色谱级甲苯纯化方法

请问使用[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp]气相色谱[/url]检测溶剂二甲苯纯度的方法?主要是检测工业溶剂二甲苯的纯度，苯、甲苯、乙苯的含量。请问具体的检测方法是怎么样的？

有人有间溴甲苯醚含纯的色谱分析方法或者间溴甲苯醚的相关标准吗？急切需要帮助，谢谢各位大侠了。

我们准备用二硫化碳萃取法代替热解吸法做甲苯＼二甲苯了，可是国标上说用分析纯的二硫化碳萃取时要先将二硫化碳纯化．这是为什么呢？　　如果我们买色谱纯的二硫化碳试剂，是不是就不用纯化了？

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实验室买色谱纯甲苯买不到，需要用分析纯甲苯重蒸取得色谱纯甲苯，请问可行吗？哪位大虾蒸过的，能不能详细告知下？

我大概测了下我们的二硫化碳中苯的浓度是1.51ug/ml,这个还要纯化吗？这是还是进口的色谱纯。我不知道纯化到什么程度可以使用。

[font=宋体]蛋白纯化采用多种色谱技术，根据其性质的差异将产物分离。标签蛋白便于用亲和色谱法处理，亲和色谱法根据蛋白标签的生物识别来捕获靶蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]在所有色谱技术中，亲和色谱法占主要地位。事实上，亲和色谱是最特异、最有效的蛋白纯化技术，为靶蛋白纯化提供了合理的依据。它利用了生物分子识别的原理，即生物活性大分子与亲和配体形成特定的可逆复合物的能力。随着高价值蛋白的传统纯化方案被基于亲和色谱等先进的方法所取代，人们的关注重点转向了设计和选择具有高亲和力和特异性的配体。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]从用于生化表征的浓缩蛋白提取物的制备到治疗性重组蛋白的大规模生产，任何纯化过程都需要经济且足量地获得纯化蛋白。因此，下游处理面临的挑战是高产能、高分辨率和高成本效率。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]亲和色谱法适用于基于高特异性相互作用的生化混合物的分离。在纯化过程中可以利用具有明确特性的靶蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]离子交换色谱法是一种常见的蛋白纯化方法，该方法基于与离子交换器的亲和力分离离子和极性分子。可溶性分子在通过色谱柱时与带相反电荷的不溶性固定相结合。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]尺寸排阻色谱法，根据分子的大小和分子量分离分子。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]疏水作用色谱分离表面有疏水氨基酸侧链的靶蛋白，与疏水基团相互作用并结合在一起。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]下面是不同纯化方法的优缺点介绍：[/b][/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]、亲和色谱法：[/font][/font][font=宋体]蛋白质特征：生物识别[/font][font=宋体]应用：受体和配体，酶和底物，抗原和抗体[/font][font=宋体][font=宋体]优点：[/font] [/font][font=宋体]①一次能够分离一种特定的蛋白[/font][font=宋体]②高回收率[/font][font=宋体]③快速分离[/font][font=宋体]缺点：要求配体具有高选择性[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]、离子交换色谱法[/font][/font][font=宋体]蛋白质特征：电荷[/font][font=宋体]应用：带电分子[/font][font=宋体][font=宋体]优点：[/font] [/font][font=宋体]①高准确度和精度[/font][font=宋体]②高基质耐受性[/font][font=宋体]③高选择性[/font][font=宋体]缺点：柱间不一致性[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]3[/font][font=宋体]、尺寸排阻色谱法[/font][/font][font=宋体]蛋白质特征：大小[/font][font=宋体]应用：大分子，大分子复合物[/font][font=宋体][font=宋体]优点：[/font] [/font][font=宋体]①高回收率[/font][font=宋体]②明确的分离时间[/font][font=宋体]③可获得窄条带[/font][font=宋体][font=宋体]缺点：[/font][font=Calibri]MW [/font][font=宋体]的需求存在差异[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]4[/font][font=宋体]、疏水作用色谱法[/font][/font][font=宋体]蛋白质特征：疏水性[/font][font=宋体]应用：表面具有疏水氨基酸侧链的蛋白和多肽[/font][font=宋体][font=宋体]优点：[/font] [/font][font=宋体]①高选择性[/font][font=宋体]②温和、非变性条件[/font][font=宋体]缺点：相互作用强[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多关于[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/chromatography-purification][b]蛋白纯化方法[/b][/url]详情可以参看：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/chromatography-purification[/font][/font][font=Calibri] [/font]

[font=宋体]层析法无疑是下游处理中主要和常用的操作，因为层析法相比其他单元操作具有某些优势。例如层析法支持高分辨率的效率，可以分离分子性质非常相似的复杂粗制混合物。此外，层析法是生物工艺中遇到的稀释溶液中捕获分子的理想选择。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]柱色谱法[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]层析法[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]的原理是将一个大的蛋白池分离成许多小的蛋白池，其中一些富集了目标蛋白。虽然柱色谱法有昂贵的专业设备，但只需要基本的设备就可以了。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][font=宋体]在所有色谱技术中，亲和层析法占主要地位。事实上，亲和层析是最特异、最有效的蛋白纯化技术，为靶蛋白纯化提供了合理的依据。它利用了生物分子识别的原理，即生物活性大分子与亲和配体形成特定的可逆复合物的能力。随着高价值蛋白的传统纯化方案被基于亲和色谱等先进的方法所取代，人们的关注重点转向了设计和选择具有高亲和力和特异性的配体。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]从用于生化表征的浓缩蛋白提取物的制备到治疗性重组蛋白的大规模生产，任何纯化过程都需要经济且足量地获得纯化蛋白。因此，下游处理面临的挑战是高产能、高分辨率和高成本效率。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]亲和层析法适用于基于高特异性相互作用的生化混合物的分离。在纯化过程中可以利用具有明确特性的靶蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-purification-by-iec][b]离子交换层析法[/b][/url]是一种常见的蛋白纯化方法，该方法基于与离子交换器的亲和力分离离子和极性分子。可溶性分子在通过色谱柱时与带相反电荷的不溶性固定相结合。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]尺寸排阻色谱法，根据分子的大小和分子量分离分子。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]疏水作用层析分离表面有疏水氨基酸侧链的靶蛋白，与疏水基团相互作用并结合在一起。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]蛋白纯化的原理为：不同蛋白质的氨基酸序列及空间结构不同，导致其在物理、化学、生物学等性质上存在差异，利用待分离蛋白质与其它蛋白质性质上的差异，即可以设计出一套合理的蛋白纯化方案。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]蛋白的纯化大致分为粗分离阶段和精细纯化阶段两个阶段。粗分离阶段主要将目的蛋白和其他细胞成分如[/font][font=Calibri]RNA[/font][font=宋体]、[/font][font=Calibri]DNA[/font][font=宋体]等分开，常用的方法为硫酸铵沉淀法。精细纯化阶段的目的是把目的蛋白与其他大小及理化性质接近的蛋白区分开来，[b]常用的方法有：凝胶过滤层析、离子交换层析、疏水层析、亲和层析等。[/b][/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]凝胶过滤层析[/b][/font][font=宋体]凝胶过滤（也叫排阻层析或分子筛）是一种根据分子大小从混合物中分离蛋白质的方法。不同蛋白的形状及分子大小存在差异，在混合物通过含有填充颗粒的凝胶过滤层析柱时，由于各种蛋白的分子大小不同，扩散进入特定大小孔径颗粒内的能力也各异，大的蛋白分子会被先洗脱出来，分子越小，越晚洗脱，从而达到分离蛋白的目的。一般来说，凝胶过滤层析柱越细、越长纯化的效果越好。凝胶过滤层析详细介绍[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]凝胶过滤层析所能纯化的蛋白分子量范围很宽，纯化过程中也不需要能引起蛋白变性的有机溶剂。缺点是所用树脂有轻度的亲水性，电荷密度较高的蛋白容易吸附在上面，不适宜纯化电荷密度较高的蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]离子交换层析[/b][/font][font=宋体][font=宋体]离子交换层析是一种依据蛋白表面所带电荷量不同进行蛋白分离纯化的技术。蛋白表面通常会带有一定的电荷，电荷的氨基酸残基均匀地分布在蛋白质的表面，在一定条件下可以与阳离子交换柱或阴离子交换柱结合。这种带电分子与固定相之间的结合作用是可逆的，在改变[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]或者用逐渐增加离子强度的缓冲液洗脱时，离子交换剂上结合的物质可与洗脱液中的离子发生交换而被洗脱到溶液中。由于不同物质的电荷不同，其与离子交换剂的结合能力也不同，所以被洗脱到溶液中的顺序也不同，从而达到分离的效果。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]亲和层析[/b][/font][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-purification-by-ac][b]亲和层析纯化[/b][/url]是利用生物大分子物质具有与某些相应的分子专一性可逆结合的特性进行蛋白纯化的技术。该方法适用于从成分复杂且杂质含量远大于目标物的混合中提纯目标物，具有分离效果好、分离条件温和、结合效率高、分离速度快的优点。亲和层析技术可以利用配基与生物分子间的特异性吸附来分离蛋白，也可以在蛋白上加入标签，利用标签与配基之间的特异性结合来纯化蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][b]疏水作用层析[/b][/font][font=宋体][font=宋体]疏水作用层析是利用盐[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]水体系中样品分子的疏水基团和层析介质的疏水配基之间疏水力的不同而进行分离的一种层析方法。该法利用了蛋白的疏水性，蛋白经变性处理或处于高盐环境下疏水残基会暴露于蛋白表面，不同蛋白疏水残基与固定相的疏水性配体之间的作用强弱不同，依次用从高至低离子强度洗脱液可将疏水用作由弱至强的组分分离。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/chromatography-purification[/font][/font]

常用分离纯化技术研究开发 1） 高效液相色谱填料和色谱柱2） 手性色谱固定相的制备与应用3） 手性药物及其中间体的拆分与转化4） 生物磁分离技术和产品5） 高通量分离纯化技术与装置6） 蛋白质组分析技术与产品7） 高效毛细管电泳分离分析技术 1） 高效液相色谱填料和色谱柱高效液相色谱法（HPLC）是六十年代末发展起来的化学分离分析方法。在这一方法中，微米级的多孔颗粒被用作固定相，而有机溶剂或水溶液被用作流动相。 样品溶液在高压泵的驱动下，流过装填固定相的色谱柱。 在流动过程中，化合物在流动相与固定相之间多次分配，由于分配系数的差异，化合物在固定相中的滞留时间有所不同，因此可利用HPLC来实现对混合物的分离。色谱柱是HPLC的核心部件，由不锈钢空管和填充其中的固定相组成。为了分离不同类型的化合物，一台HPLC通常需要配备若干不同类型的色谱柱。色谱柱又是实验室消耗品，因为它的使用寿命是一定的。样品污染，流动相侵蚀和柱结构变化等问题可能造成色谱柱的损坏。 因此，需要根据使用情况定期更换色谱柱。HPLC中使用的色谱柱种类繁多。 根据色谱填料表面功能团的特性，色谱柱可分成正相柱，反相柱，手性柱，离子交换柱，亲和柱等。而根据色谱柱的几何尺寸，色谱柱又可分成毛细管柱，微型柱，分析柱，半制备柱，制备柱等。使用反相柱的HPLC是目前所有色谱方法中应用最广泛的一种，在食品分析，药物分析，环境分析，药品质量控制，临床医疗诊断，天然产物活性成分鉴定和环境毒物监测等方面都有着广泛的应用。而制备型HPLC更是当前分离纯化手性药物，抗癌药物如紫杉醇，合成核酸，合成多肽，重组蛋白等生物分子的不可或缺的工具。近年来，制药工业尤其是生物制药工业在我国迅速发展，国家对药品质量管理的要求不断提高，这些因素决定了未来几年我国的高效液相色谱产品市场将进入一个高速扩张期。我国的液相色谱分离纯化产品的市场容量当在亿元人民币以上，而目前这一市场主要为安捷伦等外国公司所垄断。我们开展了以球型多孔硅胶为基质的HPLC色谱填料的合成研究，开发了具有自主知识产权的硅胶生产工艺路线，并对硅胶的硅烷化反应进行了系统研究，建立起制备反相液相色谱固定相的优化条件，由我们开发的技术所生产的球型多孔硅胶具有粒径分布均匀，孔径分布范围窄，比表面积可控，表面官能团浓度高和机械强度高等特点，完全能满足现代液相色谱的要求。在此基础上，我们又研究了高效液相色谱柱制备技术，优化了高压装柱法中匀浆液、顶替液的组成，所生产的色谱柱达到或超过了国外同类产品的性价比。欢迎国内企业来人来电洽谈合作，与名校携手，共同打造色谱产品的中国品牌。file:///C:\Users\我是发~1\AppData\Local\Temp\ksohtml\wps_clip_image-11116.png峰号 样品拖尾因子塔板数/米1 丙酮1.26678722对氯硝基苯1.08698843甲苯1.02717284萘1.0068072 *TOP*2） 手性色谱固定相的制备与应用手性在近十年来成为现代制药工业的主要关注点，这主要归因于人们日益增强的认识：外消旋体药物中的一对手性体可能具有不同的药理活性、药代动力学和药效学效应。一个异构体也许能产生所希望的治疗活性，而另一个则可能是无效的，甚至是有害的。最

溶剂纯化系统http://www.zhonghuida.com/imageRepository/367772f9-d0a6-4513-ad18-97358b20c4ff.png产品特点 新型醇和胺类溶剂干燥柱及过滤设计 各种配置和尺寸 取代传统热蒸馏除水方法 完全避免蒸汽间交叉污染 可隔绝空气提取超干燥和无氧溶剂 可同时接收所有溶剂 顶部空出通风位置 可集成手套箱 带可移动支架及阻燃柜 标准 5 加仑溶剂储存罐采用惯用的防泄漏螺 旋盖子和 Swagelok 快速拆卸阀，便于操作和溶剂续装。系统通过一个可伸缩夹子接地，防止静电危害，保证安全操作环境。系统纯化柱处理容量为 800L，柱子可以再生或者更换。可选择台式、可移动式和固定式几种型号。http://www.zhonghuida.com/imageRepository/67eb511e-fa32-476d-aea6-601ddeaa72e9.gif 在低氮压力下，溶剂从储液罐中被迫进入分别装有活性铝（activated alumina）及铜（Copper）的纯化圆管进行除氧脱水，并通过过滤器除去微小颗粒。处理后的溶剂会排到已抽真空并被氮洗涤过的玻璃器皿中。 每种溶剂包含两条纯化圆管，不锈钢，经压力测试，可净化800升溶剂（再生程序需要之前）。技术参数材料框架材料：铝 处理方法：阳极化抛光 管件材料：304 不锈钢接头和阀门：Swagelok 不锈钢泄漏率氦质谱仪法未检测到有泄漏分配器不锈钢 24/40-14/20-29/24-Luer Lock 针型阀通风可选排风管气体参数内部气体压力：5 PSI 惰性气体：N2 – Ar 气体连接：只需一个气体供应点，可同时分配给不同溶剂纯化柱参数纯化柱材料：依溶剂不同而不同微粒过滤：纯化柱配备 7micron 不锈钢微粒过滤器净化能力：吸水能力为 5%重量含量 最终水氧含量水平：低PPM 级可净化溶剂芳香和脂肪族碳氢化合物：戊烷，己烷，环己烷，正庚烷，甲苯，苯 醚类：乙醚，四氢呋喃，二甲醚 含氯溶剂：二氯甲烷，氯仿，氯苯 胺类溶剂：三乙胺，吡啶，二异丙基乙基胺 醇：甲醇，乙醇其他通用溶剂：乙腈，DMF，DMSO，丙酮 其他定制溶剂阀门导向阀门：每种溶剂皆有 五通阀门以控制溶剂、气体和真空 安全阀门：歧管在外露铝质框架内，包含真空显示表，调节器及安全阀，避免玻璃器皿过分受压计量阀门：利用 计量阀门来控制输出流量 对比内容 传统蒸馏新型溶剂纯化系统纯化结果（正己烷中的水）20PPM1PPm使用安全性需要加热沸腾，有危险无须加热，密闭安全使用便利性较复杂简便，易掌握纯化所需时间几小时几分钟综合使用成本较高较低

我们实验室有GC-2014C，配FID和ECD检测器，现在我们想要测苯、甲苯、甲醇、甲醛，请问用气相色谱可以把这几个都测出来吗？具体的检测标准有吗？色谱柱我们有2根，SPB-5和SPB-1701，请各位高手指点一下，小女子不胜感激。

[em0808]哪位大侠用过色谱纯甲苯？大概价格？哪个品牌的比较好？

凝胶过滤色谱摘要：本文主要讲解了凝胶过滤色谱法（分子筛）在蛋白纯化实验中的应用，包括纯化原理、实验方案设计、技术操作以及相关案例介绍和问题分析。基本原理凝胶过滤色谱蛋白纯化法，又称为空间排阻色谱，分子筛等。其原理是应用蛋白质分子量或分子形状的差异来分离。当样品从色谱柱的顶端向下运动时，大的蛋白质分子不能进入凝胶颗粒从而被迅速洗脱；而较小的蛋白质分子能够进入凝胶颗粒中，且进入凝胶的蛋白在凝胶中保留时间也不同，分子量越大，流出时间就越早，最终分离分子大小不同的蛋白质。http://www.detaibio.com/assets/image/topics/gel-filtration-chromatography-theory.jpg通常，多数凝胶基质是化学交联的聚合物分子制备的，交联程度决定凝胶颗粒的孔径。常用的色谱基质有：葡聚糖凝胶（Sephadex）、琼脂糖凝胶（Sepharose）、聚丙烯酰氨凝胶（Bio-Gel P）等。高度交联的基质可用来分离蛋白质和其他分子量更小的分子，或是除去低分子量缓冲液成分和盐，而较大孔径的凝胶可用于蛋白质分子之间的分离。选用合适孔径的凝胶很大程度取决于目标蛋白的分子量和杂蛋白的分子量。实验方案设计凝胶介质的选择凝胶介质的选择主要是根据待分离的蛋白和杂蛋白的分子量选择具有相应分离范围的凝胶，同时还需要考虑到分辨率和稳定性的因素。比如，如果是要将目的蛋白和小分子物质分开，可以根据他们分配系数的差异，选用Sephadex G-25和 G-50；对于小肽和低分子量物质的脱盐，则可以选用Sephadex G-10、G-15以及Bio-Gel P-2或P-4；如果是分子量相近的蛋白质，一般选用排阻限度略大于样品中最高分子量物质的凝胶。具体凝胶过滤色谱介质应用如下：常用凝胶过滤色谱介质的分离范围凝胶介质蛋白质的分离范围/103凝胶介质蛋白质的分离范围/103Sephadex G25Sephadex G50Sephadex G100Sephadex G200Sepharose 6BSepharose 4B1~51.5~304~1505~60010~400060~20000Sepharose 2BBio-Gel P-4Bio-Gel P-10Bio-Gel P-60Bio-Gel P-150Bio-Gel P-30070~400000.5~45~1730~7050~150100~400凝胶介质的预处理凝胶在使用前应用水充分溶胀（胶：水=1：10），自然溶胀的耗时较长，可采用加热的方法使溶胀加速，即在沸水浴中将凝胶升温至沸，1~2h即可达到溶胀。在烧杯中将干燥凝胶加水或缓冲液，搅拌，静置，倾去上层混悬液，除去上清液中的凝胶碎块，重复数次，直到上清澄清为止。色谱柱的选择色谱柱的体积和高径比与色谱分离效果密切相关，凝胶柱床的体积、柱长和柱的直径以及柱比的选择必须根据样品的数量，性质和分离目的进行确定。组别分离时，大多采用2~30cm长的色谱柱，柱床体积为样品溶液体积的5倍以上，柱比一般在5~10之间；而分级分离一般需要100cm左右的色谱柱，并要求柱床体积大于样品体积25倍以上，柱比在20~100之间。凝胶柱的填装凝胶色谱柱与其它色谱方法不同，溶质分子与固定相之间没有力的作用，样品组分的分离完全依赖于他们各自的流速差异。装住时关住柱子下口，在柱内加入约1/3柱床体积的水或缓冲液，然后沿着柱子一侧将缓冲液中的凝胶搅拌均匀，缓慢并连续的一次性注入柱内。待凝胶沉积约5厘米左右时，打开柱子下口，控制流速在1ml/min。样品的处理与上样根据样品的类型和纯化分析，需要选择合适的缓冲液，为了达到良好的分析效果，上样量必须保持在较小的体积，一般为柱床体积的1%~5%，蛋白质样品上样前应进行浓缩，使样品浓度不大于4%（样品浓度与分配系数无关），但需要注意的是，较大分子量的物质，溶液粘度会随浓度增加而增大，使分子运动受限，影响流速。上样前，样品要经滤膜过滤或离心，除去可能堵塞色谱柱的杂质。洗脱与收集凝胶过滤色谱的缓冲液用单一缓冲液或含盐缓冲液作为洗脱液即可，主要考虑俩个方面的原因：蛋白的溶解性和稳定性。所用的缓冲液要保证蛋白质样品在其中不会变性或沉淀，PH应选在样品较稳定、溶解性良好的范围之内，同时缓冲液中要含有一定的盐（NaCL），对蛋白质起稳定和保护作用。洗脱过程中始终保持一定的操作压，流速不可过高，保持在0.5~3.0mL/min即可。案列介绍AKTA凝胶过滤色谱分离蛋白质材料色谱介质：Sephacryl S-200，蛋白质分离范围（5~250）×103 色谱柱：XK16/60预装柱色谱设备：AKTA Explorer混合样品：含单克隆抗体，分子量180000；牛血清白蛋白（68000），溶菌酶（14000）NaOH 0.5 mol/LNaCl 200 mmol/LPB 20 mmol/LPH7.0 缓冲液方法凝胶除菌处理超纯水冲洗柱子后，用0.5mol/L NaOH正向冲洗柱，流速3mL/min，冲洗3柱体积平衡NaOH处理完毕后，用超纯水冲洗2柱体积，接着用含200mmol/L NaCl和20mmol/L PB的7.0PH缓冲液冲洗5~10倍柱体积上样平衡完毕后，选择样品泵进行上样，上样流速3mL/min，上样体积为1mL洗脱上样结束后，用平衡缓冲液进行洗脱清洗与保存纯化结束后，用0.5mol/L NaOH反向冲洗2柱体积，冲洗时间30~60min，冲洗结束后，用超纯水正向冲洗5柱体积，再用20%乙醇冲洗3柱体积，然后拆下柱子，俩端封死，低温保存。问题分析和解决方案色谱分离前如何净化样品在色谱分离前，对样品进行离心和过滤，离心能除去大部分块状物，如果离心后样品仍不清澈，可用滤膜过滤。由醋酸纤维薄膜或PVDF材料制成的滤膜能够非特异性的结合少量蛋白。溶液交换不彻底严格控制上样体积，上样体积不超过柱体积30%。若样品溶液体积较多，可以分多次上样，注意每次上样时间间隔，可根据电导色谱峰确定下一次上样时间。分辨率不高1)提高装柱质量，使色谱柱装填匀实； 2)提高柱床高度； 3)控制上样体积，最大上样体积不超过柱床体积5%； 4)控制样品黏度与洗脱溶液黏度保持一致； 5)根据样品特点选择合适的洗脱溶液，调节洗脱溶液的离子强度或亲水性； 6)选择合适的凝胶柱（如何选择请参照上文）色谱峰对称性差1)提高装柱质量，装柱匀实——若柱装的太松，容易引起拖尾，装的太紧，会引起前沿；2)柱较脏，再生色谱柱肩峰出现的原因及解决方法1)柱床松动，重新装柱或反向冲洗柱2)柱筛板堵塞，超声清洗筛板3)柱干裂，重新装柱

分离甲醇做溶剂中苯 甲苯 乙苯 二甲苯（邻间对）苯乙烯都有哪些色谱柱可以分开主要是甲醇中苯分不开,甲醇峰太大,影响苯的出峰,我不能换溶剂,只能用甲醇

[font=宋体] [font=宋体]重组蛋白纯化要利用不同蛋白间内在的相似性与差异，利用各种蛋白间的相似性来除去非蛋白物质的污染，而利用各蛋白质的差异将目的蛋白从其他蛋白中纯化出来。每种蛋白间的大小、形状、电荷、疏水性、溶解度和生物学活性都会有差异，利用这些差异可将蛋白从混合物如大肠杆菌裂解物中提取出来得到重组蛋白。[/font][/font][font=宋体] [font=宋体][b]重组蛋白纯化常用的几个方法如下：[/b][/font][/font][font=宋体] [font=Calibri]1.[/font][font=宋体]蛋白纯化色谱法：[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]色谱法无疑是下游处理中主要和常用的操作，因为色谱法相比其他单元操作具有某些优势。例如色谱法支持高分辨率的效率，可以分离分子性质非常相似的复杂粗制混合物。此外，色谱法是生物工艺中遇到的稀释溶液中捕获分子的理想选择。[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]柱色谱法[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]层析法[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]的原理是将一个大的蛋白池分离成许多小的蛋白池，其中一些富集了目标蛋白。虽然柱色谱法有昂贵的专业设备，但只需要基本的设备就可以了。[/font][/font][font=宋体] [font=Calibri]2.[/font][font=宋体]亲和色谱法：[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]亲和色谱法依赖于蛋白对基质结合配体的特异性和可逆性结合。该配体可以直接与目的蛋白结合或共价连接到蛋白的标签上与其相结合。亲和层析通常是最有效的纯化方法，通常用在纯化方案的早期阶段。这种特定的亲和相互作用能够捕获目标物，同时去除溶液中的污染物或其他分子，并一步富集或纯化目标分子，使其与其他不能结合配体的分子分离。[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]除了理论上蛋白能够通过免疫亲和色谱纯化之外，亲和法仅限于具有特异结合特性的蛋白，而免疫亲和色谱是所有亲和技术中特异性最高的。[/font][/font][font=宋体] [font=Calibri]3.[/font][font=宋体]离子交换色谱法：[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]离子交换色谱[/font][font=Calibri](IEX)[/font][font=宋体]是一种主要基于蛋白净电荷的色谱分离方法，通常用于追踪脱酰胺和琥珀酰亚胺的形成。[/font][font=Calibri]IEX[/font][font=宋体]有两种类型：阳离子交换和阴离子交换色谱法。当缓冲液[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]值高于此[/font][font=Calibri]IP[/font][font=宋体]时，蛋白带负电（阴离子）；当[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]值低于此[/font][font=Calibri]IP[/font][font=宋体]时，蛋白带正电（阳离子）。[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]所有蛋白都表现出净电荷，这取决于蛋白氨基酸组成和任何共价连接的修饰。蛋白净电荷受溶解它的溶剂[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]所影响，因为溶剂会与蛋白进行氢离子交换。通常情况下，蛋白与[/font][font=Calibri]IEX[/font][font=宋体]的结合必须通过反复试验来确定，使用一系列[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]值的溶剂以确定蛋白保留的最佳[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]。通常溶剂的[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]值与[/font][font=Calibri]pI[/font][font=宋体]相差约一个[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]单位就足以实现蛋白结合。[/font][/font][font=宋体] [font=Calibri]4.HPLC[/font][font=宋体]法蛋白纯化：[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]色谱法是一种常用分析技术，可以将混合物分离成单独的成分。高效[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/5p][color=#3333ff]液相色谱[/color][/url]法通常称为[/font][font=Calibri]HPLC[/font][font=宋体]，在化学生物学研究实验室中广泛应用。[/font][/font][font=宋体] [font=宋体]在化学生物学中，单个分析物（如多肽）通常经色谱纯化后作为一种功能工具使用。高效[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/5p][color=#3333ff]液相色谱[/color][/url]法[/font][font=Calibri](HPLC)[/font][font=宋体]是一种用于分析和分离液体样品的方法。在化学生物学实验室中，[/font][font=Calibri]HPLC[/font][font=宋体]是纯化多肽（人工合成或用合成器自动合成）和其他中小型有机分子不可或缺的过程。它还允许使用颗粒非常小的柱填料，这就给固定相和流经它的分子之间产生相互作用提供了更大的表面积，这样可以更好地分离混合物的成分。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]针对特定应用开发的[/font][font=Calibri]HPLC[/font][font=宋体]色谱柱有很多种类，如正相[/font][font=Calibri]HPLC(NP-HPLC)[/font][font=宋体]和反相[/font][font=Calibri]HPLC(RP-HPLC)[/font][font=宋体]。正确选择色谱柱是获得良好的[/font][font=Calibri]HPLC[/font][font=宋体]结果的关键。色谱柱的选择取决于我们希望分离的混合物的组分特性。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供从基因合成、载体构建到蛋白质表达、纯化的一站式服务，可以根据客户需求，选用不同表达[/font][font=Calibri]/[/font][font=宋体]纯化标签、表达宿主等，真正为客户实现深度私人定制。多种纯化体系，为蛋白表达、纯化提供多种选择，我们致力于为客户提供高质量、低成本的重组蛋白。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/services/recombinant-protein-expression-service][b]重组蛋白表达纯化服务[/b][/url]详情尽在：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/services/recombinant-protein-expression-service[/font][/font]

常用有机试剂的纯化-丙酮 沸点56.2℃，折光率1.358 8，相对密度0.789 9。普通丙酮常含有少量的水及甲醇、乙醛等还原性杂质。其纯化方法有：⑴于250mL丙酮中加入2.5g高锰酸钾回流，若高锰酸钾紫色很快消失，再加入少量高锰酸钾继续回流，至紫色不褪为止。然后将丙酮蒸出，用无水碳酸钾或无水硫酸钙干燥，过滤后蒸馏，收集55~56.5℃的馏分。用此法纯化丙酮时，须注意丙酮中含还原性物质不能太多，否则会过多消耗高锰酸钾和丙酮，使处理时间增长。⑵将100mL丙酮装入分液漏斗中，先加入4mL10%硝酸银溶液，再加入3.6mL1mol/L氢氧化钠溶液，振摇10min，分出丙酮层，再加入无水硫酸钾或无水硫酸钙进行干燥。最后蒸馏收集55~56.5℃馏分。此法比方法⑴要快，但硝酸银较贵，只宜做小量纯化用。常用有机溶剂的纯化－四氢呋喃 沸点67℃(64.5℃)，折光率1.405 0，相对密度0.889 2。四氢呋喃与水能混溶，并常含有少量水分及过氧化物。如要制得无水四氢呋喃，可用氢化铝锂在隔绝潮气下回流（通常1000mL约需2~4g氢化铝锂）除去其中的水和过氧化物，然后蒸馏，收集66℃的馏分（蒸馏时不要蒸干，将剩余少量残液即倒出）。精制后的液体加入钠丝并应在氮气氛中保存。处理四氢呋喃时，应先用小量进行试验，在确定其中只有少量水和过氧化物，作用不致过于激烈时，方可进行纯化。四氢呋喃中的过氧化物可用酸化的碘化钾溶液来检验。如过氧化物较多，应另行处理为宜。常用有机溶剂的纯化－二氧六环 沸点101.5℃，熔点12℃，折光率1.442 4，相对密度1.033 6。二氧六环能与水任意混合，常含有少量二乙醇缩醛与水，久贮的二氧六环可能含有过氧化物（鉴定和除去参阅乙醚）。二氧六环的纯化方法，在500mL二氧六环中加入8mL浓盐酸和50mL水的溶液，回流6~10h，在回流过程中，慢慢通入氮气以除去生成的乙醛。冷却后，加入固体氢氧化钾，直到不能再溶解为止，分去水层，再用固体氢氧化钾干燥24h。然后过滤，在金属钠存在下加热回流8~12h，最后在金属钠存在下蒸馏 ，压入饥丝密封保存。精制过的1,4-二氧环己烷应当避免与空气接触。常用有机溶剂的纯化－吡啶 沸点115.5℃，折光率1.509 5，相对密度0.981 9。分析纯的吡啶含有少量水分，可供一般实验用。如要制得无水吡啶，可将吡啶与粒氢氧化钾（钠）一同回流，然后隔绝潮气蒸出备用。干燥的吡啶吸水性很强，保存时应将容器口用石蜡封好。常用有机溶剂的纯化－石油醚 石油醚为轻质石油产品，是低相对分子质量烷烃类的混合物。其沸程为30~150℃，收集的温度区间一般为30℃左右。有30~60℃，60~90℃，90~120℃等沸程规格的石油醚。其中含有少量不饱和烃，沸点与烷烃相近，用蒸馏法无法分离。石油醚的精制通常将石油醚用其体积的浓硫酸洗涤2~3次，再用10%硫酸加入高锰酸钾配成的饱和溶液洗涤，直至水层中的紫色不再消失为止。然后再用水洗，经无水氯化钙干燥后蒸馏。若需绝对干燥的石油醚，可加入钠丝（与纯化无水乙醚相同）。常用有机溶剂的纯化－甲醇 沸点64.96℃，折光率1.328 8，相对密度0.791 4。普通未精制的甲醇含有0.02%丙酮和0.1%水。而工业甲醇中这些杂质的含量达0.5%~1%。为了制得纯度达99.9%以上的甲醇，可将甲醇用分馏柱分馏。收集64℃的馏分，再用镁去水（与制备无水乙醇相同）。甲醇有毒，处理时应防止吸入其蒸气。常用有机溶剂的纯化－乙酸乙酯 沸点77.06℃，折光率1.372 3，相对密度0.900 3。乙酸乙酯一般含量为95%~98%, 含有少量水、乙醇和乙酸。可用下法纯化：于1000mL乙酸乙酯中加入100mL乙酸酐，10滴浓硫酸，加热回流4h，除去乙醇和水等杂质，然后进行蒸馏。馏液用20~30g无水碳酸钾振荡，再蒸馏。产物沸点为77℃，纯度可达以上99%。常用有机溶剂的纯化－乙醚 沸点34.51℃，折光率1.352 6，相对密度0.713 78。普通乙醚常含有2%乙醇和0.5%水。久藏的乙醚常含有少量过氧化物过氧化物的检验和除去：在干净和试管中放入2~3滴浓硫酸，1mL2%碘化钾溶液（若碘化钾溶液已被空气氧化，可用稀亚硫酸钠溶液滴到黄色消失）和1~2滴淀粉溶液，混合均匀后加入乙醚，出现蓝色即表示有过氧化物存在。除去过氧化物可用新配制的硫酸亚铁稀溶液（配制方法是FeSO4?H2O60g，100mL水和6mL浓硫酸）。将100mL乙醚和10mL新配制的硫酸亚铁溶液放在分液漏斗中洗数次，至无过氧化物为止。醇和水的检验和除去：乙醚中放入少许高锰酸钾粉末和一粒氢氧化钠。放置后，氢氧化钠表面附有棕色树脂，即证明有醇存在。水的存在用无水硫酸铜检验。先用无水氯化钙除去大部分水，再经金属钠干燥。其方法是：将100mL乙醚放在干燥锥形瓶中，加入20~25g无水氯化钙，瓶口用软木塞塞紧，放置一天以上，并间断摇动，然后蒸馏，收集33~37℃的馏分。用压钠机将1g金属钠直接压成钠丝放于盛乙醚的瓶中，用带有氯化钙干燥管的软木塞塞住。或在木塞中插一末端拉成毛细管的玻璃管，这样，既可防止潮气浸入，又可使产生的气体逸出。放置至无气泡发生即可使用；放置后，若钠丝表面已变黄变粗时，须再蒸一次，然后再压入钠丝。

气相哪种色谱柱适合测定甲醇甲苯混合物？甲醇与甲苯3:1比例混合后，怎样测出混合物中甲醇与甲苯的准确含量？我用OV1701色谱柱，含量甲醇54% 甲苯46% 测定结果好像不准吧？

求助：本人想购买二甲苯色谱纯品，可有对、间、邻三种，我应该都买还是选购其中一个，本人想测空气中二甲苯，使用[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Mp]气相色谱[/url]法。谢谢！

我们做PAHS用甲苯直接超声后离心再过膜就进GCMS了，现在我们甲苯断货了，以前用福晨甲苯（在广州分析测试中心买的），色谱纯中有的萘含量在0.0XPPM，有的萘含量则在2PPM以上，现在连这个甲苯也买不到了，虽然能买到进口的甲苯，但是太贵了，用来超声不划算啊。不知测PAHS的各位同行用的甲苯是哪里产的呀？在哪里买的啊？

[color=#333333]该文建立了大孔树脂-高速逆流色谱分离中药材地黄中有效成分毛蕊花糖苷的方法。考察了4种大孔树脂对地黄粗提物中毛蕊花糖苷的静态吸附与解吸情况,其中D101大孔树脂对目标成分的吸附率与解吸率最理想,实验结果表明体积分数为10%的乙醇洗脱得到的毛蕊花糖苷含量最高,目标成分含量从4.9%提高到32.6%。最后,部分纯化的样品(165 mg)采用高速逆流色谱进一步纯化,两相溶剂系统由乙酸乙酯-正丁醇-水(1∶4∶5,v/v/v)组成,分离得到45 mg纯度为96%的毛蕊花糖苷。 [/color]

[font=宋体][font=宋体]抗体纯化的原理是依据抗体的生物学特征，如抗体分子的电荷、大小、疏水性等，选用合适的方法将目标抗体分子从初始混合物中分离纯化出来。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]抗体纯化方法包括[/font][/font][b][font=宋体][font=宋体]亲和层析法、离子交换层析法、凝胶过滤层析法和疏水作用层析法[/font][/font][/b][font=宋体][font=宋体]等。选用何种纯化方法取决于抗体的来源、时间、成本以及抗体的最终用途等。[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]抗体纯化的方法及步骤[/font][/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]抗体是一类免疫蛋白，可识别并结合特定抗原，在生物研究以及临床应用中，纯化得到高质量的抗体十分重要。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]一、凝胶过滤层析法[/font][/font][font=宋体][font=宋体]凝胶过滤层析法的原理是基于抗体分子的不同大小，利用不同孔径的凝胶过滤介质将目标分子（抗体）与较大分子（如蛋白质等杂质）分离开来。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]具体操作步骤如下：[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]1. [/font][font=宋体]将含有目标抗体的混合物加入到预先平衡好的凝胶柱中。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]使用缓冲液进行洗脱，较大分子无法通过凝胶柱而流出。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3. [/font][font=宋体]目标抗体分子大小适中，可通过凝胶柱并被保留下来。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4. [/font][font=宋体]最后使用洗脱缓冲液将目标抗体从凝胶柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]二、[url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-purification-by-ac][b]亲和层析法[/b][/url][/font][/font][font=宋体][font=宋体]亲和层析法的原理是利用抗体分子与抗原之间的特异性结合来实现目标抗体的纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]具体操作步骤如下：[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]1. [/font][font=宋体]将含有目标抗体的混合物加入到预先包含特异性结合配体[/font][font=Calibri]([/font][font=宋体]如蛋白[/font][font=Calibri]A[/font][font=宋体]、蛋白[/font][font=Calibri]G[/font][font=宋体]等[/font][font=Calibri])[/font][font=宋体]的亲和层析柱中。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]目标抗体与配体之间发生特异性结合。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3. [/font][font=宋体]使用洗脱缓冲液将非特异结合的组分洗脱掉。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4. [/font][font=宋体]最后使用洗脱缓冲液将目标抗体从亲和层析柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]三、离子交换层析法[/font][/font][font=宋体][font=宋体]离子交换层析法的原理是利用目标抗体分子与离子交换柱中固定的离子之间的相互作用来实现纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]具体操作步骤如下：[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]1. [/font][font=宋体]将含有目标抗体的混合物加入到预先平衡好的离子交换柱中。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]使用缓冲液进行洗脱，使与固定离子相同电荷的分子无法通过离子交换柱而流出。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3. [/font][font=宋体]目标抗体由于表面电荷不同，能够通过离子交换柱被保留下来。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4. [/font][font=宋体]最后使用洗脱缓冲液改变[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]或盐浓度等条件，将目标抗体从离子交换柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]四、逆向相色谱法[/font][/font][font=宋体][font=宋体]逆向相色谱法的原理是利用目标抗体分子与逆向相色谱柱中固定的疏水基团之间的相互作用来实现纯化。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]具体操作步骤如下：[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]1. [/font][font=宋体]将含有目标抗体的混合物加入到预先平衡好的逆向相色谱柱中。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]使用缓冲液进行洗脱，使疏水性较低的分子无法通过逆向相色谱柱而流出。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3. [/font][font=宋体]目标抗体由于表面疏水性不同，能够通过逆向相色谱柱被保留下来。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4. [/font][font=宋体]最后使用洗脱缓冲液改变溶剂极性等条件，将目标抗体从逆向相色谱柱中洗脱出来，得到纯化的抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]抗体纯化是一项关键技术，在[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-production][b]抗体制备[/b][/url]过程中十分重要。每种方法都有其特点和适用性，义翘神州可根据您的具体需求选择合适的抗体纯化方法，保证交付高质量、高纯度的纯化抗体。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]更多[url=https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-purification][b]抗体纯化[/b][/url]详情可以关注：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/antibody-technical/antibody-purification[/font][/font][font=宋体] [/font]

高效[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/5p][color=#3333ff]液相色谱[/color][/url]分析过程中可以纯化溶剂么？还是这是两个过程，我听师姐说就是分析过程中就会有纯化过程，有点懵

跟小伙伴儿们分享一本书籍《实验室化学品纯化手册》，书中介绍了有关提纯相关技术(重结晶、干燥、色谱、蒸馏、萃取、衍生物的制备等)基础上，详细介绍了化学品的纯化方法，例如重结晶的溶剂选择，常压和减压蒸馏的沸点，纯化以前的处理手续等。从粗略纯化到高度纯化都有详细说明，并附参考文献。给出了几乎所有商品化有机化学品、无机化学品以及生化试剂的基本理化性质和纯化过程，包括名称、CAS登录号、分子量、熔点、沸点、相对密度、溶解性、离子化常数等。 这本书是广大实验室工作人员必备的工具书。

化学试剂的纯化 　　在化学分析、仪器分析、无机制备、有机合成以及其他的科学实验工作中经常会遇到所用的化学试剂纯度不够，或买不到所需纯度的化学试剂，这就需要在实验室自己对现有的化学试剂进行纯化，以便得到所需纯度的化学试剂。实验室中常用的纯化化学试剂的方法有：蒸馏和精馏、重结晶、萃取、区域熔融和色谱分离等等，下面将分别加以简单介绍。 蒸馏和精馏 　　蒸馏和精馏是一种使用广泛的纯化方法，根据液体混合物中液体和蒸汽之间混合组分的分配差别进行纯化，是纯化挥发性和半挥发性化学试剂的第一选择。 蒸馏和精馏的实际应用 　　蒸馏和精馏主要用于液体、或是加热可成为液体的化学试剂，特别是用于有机化学试剂的纯化。在蒸馏或精馏之前，有时可加入某些化学试剂，与欲纯化的化学试剂中的杂质发生化学反应，生成沸点更高（或更低）的物质，在蒸馏或精馏是更容易除去。 　　在蒸馏或精馏时，往往是除去最初馏出的馏分和最后剩下的馏分，两头除去的越多，得到的化学试剂纯度就越高，但产率越低。 下面介绍几个用蒸馏或精馏方法纯化的化学试剂： 1. 盐酸的提纯： 　　（1）除去一般杂质的盐酸 用三次离子交换水将一级盐酸按盐酸：水=7：3的体积比稀释（或按1：1稀释，按此比例稀释仅得到浓度为6N的盐酸）。将此盐酸1.5升装入2升的石英或硬质玻璃蒸馏瓶中，用可调变压器调节加热器，控制馏速为200毫升/小时，弃去前段馏出液150ml，取中段馏出液1升，所得的纯盐酸浓度为6.5-7.5N，铁、铝、钙、镁、铜、铅、锌、钴、镍、锰、铬、锡的含量在5′10-6--2′10-7%以下。 　　（2）除去砷的盐酸 用三次离子交换水将一级盐酸按7：3的体积比稀释，加入适量氧化剂（按体积加入2.5%硝酸或2.5%过氧化氢或高锰酸钾0.3克/1.5升）。将此盐酸1.5升装入2升的石英或硬质玻璃蒸馏瓶中，放置15分钟后，以100毫升/小时的馏速进行蒸馏。弃去前段馏出液150毫升，取中段馏出液1升备用。砷的含量在1′10-6%以下。 2. 硝酸的提纯 　于2升硬质玻璃蒸馏器中，放入1.5升硝酸（一级品），在石墨电炉上借可调变压器调节电炉温度进行蒸馏，馏速为200-400毫升/小时，弃去初馏份150毫升，收集中间馏份1升。 将上述得到的中间馏份2升，放入3升石英蒸馏器中。将石英蒸馏器固定在石蜡浴中进行蒸馏，借可调变压器控制馏速为100毫升/小时。弃去初馏份150毫升，收集中间馏份1600毫升。铁、铝、钙、镁、铜、铅、锌、钴、镍、锰、铬、锡的含量在2′10-7%以下。

如题：哪里有采购色谱纯甲苯二异氰酸酯（TDI）：纯2,4-TDI、纯2,6-TDI或者两种异构体的混合物？请各位大侠给个联系方式，谢谢！最好是自己用过的，好用的！

各位： 我用气质检验甲苯纯度，面积归一化结果为甲苯为77.25%，二甲苯为21.25%。但用气相色谱检验则完全不同（不锈钢柱检测甲苯为99.01%，毛细管柱的甲苯检测结果为99。56%），为什么同一个样品，会相差那么大？是不是甲苯纯度不适合用气质来检验？

水质纯化方法简介水质纯化方法简介 离子交换法 离子交换法是以圆球形树脂(离子交换树脂)过滤原水，水中的离子会与固定在树脂上的离子交换。常见的两种离子交换方法分别是硬水软化和去离子法。硬水软化主要是用在反渗透(RO)处理之前，先将水质硬度降低的一种前处理程序。软化机里面的球状树脂，以两个钠离子交换一个钙离子或镁离子的方式来软化水质。 离子交换树脂利用氢离子交换阳离子，而以氢氧根离子交换阴离子；以包含磺酸根的苯乙烯和二乙烯苯制成的阳离子交换树脂会以氢离子交换碰到的各种阳离子(例如Na+、Ca2+、Al3+)。同样的，以包含季铵盐的苯乙烯制成的阴离子交换树脂会以氢氧根离子交换碰到的各种阴离子(如Cl-)。从阳离子交换树脂释出的氢离子与从阴离子交换树脂释出的氢氧根离子相结合后生成纯水。 阴阳离子交换树脂可被分别包装在不同的离子交换床中，分成所谓的阴离子交换床和阳离子交换床。也可以将阳离子交换树脂与阴离子交换树脂混在一起，置于同一个离子交换床中。不论是那一种形式，当树脂与水中带电荷的杂质交换完树脂上的氢离子及(或)氢氧根离子，就必须进行“再生”。再生的程序恰与纯化的程序相反，利用氢离子及氢氧根离子进行再生，交换附着在离子交换树脂上的杂质。若将离子交换法与其他纯化水质方法(例如反渗透法、过滤法和活性碳吸附法)组合应用时，则离子交换法在整个纯化系统中，将扮演非常重要的一个部分。离子交换法能有效的去除离子，却无法有效的去除大部分的有机物或微生物。而微生物可附着在树脂上，并以树脂作为培养基，使得微生物可快速生长并产生热源。因此，需配合其他的纯化方法设计使用。 活性碳吸附法 有机物可能是阳离子、阴离子或非离子性的物质，离子交换树脂可去除原水中一些可溶性的有机酸和有机碱(阴离子和阳离子)，但有些非离子性的有机物却会被树脂包覆，这过程称为树脂的“污染阻塞”现象，不但会减少树脂的寿命，而且降低其交换能力。为保护离子交换树脂，可将活性碳过滤器安装在离子交换树脂之前，以去除非离子性的有机物。 活性碳的吸附过程是利用活性碳过滤器的孔隙大小及有机物通过孔隙时的渗透率来达到的。吸附率和有机物的分子量及其分子大小有关，某些颗粒状的活性碳较能有效的去除氯胺。活性碳也能去除水中的自由氯，以保护纯水系统内其他对氧化剂敏感的纯化单元。活性碳通常与其他的处理方法组合应用。在设计纯水系统时，活性碳与其他相关纯化单位的相关配置，是一项极为重要的项目。微孔过滤法 微孔过滤法包括三种类型：深层过滤(depth)、筛网过滤(screen)及表面过滤(surface)。深层滤膜是以编织纤维或压缩材料制成的基质，利用随机性吸附或是捕捉方式来滞留颗粒。筛网滤膜基本上是具有一致性的结构，就像筛子一般，将大于孔径的颗粒，都滞留在表面上(这种滤膜的孔径大小是非常精确的)，而表面过滤则是多层结构，当溶液通过滤膜时，较滤膜内部孔隙大的颗粒将被滞留下来，并主要堆积在滤膜表面上。 由于上述三种滤膜的功能不同，因此对滤膜之间的分辨非常重要。由于深层过滤是一种较为经济的方式，可去除98%以上的悬浮固体，同时保护下游的纯化单元不会败坏或堵塞，因此通常被作为预过滤处理。表面过滤可去除99.99%以上的悬浮固体，所以也可作为预过滤处理或澄清用。微孔薄膜(筛网滤膜)一般被置于纯化系统中的最终使用点，以去除最后残留的微量树脂碎片、碳屑、胶质颗粒和微生物。例如：0.22μm微孔滤膜，其可滤过所有的细菌，通常用于将静脉注射用的液体、血清及抗生素进行除菌用。超滤法 微孔薄膜是依其孔径大小来去除颗粒，而超滤(UF)薄膜则是一个分子筛，它以尺寸为基准，让溶液通过极细微的滤膜，以达到分离溶液中不同大小分子的目的。 超滤膜是一种强韧、薄、具有选择性的通透膜，可截留大部分某种特定大小以上的分子，包括：胶质、微生物和热源。较小的分子，例如：水和离子，都可通过滤膜。所以，超滤法可将截留液中的大分子加以浓缩，但是，仍有些大分子会渗漏至滤过液中。超滤膜有数种不同的范围，在所有的实例中，超滤膜会留在大部分大于其分子筛所定义分子量的分子。反渗透法 反渗透(RO)法是可达到90%~99%杂质去除率中最经济的方法。RO膜的滤孔结构较UF膜还要致密，RO膜可去除所有的颗粒、细菌以及分子量大于300的有机物(包括热源)。 当第二种不同浓度的溶液，由一个半透膜隔开时，渗透现象会自然发生。渗透压将水压过半透膜，水将浓度较高的溶液稀释，最后造成浓度平衡。在水纯化系统中，施加压力于高浓度的溶液中，以抗衡渗透压。如此迫使得纯水由高浓度的液体通过RO膜，并可加以收集。由于RO膜致密度极高，因此，产出的水流很慢，需要经过相当的时间，贮水箱内才会有足够的水量。 RO膜可执行离子排除，使得只有水可通过RO膜，其余所有的离子及溶解的分子都被截留，并加以排除(包括盐类和糖)。RO膜以电荷反应将离子排除，带电荷愈大，排除性愈高，所以RO膜几乎可排除所有的(99%)强离子性的高价离子，但是，对于弱离子性的单价离子(如钠离子)的效果只有95%。不同的进水需要不同种类的RO膜，RO膜包括由乙酸纤维酯制成，或是以聚硫胺与聚砜基质的混合薄层聚合物。如果以原水水质及产水水质为基准，经过适当设计后，RO是将自来水纯化的最经济有效方法。RO同时也是试剂级纯水系统最好的前处理方法。紫外线照射法 紫外线照射法已广泛的使用在水处理上，低压水银灯所放射出来的254nm的紫外线是一种有效的杀菌方法，因为细菌中的DNA及蛋白质会吸收紫外线而导致死亡。 近来在UV灯制造技术方面的进步，已可制造同时产生185nm和254nm波长的紫外灯管，这种光波长组合可利用光氧化有机化合物，接着这种特殊灯泡，将纯水中的总有机碳浓度降低至5ppb以下。

请问哪位老师熟悉对甲苯磺酸乙酯，本人想用色谱方法去检测对甲苯磺酸乙酯，望各位高人多多指教，不甚感激！