴别诊断。处理迅速将患者移离中毒现场至通风处,松开衣领,注意保暖,密切观察意识状态。 血HbCO系CO中毒唯一特异的化验指标，但只有及时测定才对诊断更有参 考意义。 脱离中毒环境8小时以上患者,血中HbCO多在10％以下。双波长分光光度法有较高的灵敏度及准确度,快速简便。 及时有效给氧是急性CO中毒最重要的治疗原则。应用高压氧疗法，可加速患者血中HbCO的清除,迅速纠正组织缺氧。方法是用2～2.5个大气压活瓣式面罩吸入纯氧60分钟,每日1次,轻度中毒一般5～7次,中度中毒10～20次,重度 中毒20～30次。(详见--附:高压氧治疗急性一氧化碳中毒及其迟发脑病)对症 及支持疗法：根据病情采用解除脑水肿、改善脑血循环的治疗药物,维持呼吸循环功能及镇痉等。对迟发脑病患者,治疗方法包括高压氧、糖皮质激素、血管扩张剂、神经细胞营养药及抗帕金森氏病药物等。对中、重度中毒患者昏迷清醒后,应卧床休息两周,在观察两个月期间,暂时脱离CO作业。附:高压氧治疗急性一氧化碳中毒及其迟发脑病

最近一直在网上找国产的肌红蛋白，但是所查到的几乎都是Sigma的进口的，价钱有点偏高。我是用来作为测试柱子性能的样品，所以不需要太纯的，那样更容易考察柱子的分离性能。知道供应信息的请回帖啊，谢谢！

在下面帖子中，版友“十年自然”提到[URL=http://www.instrument.com.cn/bbs/shtml/20081215/1641478/]http://www.instrument.com.cn/bbs/shtml/20081215/1641478/[/URL]网上搜到的近期从国家渔业局了解到，随着我国金枪鱼产业的迅速发展，为规范金枪鱼产品标准，我国渔业行政部门正在研究如何防止一氧化碳处理金枪鱼产品问题，已将制定金枪鱼食用标准提上了日程，并将出台金枪鱼产品销售的有关标准，禁止用一氧化碳处理金枪鱼产品。 金枪鱼鱼肉中含有丰富的血红蛋白和肌红蛋白，但这两种蛋白易于与空气中的氧发生反应，导致肉质与颜色发生变化，给消费者以不新鲜的感觉。因此，新鲜优质的金枪鱼产品需要很好的冷藏运输设备、保鲜贮藏设备与技术。而不法经销商往往出于赚取更多利润的目的，置消费者健康与安全于不顾，将在配套技术与设备均不到位的情况下生产出来、且已变质、变色的金枪鱼产品，用一氧化碳进行保色处理。 一氧化碳处理过的金枪鱼产品对消费者健康有很大的危害性。由于被新鲜颜色所掩盖的一氧化碳金枪鱼产品肉质已变，消费者食用之后很容易产生不良反应，如肠胃感觉不佳，重者则会食物中毒。 有关人士认为，作为我国新开发的远洋海产品，我们必须未雨绸缪，从现在起就加强管理力度，提高管理起点。因此，从消费安全和食品安全的角度出发，我国将尽快出台《生食金枪鱼标准》，并在市场准入方面实施严格的标识认证制度[color=#DC143C]知道一氧化碳保色的原理及危害？在其他领域有没有使用？[/color]

功能性蛋白及一例分析自19世纪中叶荷兰化学家Gerardus Mul-der从动物组织和植物体中提取出蛋白质以来，人们发现了越来越多的蛋白质，据估计生物界中蛋白质的种类可达1010～1012之多;在这如此众多的蛋白质中，功能性蛋白发挥着极其重要的生理功能 。功能性蛋白也有人称其为活性蛋白。它们的特点是都有识别功能，能与其他分子特异性结合.完成各种复杂的生命活动:在结构上主要是一些球状蛋白质。1 功能性蛋白的种类按其作用方式不同可分为酶蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白、毒蛋白、激素蛋白（1）酶蛋白： 细胞的生长和繁殖、代谢物的合成和分解、能量的产生和利用，这些过程所需要的物质都是通过无数的生物化学反应来提供的.而这些反应又都是在一类特殊蛋白质—酶蛋白的催化下完成的。酶的催化效率极高，且具有高度的专一性，也正是这种高度的专一性使一种特定的酶只能作用于一种或少数几种结构相似的化合物，这就要求有各种不同的酶去作用于不同的化合物。在酶的作用下，生物细胞才得以合成各种复杂的化合物，也才能使各种大分子物质被分解、吸收和利用.且这些反应都要在适合于生物体本身的温度、压力和pH值等非常温和的条件下进行，能使生物细胞按照这种方式进行化学变化是蛋白质最重要的功能之一。常见的酶蛋白如淀粉酶使淀粉分解形成葡萄糖，蛋白酶、肽酶使蛋白质分解为氨基酸;溶菌酶使细菌细胞壁中的肤聚糖被破坏;凝血系统酶的有序作用使凝血过程得以有条不紊地进行.合成酶能合成多种体内所需要的大分子物质。应用举例：由于近年来鱼粉资源价格上涨，冷向军等人通过向鱼粉含量较低(10﹪)的饲料个添加蛋白酶AG使鱼的前肠蛋白酶有显著提高。同样有实验证明在玉米-豆粕型粮食中添加蛋白酶可以改善肉鸡的生长性能，提高蛋白质的消化率。（2）运输蛋白：有些蛋白质起载体的作用可以运输特定的物质到达必须的部位，使其完成特定的功能，这种蛋白质称为运输蛋白。如哺乳动物的血红蛋白能将氧从氧气充裕的肺内运送到各个组织中去:血清蛋白能与游离脂肪酶等多种物质结合，并将这些物质在脂肪组织与身体的其他部位间运送（最典型的β1-脂蛋白可随血流运输脂肪)，铁传递蛋白能传递血液中的铁。无脊椎动物体内的血蓝蛋白，大豆根瘤中的豆血红蛋白也起着输送氧气的作用。另外还有一些能携带物质通过细胞膜进出细胞的蛋白质，如细菌过膜运输中的载体蛋白等，它们都属于运输蛋白。（3）运动蛋白：参与运动功能的蛋白质种类较多如脊椎动物中骨骼肌的主要成分就是肌动蛋白和肌球蛋白，肌肉的收缩就是靠着这两种互相联系的平行丝状蛋白相对滑动来完成的；细菌的运动器官——鞭毛也是由鞭毛蛋白组成的；绿藻的运动也离不开蛋白质；有丝分裂的完成，精子的运动等都与运动蛋白有关，所以绝大多数生物的运动和收缩过程都是运动蛋白参与的结果。应用举例：邱永忠等人在研究烟草花叶病毒（TMV）在植物细胞间的运动时发现用体外定位突变引起L株上，被点突变的DNA体外转录成RNA后感染感病烟草，结果定位突变的L株表型30kD蛋白基因四种位点不同的移码突变和一种基因中间大部分缺失的突变体均使病毒不能感染植株。这证明TMV 30kD蛋白与病毒运动有关，而与病毒复制无关。同时因为胞间连丝一般只能让小于1kD的分子通过，其通透范围远小于病毒颗粒，也小于折叠的病毒核酸分子，Wolf等实验证明正时因为30kD蛋白才使得植株分子半径扩散了三倍多。（4）免疫球蛋白：指具有抗体活性的动物蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。脊椎动物的免疫系统能抵抗外来的入侵物质，如病毒、细菌以及其他机体的细胞，当外来的这些入侵物质(抗原)进入机体后就会激发机体的免疫系统而产生特异性的免疫球蛋白(抗体)，通常每一种抗体对于相应的某一特定抗原具有高度的专一性，抗原与抗体结合形成抗原-抗体复合物．使入侵物质——抗原失活而排出体外，从而消除外来物质对机体的干扰。由此看来蛋白质不仅参与了高等动物的免疫反应，而且起着重要的作用，由于抗原和抗体结合的高度专一性，必然有数量众多的抗体作用于不同的抗原物质，据估计抗体的类型可能有10O万种，即免疫球蛋白可能有100万种之多。（5）毒蛋白：动物、植物和微生物都可以产生某些特殊的物质来防御敌害，这些物质中绝大多数是蛋白质类物质，由于它们对高等动物具有毒性，故称为毒蛋白。蝎类能产生毒性很强的蝎毒蛋白．用来攻击敌害，保护自己；蛇类产生的神经毒素和心赃毒素其主要成分也是小分子量的蛋白质；毒蘑菇中的相当一部分蘑菇毒素也是蛋白质；细菌产生的毒素，毒性极强的肉毒梭菌毒素(人的致死量小于19m)和破伤风痉挛毒素、白喉杆菌毒素等外毒素均是蛋白质。应用举例：王峰等人研究核糖体失活蛋白（RIPS)是一类能够抑制细胞核糖体合成蛋白质，从而导致宿主死亡的毒蛋白，广泛存在于植物、细菌中。发现其在在细胞内的转运途径研究很多，目前较为清楚的是逆向转运途径，其中以蓖麻毒素、志贺菌毒素、霍乱毒素为代表，大体过程为：内吞一内吞小体一高尔基体一内质网一胞液。（6）激素蛋白：是由特殊细胞所产生的一类物质，它们通过与靶细胞或系统内其它器官的相互作用来发挥其代谢上的功能，其实许多激素本身就是蛋白质，这样的蛋白质称为激素蛋白，它们在生物合成上具有重要的功能。如胰高血糖素、胰岛素、胃泌素、生长激素、促甲状腺激素、促肾上腺皮质激素和促脂解激素等均是蛋白

铁是人体造血合成血红蛋白最重要的元素，它是构成血肌红蛋白、红蛋白、细胞色素的主要成分，也是人体必须的微量元素。铁对人体是相当重要的，那么具体有那些作用呢?　　铁是血红蛋白的组成成份，参与氧的运输和存储。铁是血红蛋白的重要组成部分，铁元素血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、细胞色素氧化酶及触酶的合成，红细胞的功能是输送氧，每个红细胞含2.8亿个血红蛋白，每个血红蛋白分子又含四个铁离子，而这些铁离子正是一种运输体，有它们，还能真正携带和输送氧。　　铁对人体免疫系统有影响。铁元素在人体内参与着造血，并形成血红蛋白、肌红蛋白，参与氧的携带和运输的整个过程，多种酶的活性中心也是铁。有实验证明，缺铁会让中性白细胞的杀菌能力降低，使得淋巴细胞功能受损，而这些补充铁质之后都会得到改善，特别是免疫系统。　　铁还直接参与人体能量代谢。铁在人体内以很多种形式存在，生理功能也很大，如肌红蛋白可贮存氧，血红蛋白可输送氧，细胞色素可转运电子，此外，铁还结合多种酶分解氧化物，解毒抑制细菌，释放能量，而释放能量的多少又与细胞中的铁有关，铁质越多，能量代谢就越好。而且铁还影响蛋白质以及去氧核糖核酸的造血及合成、维生素代谢。　　可见，微量元素铁对人体的作用是很大的，但是，人体内的铁质要把握好，缺铁对身体的健康会造成危害，但是补铁过量对人体也是不好的，要保持正常含量的铁才能保证人体的健康。缺铁的话，红细胞就不能正常的生成，就会导致缺铁性贫血。但是补铁过量的话，就有可能会诱发肿瘤的发生和发展，因为铁可能是肿瘤细胞生长和复制的限制性营养素。体内铁水平高可增加某种肿瘤细胞的生存和生长，成为临床上可检测到的肿瘤。人体内的病原菌的生长和繁殖也是一种限制性营养素。而铁过多诱导的脂质过氧化反应的增强，机体氧化和抗氧化平衡就会失调，直接让DNA受损伤，从而诱发突变。　　小编在这里要特别介绍一下缺铁对小孩的危害。缺铁对孩子的伤害是很大的，会影响孩子的智力，缺铁会阻碍脑组织和神经组织髓鞘的快速结合，缺铁严重的小孩，后期就算有铁质的补充，也很难恢复神经递质的传导神经冲动的动力，因此缺铁对智力造成的危害是很大的。此外缺铁还会影响孩子的情绪，甚至影响孩子的社会适应能力，对于孩子和容易缺铁的女性来说，补铁很重要，建议选用体恒健牌铁之缘片，含乳酸亚铁以及阿胶，双重补铁补血。　　可见，铁过少或过量都是对身体有害的，保持体内的铁质平衡，才能最大限度的发挥铁对人体的作用。

70kDa）中的七个得到了可溶性表达，而其它的融合标签（GST，MBP和hexahistidine）系统则只得到了四个可溶性表达的蛋白。表1. 用大量的目标蛋白评估NusA标签对提高融合蛋白可溶性的作用参考文献a目的蛋白数目目的插入序列种属目标蛋白大小范围NusA融合蛋白可溶性比例Shih等（2002）40酵母，哺乳动物，植物，昆虫9-10060Korf等（2005）75人6-12760bKohl等（2008）96人1-11844ca. Korf等和Kohl等的研究中包含了六组氨酸标签。b. 可溶性蛋白量大于等于10%即认为该融合蛋白可溶。c. 纯化后的融合蛋白如果在SDS-PAGE后考染在合适位置出现条带即认为可溶。Korf等的还发现对于定位于真核细胞细胞器，质膜或者骨架的蛋白，相对于其它标签系统来讲，NusA标签是最好的可溶性表达的选择。Kohl等（2008）也发现只要在20-25℃诱导表达，NusA标签能够大大提高难表达的蛋白比如膜蛋白的可溶性。与Korf等的研究结果一致，Kohl等也发现25℃诱导表达比30℃或37℃诱导表达可以纯化得到更多的NusA融合蛋白。切除NusA标签获得后保持活性且正确折叠的蛋白表2总结了16个采用NusA标签成功获得可溶性蛋白，在切除标签后这些蛋白仍有正确折叠结构和活性。大部分这种研究是是关于分子量小于或接近20kDa的目标蛋白。纯化后的目标蛋白产量范围在1.5-100mg/L。趋化因子和细胞因子可以得到高达30-100mg/L的产量。其它关于这些蛋白表达和纯化的有参考价值信息包括：■ 植物磷酸烯醇式丙酮酸—羧化酶激酶（Ermolova 2003）——目标蛋白切除标签后用BDA（蓝色葡聚糖）亲和层析树脂纯化。纯化后蛋白的催化活性比未切除标签的融合蛋白高50倍。■ Xklp3a，Tep3Ag和E8R（De Marco 2004）——用蛋白酶切割后，His-融合的TEV和NusA被Ni2+离子亲和色谱选择性去除。与Ni2+亲和结合的标签被紧密地结合在树脂上，在流出液中则可以得到纯化的目的蛋白。所有这三种蛋白在纯化后都正确折叠且均一分散在溶液中。纯化的膜结合蛋白E8R牛痘病毒蛋白在Tris缓冲液中除去NusA后出现了沉淀，然而加入0.02%的月桂酰基麦芽糖苷和150mM的氯化钠后，蛋白又重新变得可溶。■ 环麦芽糖糊精酶（Turner 2005）——这个蛋白属于α-淀粉酶家族。这个家族的蛋白通常在大肠杆菌中很难以活性形式表达出来。将其与肠激酶混合孵育24小时以上会使其活性逐渐增强，直到达到未经肠激酶处理过的融合蛋白的2倍以上，这也说明标签的存在降低了该酶的活性。可以用固化了Cu2+的亲和层析柱去除切除的融合标签。■ 八种人趋化因子（Magis-trelli 2005）——所有的蛋白都在OrigamiTM B菌株中表达提高它们在胞质中的二硫键形成率。在趋化因子编码序列的C端引入了AviTMTag（亲和素）生物素化序列。切割后的细胞趋化因子可以用单体的亲和素树脂亲和层析与切割下的NusA标签和蛋白酶混合物分离开。所有切割纯化后的蛋白在细胞趋化实验中都显示了活性，而没有一个融合蛋白有这样的活性。■ 蚯蚓血红蛋白（Karlsen 2005）——酶切后，用分子筛分离纯化蚯蚓血红蛋白，纯化后的蛋白通过圆二色谱检测得到的α-螺旋结构与模型预期结果一致，且纯化后的蛋白可以以单体的形式稳定保存。■ 人白介素-29（Li 2006）——用S-蛋白亲和层析比Ni2+亲和层析可以得到更纯的目的蛋白。将融合蛋白N端的NusA/His•Tag®/S•Tag™标签切掉后，用链亲和素琼脂去除生物素标记的凝血酶。用水疱性口膜炎病毒（VSV）处理固定的人羊膜上皮细胞（WISH 细胞）后，通过检测纯化的IL-29对细胞的保护效应来检测其抗病毒活性。■ 人干扰素-λ2（Li 2007）——酶切后，用Novagen提供的EKaptureTM琼脂除去重组的肠激酶。先用纯化后的干扰素-λ2处理WISH细胞，24小时后加入VSV病毒，可以观察到干扰素-λ2可以有效地保护细胞免于病毒介导的病变。表2. 切除NusA标签获得后保持活性且正确折叠的蛋白参考文献目的蛋白目的蛋白分子量（kDa）切割用蛋白酶融合蛋白亲和层析固定介质纯化后目的蛋白产量（mg/L）Ermolova等（2003）植物磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶激酶32凝血酶Ni2+1.5De Marco等（2004）Xklp3ATep3AgE8R15NRa32bTEV酶TEV酶TEV酶Ni2+5.02.54.0Turner等（2005）环麦芽糖糊精酶69肠激酶Cu2+1.6Magistrelli等（2005）八种人趋化因子8-21Xa因子Ni2+30-100Karlsen等（2005）蚯蚓血红蛋白15TEV酶Ni2+NRaLi和He（2006）人白介素-2920凝血酶S-蛋白60Li和Huang（2007）人干扰素-λ220肠激酶Ni2+65a. 未报道b. 根据NCBI报道预测的全长蛋白分子量与NusA标签融合且具有活性的蛋白 与这些切除NusA标签后保持活性且正确折叠的蛋白不同，还有很多报道指出目的蛋白在“NusA-目的蛋白”的融合形式时具有很好的活性。比如单链（ScFv）催化活性抗体14D9（Zheng 2003），来自Aequorea victoria的绿色荧光蛋白（Nallamsetty 2006），人二氢叶酸还原酶（Nallamsetty 2006），来自Ensis directus蛏子的精氨酸酶激酶（Compaan 2003），来自B. thuringiensis的修饰δ-内毒素（Kumar 2005），人BCMA跨膜受体（Guan 2006），植物α-双加氧酶1（Liu 2006），以及来自Plasmodium falciparum的b-ketoacyl-acyl载体蛋白合成酶（Lack 2006）等，反映了各种不同背景的蛋白都显示出了与NusA标签融合后的活性。NusA标签提高蛋白可溶性的可能机制 Houry（1999）等揭示NusA蛋白是分子伴侣GroEL在体内的必须底物。而GroEL与其共作用因子GroES是大肠杆菌唯一的在所有生长条件下必需的分子伴侣系统。Douette等（2005）研究了融合蛋白NusA-UCP1（uncoupling protein 1）的可溶产量。UCP1是一种线粒体膜蛋白。这些作者发现16℃培养时，当GroEL共过表达的情况下，融合蛋白的可溶性有更大的提高。这个结果也表明NusA与分子伴侣途径相作用，从而阻止参与蛋白的聚集。总结 已有充分的证据证明NusA标签系统能显著提高多种不同来源蛋白的可溶性表达，而这些蛋白在单独表达时往往形成不可溶的包涵体。在一些研究报告中，用蛋白酶切除NusA标签能使目的蛋白仍保持正确折叠和生物学活性；相反，在另外许多报道中也指出当目的蛋白与NusA融合而非切除时，融合蛋白也同样具有活性。NusA标签系统的成功至少部分地是由于其与大肠杆菌分子伴侣系统相互作用的结果。

(一)铁的生理作用铁在人体中的含量只有0.004% ，微乎其微。但铁是组成血红蛋白的一个不可缺少的成员。人体中的铁，有 72% 以血红蛋白的形式存在。它是一种含铁的复合蛋白，是血液中红细胞的主要成分。血液运送氧气的重大使命，就是由血红蛋白承担的。铁是一种变价元素。当铁从一种价态转变为另一种价态时，需要消耗（或放出）的能量极少，因而是血液中氧的良好载体。当血液进入肺部后，红细胞中的铁与呼吸作用吸进来的新鲜氧气相结合，铁便由低价变为高价；当血液进入到身体其它部位时，红细胞中的铁，由高价被还原为低价，并释放出氧气，供组织进行氧化反应。1个血红蛋白分子中含有4个Fe2+，因此可同4个氧分子可逆结合。血红蛋白的相对分子质量为64000—67000，因此64000—67000g血红蛋白可结合22.4×4=89.6L氧，即1g血红蛋白可结合1.34--1.36ml氧。其实，血红蛋白的功能，并不限于运送氧气，还有运送二氧化碳和维持血液酸碱平衡的作用，这些功能也是与铁分不开的。(二)铁在人体中的分布、利用和损失一个成年人，全身含铁约3--5g，除以血红蛋白形式存在外，还有约10%，分布在肌肉和其它细胞中，是酶的构成成分之一。还有一部分称做贮备铁，贮备在肝脏、脾脏、骨髓、肠和胎盘中，约占总量的15%--20%。此外，还有少量的铁，以与蛋白质相结合的形式，存在于血浆中，称做血浆铁，数量约为3mg。红细胞的寿命约为120天，最后在肝脏或脾脏中破裂。这样，每天破裂的红细胞数，约相当于红细胞总数的1/120。同时每天又有相同数量的新的红细胞，由红骨髓产生出来。因此，在正常情况下，人体内的红细胞数，保持相对稳定。破坏（或死亡）的红细胞，分离出来的铁，转变成为血浆铁，进入骨髓中后，再次用来生产新的红细胞，肌肉及其它细胞中的铁也是如此，细胞破裂后，变成血浆铁，然后再用来合成新的细胞。因此，铁与蛋白质、脂肪等其它营养素不同，除出血造成铁的损失外，铁在人体内并无消耗，而是循环利用。尽管如此，但仍然有极少量的铁损失到身体外面，即每天脱落的肠粘膜、皮肤细胞以及毛发中所含的铁，成年男子约为0.9mg，女子约为0.7mg。因而每天需要从食物中吸收约1mg的铁，以资补充。又因为铁的吸收率因食物而异，通常为 10% 左右，再加上安全系数，从而中国营养学会建议每日膳食营养素供给量中，铁的摄取量成年男子为12mg，女子为18mg，孕妇、乳母为28mg。女子、孕妇、乳母因月经出血、胎儿成长和哺乳等原因，故每日应摄取铁的数量较多。当每日摄取的铁量，少于损失（应补充）的铁量时，经过一段时间，贮备铁用完，血液中红细胞的数目或者红细胞中的血红蛋白含量，便会相应减少，从而不同程度地出现贫血症状。医学上常采用红细胞计数的方法，来作为确定贫血的标准。一般红细胞在400万个/mm3，血红蛋白在12g%以上者为正常。红细胞数在300--400、200--300、100--200、100万个/mm3以下，血红蛋白在9--11、6--9、3--6、3g%以下，分别为轻度、中度、重度、极重度贫血。一般足月胎儿肝内贮存的铁，可以供应6个月，早产儿仅够供应3--4个月；同时婴幼儿生长迅速，5个月时体重增加1倍，1岁时增加2倍；又婴幼儿的排泄量比成年人高出数倍，因而在出生后9--34个月期间，往往容易缺铁。如不能及时添加含铁多的辅食，贫血症状还会延续很长时间。其它如大量出血或慢性出血者，患慢性疾病、发热性疾病者，以及病理情况下铁代谢异常者等，也会出现缺铁性贫血。(三)缺铁性贫血缺铁性贫血的主要症状是：⑴由于供氧不足，体内的血液更多地流向重要的脏器；而通向暂时影响不大的皮肤、粘膜的血管开始收缩，因而常会出现皮肤、眼睑内粘膜变白；特别是口唇、指甲和耳垂等部分，这种现象更为明显。⑵由于无法供给细胞足够的氧气，从而导致身体出现各种不适，呼吸急促、心跳加速、乏力、易疲劳、食欲减退以及嗜睡等。⑶缺铁性贫血还容易造成脑内缺氧，从而影响到正常的思维，使思考能力变差，健忘以及经常出现头晕、眼花、耳鸣等。对于2岁以内的婴幼儿，还会直接影响到脑的正常发育以及身体的发育。此外，还会影响到蛋白质的合成和能量的利用等。缺铁性贫血起病缓慢，当每天摄入的铁数量不足时，并不会立即发生贫血，而是利用身体中贮备的铁；当贮备的铁用完，开始向贫血的倾向发展时，也不会立即出现上述症状，甚至多数人连自我感觉都不明显。当病人到医院就诊时，病情一般都已发展到了中度贫血。因此，经常注意铁的补充，并使体内有一定数量铁的贮备，以保证身体的真正健康，实属必要。(四)铁的补充1、含铁丰富的食物。有动物肝脏（每百克含铁25mg）、动物全血（每百克含铁15mg），其它为肉类、淡菜、虾米、蛋黄、黑木耳（干）、海带（干）、芝麻、芝麻酱、大豆、南瓜子、西瓜子、芹菜、苋菜、菠菜、韭菜、小米以及红枣、紫葡萄、红果、樱桃等，含铁都很丰富或较为丰富。2、提高铁的吸收利用率。设法提高铁的吸收和利用率也是重要的。动物肝脏、血和肉中的铁，是以血红素形式存在的，最容易被吸收，其吸收率一般为22%，最高可达25%。植物中所含的铁，大多是以植酸铁、草酸铁等不溶性盐的形式存在，所以难以被人吸收、利用，其吸收率一般在10%以下。实验证明，铜也参与人体的造血过程，并能够影响铁的吸收、运送和利用。因此，在补充铁的同时，还要适当补铜。此外，维生素C能促进肠内铁的吸收。3、食铁过多的危害。服用各种铁剂要在医生指导下服用，只有缺铁的人才能服用，而且不能过量，过量可中毒。体内过多的铁沉积于器官中，对肝、心脏等脏器有害。