蛋白电泳仪原理

以前一致用伯乐的蛋白电泳仪，现第一次用六一的工具做了SDS-PAGE胶，上电泳，结果电压加到250v了电流还只有9mA，电泳了很久也没有太大的变化，开始以为是电泳液有问题，重装重配还是这样，终于电泳完了，很丑的结果。为什么会这样呢，在拆胶的时候发现配胶用的胶条还在上面，原来是胶条阻止了电流通过！望大家注意哟！！哈

根据电泳仪原理、电泳仪功能、电泳仪的使用方法、电泳仪的用途不同可以为：琼脂糖凝胶电泳、毛细管电泳、凝胶电泳、聚丙烯酰胺凝胶电泳、醋酸纤维薄膜电泳、高效毛细管电泳、琼脂糖电泳、SDS-PAGE凝胶电泳、蛋白质电泳、血清蛋白电泳、dna电泳、血红蛋白电泳、蛋白质双向电泳、免疫电泳、等电聚焦电泳、单细胞凝胶电泳、蛋白质凝胶电泳、质粒电泳、对流免疫电泳、变性电泳等。电泳仪分类：1、毛细管电泳仪：其主要部件有0～30kV可调稳压稳流电源，内径小于100μm(常用50～75μm)、长度一般为30～100cm的弹性石英毛细管、电极槽、检测器和进样装置。检测器有紫外／可见分光检测器、激光诱导荧光检测器和电化学检测器，前者最为常用。进样方法有电动法(电迁移)、压力法(正压力、负压力)和虹吸法。成套仪器还配有自动冲洗、自动进样、温度控制、数据采集和处理等部件。 2、常规电泳仪：其组成部件为可调稳压稳流电源，垂直电泳槽，水平电泳槽，电极连接线，支持体【非凝胶性支持体区带电泳（支持体有：①淀粉②纤维素粉③玻璃粉，硅胶等) ；凝胶支持体区带电泳支持体有：①淀粉液②聚丙烯酰胺凝胶③琼脂（糖）凝胶】；陶瓷板，抽水泵，输水管，冰水曹等部件组成。3、其他电泳仪：Tiselius或微量电泳、显微电泳、等电点聚焦电泳技术、等速电泳技术、密度梯度电泳等。是一种非支持体的电泳仪也称为自由电泳法的发展并不迅速，因为其电泳仪构造复杂、体积庞大，操作要求严格，价格昂贵等很少使用。毛细管电泳仪、凝胶电泳仪、垂直电泳仪、微电泳仪、高压电泳仪、水平电泳仪、高效毛细管电泳仪、双向电泳仪、bio rad 电泳仪、脉冲场电泳仪、伯乐电泳仪、北京六一电泳仪上海巴玖均可提供！

采用P/ACETM MDQ高效毛细管电泳仪，电泳缓冲液为50mmol/L 柠檬酸-20mmol/L 柠檬酸三钠，pH2.6，电泳温度25℃，电压22kV，紫外检测波长196nm。结果表明：肌肉中肌红蛋白和血红蛋白含量测定结果相对标准偏差为0.69% 和0.90%，后加标准品和前加标准品回收率分别为93.26%～97.84%、90.32%～97.46% 和79.89%～84.14%、79.52%～83.65%。该方法简单、快速、对同时测定畜禽肌肉色素物质肌红蛋白和血红蛋白含量准确度良好，是评价肉品质参数的一种值得推广应用的新方法。

我们目前有一品种需检测蛋白纯度,想买一台电泳仪 加光密度扫描仪,或全自动电泳仪,请大家帮忙推荐一下,谢谢!

简单的说，电泳仪电源一般可分为两类：精简型和多用型，精简型均为双稳型，而多用型都是三稳（三恒）型。无论有几种稳定功能，电泳仪电源在实际工作时只能稳其中一种参数，至于稳哪一种参数，要看电泳仪电源的设定以及电泳仪的等效负载电阻而定。市面上销售的电泳仪电源，按电压分为高压1500～5000V、中压500～1500V、低压500V以下三种；按电流分为大电流500mA～2000mA、中电流100～500mA、小电流100mA以下三种；按功率分为大功率200～400W、中功率60～200W、小功率60W以下三种。从电压的角度来看，用于核酸（琼脂糖）水平电泳、PCR电泳、DNA回收、印迹转移等实验只需最高电压300V；用于蛋白垂直电泳、种子纯度电泳、醋酸纤维膜电泳等需要使用最高电压600V左右的电泳仪；用于DNA测序（SSR分子标记）、等点聚焦电泳、双向电泳等要求最高电压3000V；用于DNA测序电泳（AFLP分子标记）要求最高电压3800V。电泳仪电源输出的所有参数根据其型号的不同都有一个特定的工作范围，如果实际需要超过这一范围，就应当选择能够满足使用的另外型号的电泳仪电源。因为高、低压电泳仪内部结构特征不同，由于高压电泳仪常附加着多功能，而且高压电泳仪决不能空载运行（容易造成人身伤害内部器件损坏），导致操作上难易程度的不同等。因此，选用合适规格的电泳仪很重要。用户如果需要一台电泳仪电源带几个电泳槽工作时，首先要确定总电流不要超过仪器的最大范围，其次各电泳仪之间是并联的，因而每个电泳仪的电压都是相同的，总电流为各电泳仪电流之和。使用时注意不能超出电泳仪电源额定的范围。

1.原理等电聚焦凝胶电泳是依据蛋白质分子的静电荷或等电点进行分离的技术，等电聚焦中，蛋白质分子在含有载体两性电解质形成的一个连续而稳定的线性pH梯度中电泳。载体两性电解质是脂肪族多氨基多羧酸，在电场中形成正极为酸性，负极为碱性的连续的pH梯度。蛋白质分子在偏离其等电点的pH条件下带有电荷，因此可以在电场中移动；当蛋白质迁移至其等电点位置时，其静电荷数为零，在电场中不再移动，据此将蛋白质分离。 等电聚焦中，只有在凝胶两端给以高电压时，才能获得较好的蛋白质条带分辨率，这就需要非常有效的凝胶冷却系统（否则会导致烧胶），即凝胶同期周围液体之间的热传递效率要高。由于平板胶热传递能力高，并可方便的同时比较多种蛋白质样品，所以平板胶用在等电聚焦上的居多。由于等电聚焦对蛋白质的电荷差异非常敏感，若要好的重复性，制备蛋白样品时一定要小心，要避免任何对蛋白质化学组成和结构的修饰。另外，蛋白质－脂类、蛋白质－蛋白质相互作用可引起电荷改变，进而导致等电点迁移或纹理现象。除非特殊需要研究蛋白质－蛋白质相互作用或者必须保持蛋白质的生物学功能，等电聚焦通常在含有尿素的变性凝胶系统中进行。使用非离子去垢剂也可以提高分辨率。 2.主要仪器、试剂仪器：微型电泳系统、电源、注射器、固定和染色用容器 试剂：丙稀酰胺、双－丙稀酰胺、载体两性电解质、尿素、过硫酸胺、TEMED、TritonX－100、2－巯基乙醇、溴酚蓝、磷酸、氢氧化钠、氯化钾、三氯乙酸、考马斯亮蓝、甲醇、乙酸。 储存液：1）30%（w/v）丙稀酰胺，1%（w/v）双－丙稀酰胺；2）20%Triton X100；3）10%三氯乙酸；4）1%三氯乙酸；5）1%溴酚蓝；6）考马斯亮蓝染色液；7）考马斯亮蓝脱色液；

各位，我遇到一个问题，我现在有一个AmBn的复合蛋白，其中A蛋白有m个，B蛋白有n个，老师想让我求出m、n的确切数值。请问用毛细管电泳怎么做？有人做过吗？谢谢了

有人做过GPO的蛋白电泳吗？今天做GPO（甘油磷酸氧化酶，MW：75KD）的还原型SDS-PAGE电泳，5%浓缩胶，12%的分离胶，理论上应该可以进行的，但什么都没有染出（其他蛋白都是正常的）。

4. 电泳时虽然小电泳分离效果要好一些，但2小时以上的等待的时间实在是痛苦，因此可以提高电泳至150V，但需要将整个电泳槽放在放满冰水的脸盆里散热，这样跑出来的胶分离效果丝毫不比低电压来的差，关键是时间大大节省，不需1h即可看结果了。5. 做SDS-PAGE的时候，除了蛋白量上样一致，最好体积也一致，这样跑出来的胶各个泳道之间的band能做到一样宽，方便后面的比较，特别是WB。做法就是拿1X的上样缓冲补全要加的样做到体积一致，否则跑出来会有的宽有的窄，特别是上样体积相差较大的。

亲们，跑蛋白电泳时，0.05%的溴酚蓝水溶液怎么配比较好呢，因为它不溶于水。还有SDS溶液应该怎么配，它也不溶于水啊，一搅拌全是泡沫

一、实验目的了解等电聚焦的原理。通过蛋白质等电点的测定，掌握聚丙烯酰胺凝胶垂直管式等电聚焦电泳技术。二、实验原理等电聚焦（Isoelectric focusing，简称IEF）是六十年代中期出现的新技术。近年来等电聚焦技术有了新的进展，已迅速发展成为一门成熟的近代生化实验技术。目前等电聚焦技术已可以分辨等电点（pI）只差0.001pH单位的生物分子。由于其分辨力高，重复性好，样品容量大，操作简便迅速，在生物化学、分子生物学及临床医学研究中得到广泛的应用。蛋白质分子是典型的两性电解质分子。它在大于其等电点的pH环境中解离成带负电荷的阴离子，向电场的正极泳动，在小于其等电点的pH环境中解离成带正由荷的阳离子，向电场的负极泳动。这种泳动只有在等于其等电点的pH环境中，即蛋白质所带的净电荷为零时才能停止。如果在一个有pH梯度的环境中，对各种不同等电点的蛋白质混合样品进行电泳，则在电场作用下，不管这些蛋白质分子的原始分布如何，各种蛋白质分子将按照它们各自的等电点大小在pH梯度中相对应的位置处进行聚焦，经过一定时间的电泳以后，不同等电点的蛋白质分子便分别聚焦于不同的位置 。这种按等电点的大小，生物分子在pH梯度的某一相应位置上进行聚焦的行为就称为“等电聚焦”。等电聚焦的特点就在于它利用了一种称为两性电解质载体的物质在电场中构成连续的pH梯度，使蛋白质或其他具有两性电解质性质的样品进行聚焦，从而达到分离、测定和鉴定的目的。两性电解质载体，实际上是许多异构和同系物的混合物，它们是一系列多羧基多氨基脂肪族化合物，分子量在300~1000之间。常用的进口两性电解质为瑞典Pharmacia-LKB公司生产的Ampholine 和Pharmalyte，价格昂贵。国产的有中国军事医学科学院放射医学研究所和上海生化所生产的两性电解质，价格便宜，质量尚佳。两性电解质在直流电场的作用下，能形成一个从正极到负极的pH值逐渐升高的平滑连续的pH梯度。若不同的pH值的两性电解质的含量与pI值的分布越均匀，则pH梯度的线性就越好。对Ampholine两性电解质的要求是缓冲能力强，有良好的导电性，分子量要小，不干扰被分析的样品等。在聚焦过程中和聚焦结束取消了外加电场后，如保持pH梯度的稳定是极为重要的。为了防止扩散，稳定pH梯度，就必须加入一种抗对流和扩散的支持介质，最常用的这种支持介质就是聚丙烯酰胺凝胶。当进行聚丙烯酰胺凝胶等电聚焦电泳时，凝胶柱内即产生pH梯度，当蛋白质样品电泳到凝胶柱内某一部位，而此部位的pH值正好等于该蛋白质的等电点时，该蛋白质即聚焦形成一条区带，只要测出此区带所处部位的pH值，即为其等电点。电泳时间越长，蛋白质聚焦的区带就越集中，越狭窄，因而提高了分辨率。这是等电聚焦的一大优点，不像一般的其他电泳，电泳时间过长则区带扩散。所以等电聚焦电泳法不仅可以测定等电点，而且能将不同等电点的混合的生物大分子进行分离和鉴定。早期的等电聚焦电泳是垂直管式的，其特点是体系是封闭的，不与空气接触，可防止样品氧化。近年来，又发展了超薄层水平板式等电聚焦电泳。此法的优点是加样数量多，节省两性电解质，电泳后固定、染色、干燥都十分迅速简便，其最大优点是防止了电极液的电渗作用而引起正负两极pH梯度的漂变。测定pH梯度的方法有四种：1.将胶条切成小块，用水浸泡后，用精密pH试纸或进口的细长pH复合电极测定pH值，然后作图。2.用表面pH微电极直接测定胶条各部分的pH值，然后作图。3.用一套已知不同的pI值的蛋白质作为标准，测定pH梯度的标准曲线。4.将胶条于－70℃冰冻后切成1mm的薄片，加入0.5ml 0.01M KCl，用微电极测其pH。三、仪器和用具1.电泳仪2.垂直管式园盘电泳槽一套3.注射器与针头4.移液管：10ml、5ml、2ml、1ml、0.1ml5.小烧杯若干6.培养皿一套7.直尺8.小刀9.精密pH试纸和带细长复合pH电极的pH计10.塑料薄膜和橡皮筋

如题！我们想买一台电泳仪，想问一下可以做什么具体项目，除了蛋白质/多肽检测之外

蛋白PAGE电泳后如何回收？把胶切割后装在透析袋中电洗脱的具体步骤是什么？如果不要电洗脱能采用什么方式？

安捷伦收购电泳仪制造商Lab901美国时间2011年2月28日，安捷伦科技宣布收购领先的电泳设备及耗材供应商Lab901公司。财务及收购其他条款尚未披露。Lab901公司总部位于英国爱丁堡，开发和生产用于DNA、RNA和蛋白质研究的电泳产品，其主要产品是TapeStation台式电泳仪和ScreenTape及以塑料为基础的消耗品和相关试剂。【详细】

使用方法：电泳技术是分子生物学研究不可缺少的重要分析手段。电泳一般分为自由界面电泳和区带电泳两大类，自由界面电泳不需支持物，如等电聚焦电泳、等速电泳、密度梯度电泳及显微电泳等，这类电泳目前已很少使用。而区带电泳则需用各种类型的物质作为支持物，常用的支持物有滤纸、醋酸纤维薄膜、非凝胶性支持物、凝胶性支持物及硅胶-G薄层等，分子生物学领域中最常用的是琼脂糖凝胶电泳。所谓电泳，是指带电粒子在电场中的运动，不同物质由于所带电荷及分子量的不同，因此在电场中运动速度不同，根据这一特征，应用电泳法便可以对不同物质进行定性或定量分析，或将一定混合物进行组份分析或单个组份提取制备，这在临床检验或实验研究中具有极其重要的意义。电泳仪正是基于上述原理设计制造的。使用方法1． 首先用导线将电泳槽的两个电极与电泳仪的直流输出端联接，注意极性不要接反。2． 电泳仪电源开关调至关的位置，电压旋钮转到最小，根据工作需要选择稳压稳流方式及电压电流范围。3． 接通电源，缓缓旋转电压调节钮直到达到的所需电压为止，设定电泳终止时间，此时电泳即开始进行。4． 工作完毕后，应将各旋钮、开关旋至零位或关闭状态，并拨出电泳插头。

电泳是电解质中带电粒子在电场力作用下，以不同的速度向电荷相反方向迁移的现象。利用这种现象对化学和生物化学组分进行分离的技术称为电泳技术，可以实现电泳分离技术的仪器称为电泳仪。从20世纪30～40年代起，相继发展了多种基于抗对流载体的电泳仪（如纸电泳仪和凝胶电泳仪等）。传统电泳仪由于受到焦耳热的限制，只能在低电场强度下进行电泳操作，分离时间长，效率低。20世纪80年代初，小径毛细管被用于电泳仪，由此产生了毛细管电泳仪。毛细管电泳仪是分析科学继[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/5p][color=#3333ff]液相色谱仪[/color][/url]之后的又一重大进展，使分析科学从微升级进入到纳升级水平，不仅使单细胞乃至单分子分析成为可能，也使蛋白质和核酸等生物大分子分析有了新的转机。　　1809年，发现电泳现象，即在湿粘土中插上带玻璃管的正负两个电极，加电压后，带负电荷的粘土颗粒向正极移动，正极玻璃管中原有的水层变混浊。　　1909年，将胶体离子在电场中的移动现象称为电泳。用不同pH的溶液在U形管中测定了转化酶、过氧化氢酶的电泳移动和等电点。　　1937年，发明U形管移动界面电泳仪。将蛋白质混合液放在两段缓冲液之间，两端施以电压进行自由溶液电泳，次将人血清提取的蛋白质混合液分离出白蛋白和α、β、γ球蛋白。　　1948年，重新发展了纸电泳仪，对氨基酸的分离进行研究。　　1959年，利用人工合成的凝胶作为载体，创建了聚丙烯酰胺凝胶电泳，极大地提高了电泳的分辨率，开创了近代电泳的新时代。　　1967年，首先在3mm内径的毛细管中作自由溶液的区带电泳。　　1974年，用200～500μm内径的毛细管作区带电泳分离。　　1981年，用75μm内径的石英毛细管在3万伏高压下实现40万理论塔板数的分离效率，这一工作被认为是现代毛细管电泳发展的里程碑。随后毛细管电泳的研究急速升温，许多大科学家也开始参与研究。　　1984年，使用含表面活性剂的背景电解质，开辟了毛细管电泳另一个重要分支－毛细管胶束电动色谱。　　1987年，结合传统的等电聚焦电泳和凝胶电泳原理，实现了毛细管等电聚焦电泳和毛细管凝胶电泳。　　1988年，实现了微量制备的可能性，提取和分离了50μmol的蛋白质、肽和寡核苷酸等。　　20世纪80年代末，毛细管电泳的研究非常活跃，90年代起在技术和应用等方面都有了很大发展。　　1989年，推出批毛细管电泳仪。　　1990年，改进和应用了紫外检测器。　　1992年，激发诱导荧光检测器诞生，毛细管电泳技术得到不断改进和更新，灵敏度和分辨率均达到预期的分离效率。

用毛细管电泳分离蛋白组分时，样品峰比较宽，怎么样使样品峰变窄？

兄弟们,实验室有贝克曼蛋白毛细管电泳仪,3年没用了开机自检,托盘复原后，机器里边有很刺耳的声音出来。类似于电机拉不动的声音。软件也没有报错，不是没报错，是直接控制面板直接是蓝色背景 什么都不显示大家知道怎么回事么？？？？？？

电泳技术是分子生物学研究不可缺少的重要分析手段。电泳一般分为自由界面电泳和区带电泳两大类，自由界面电泳不需支持物，如等电聚焦电泳、等速电泳、密度梯度电泳及显微电泳等，这类电泳目前已很少使用。而区带电泳则需用各种类型的物质作为支持物，常用的支持物有滤纸、醋酸纤维薄膜、非凝胶性支持物、凝胶性支持物及硅胶-G薄层等，分子生物学领域中最常用的是琼脂糖凝胶电泳。所谓电泳，是指带电粒子在电场中的运动，不同物质由于所带电荷及分子量的不同，因此在电场中运动速度不同，根据这一特征，应用电泳法便可以对不同物质进行定性或定量分析，或将一定混合物进行组份分析或单个组份提取制备，这在临床检验或实验研究中具有极其重要的意义。电泳仪正是基于上述原理设计制造的。下面简单介绍其使用方法及注意事项。使用方法1.首先用导线将电泳槽的两个电极与电泳仪的直流输出端联接，注意极性不要接反。2.电泳仪电源开关调至关的位置，电压旋钮转到最小，根据工作需要选择稳压稳流方式及电压电流范围。3.接通电源，缓缓旋转电压调节钮直到达到的所需电压为止，设定电泳终止时间，此时电泳即开始进行。4.工作完毕后，应将各旋钮、开关旋至零位或关闭状态，并拨出电泳插头。

奶粉蛋白质中乳清蛋白含量的测定 十二烷基硫酸钠-毛细管凝胶电泳法该标准还未正式发布

[font=宋体][font=宋体]在生物细胞的世界里，膜蛋白是一个不可或缺的角色。它们不仅参与细胞的识别、信号转导和物质运输等重要功能，还成为了药物研发的重要靶点。动物细胞的膜脂主要有[/font][font=Calibri]9[/font][font=宋体]种，而膜蛋白的种类繁多，虽然多数膜蛋白分子数量较少，但它们赋予了细胞膜至关重要的生物学功能。[/font][/font][font=宋体]根据与脂分子的结合方式和分离难易程度，膜蛋白主要分为外在膜蛋白和内在膜蛋白两大类。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1[/font][font=宋体]）外在膜蛋白为水溶性蛋白，通过离子键或其它较弱的键与膜表面的蛋白质分子或脂分子结合。因此，通过改变溶液的离子强度或提高温度，就可以轻松地从膜上分离出来，而不会破坏膜的结构。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]2[/font][font=宋体]）内在膜蛋白与膜结合非常紧密，一般只有用去垢剂[/font][font=Calibri](detergent)[/font][font=宋体]使其膜解后才可分离出来。[/font][/font][b][font=宋体]膜蛋白提取方法：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1)[/font][font=宋体]膜蛋白色谱[/font][font=Calibri](Chromatography of Membrane Protein,CMP)[/font][font=宋体]：[/font][font=Calibri]CMP[/font][font=宋体]分离强疏水性蛋白、多肽混合物的层析系统，一般有去垢剂（如[/font][font=Calibri]SDS[/font][font=宋体]）溶解膜蛋白后形成[/font][font=Calibri]SDS-[/font][font=宋体]融膜蛋白，并由羟基磷灰石为固定相的柱子分离纯化。羟基磷灰石柱具有阴离子磷酸基团（[/font][font=Calibri]P-[/font][font=宋体]端），又具有阳离子钙（[/font][font=Calibri]C-[/font][font=宋体]端），与固定相结合主要决定于膜蛋白的大小、[/font][font=Calibri]SDS[/font][font=宋体]结合量。利用原子散射法研究[/font][font=Calibri]cAMP[/font][font=宋体]的分离机制发现，样品与[/font][font=Calibri]SDS[/font][font=宋体]结合后在离子交换柱上存在[/font][font=Calibri]SDS[/font][font=宋体]分子、带电荷氨基酸与固定相中带电离子间的交换，从而达到分级分离的目的。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2)[/font][font=宋体]顺序抽提法：根据细胞蛋白溶解性的差异，用具有不同溶解能力的蛋白溶解液进行抽提的方法。用[/font][font=Calibri]Tris[/font][font=宋体]碱溶液裂解细胞提取高溶解性蛋白；把未溶解的沉淀用标准液溶解提取高疏水性蛋白；最后用含复合表面活性剂的蛋白溶解液，可以再次抽提前两次抽提后不能溶解的膜蛋白。[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3)[/font][font=宋体]离心蛋白提取法（[/font][font=Calibri]centrifugal protein extraction[/font][font=宋体]）[/font][/font][font=宋体]原理：高渗的蛋白裂解液让细胞溶胀破裂后，超高速离心[/font][font=宋体][font=Calibri]4)detergent-based[/font][font=宋体]：提取时先用裂解液裂解胞膜（选用不同的去污试剂是关键），梯度离心分离细胞器[/font][font=Calibri](ER)[/font][font=宋体]，然后分级抽提方法。例如，去掉细胞器之后的[/font][font=Calibri]DEBRIS[/font][font=宋体]就是核膜，再裂解得到核膜蛋白。而膜蛋白是裂胞膜时不溶的部分。[/font][/font][font=宋体]总的感受：细胞的量要很充足。之后的定性鉴定常用的方法有双向免疫扩散、免疫电泳及聚丙稀酰胺凝胶电泳等。纯化蛋白质浓度的定量测定可用双缩脲法、酚试剂法或紫外光吸收法定量鉴定膜蛋白，方便迅速。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]除了上述的提取方法，还有其他一些方法可以用于提取膜蛋白。例如，可以采用超声波破碎法或反复冻融法来破坏生物膜的结构，从而使膜蛋白释放出来。此外，还可以使用一些特殊的分离技术，如超离心或凝胶电泳，来分离和纯化膜蛋白。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]值得注意的是，不同的膜蛋白具有不同的性质和稳定性，因此需要采用不同的提取方法。在选择提取方法时，需要考虑的因素包括目标膜蛋白的分子量、溶解度、稳定性以及生物膜的组成和性质等。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]总之，提取和纯化膜蛋白是一项具有挑战性的任务，需要综合考虑多种因素。通过对不同方法的了解和比较，我们可以根据实际需求选择合适的方法来提取和纯化目标膜蛋白，为进一步的研究和应用奠定基础。[/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供[url=https://cn.sinobiological.com/services/platform/multi-pass-transmembrane-protein][b]多次跨膜蛋白开发技术平台[/b][/url]，详情可以关注[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/services/platform/multi-pass-transmembrane-protein[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

【参数解读】毛细管电泳仪的技术参数解读与使用毛细管电泳仪主要部件有0～30kV可调稳压稳流电源，内径小于100μm(常用50～75μm)、长度一般为30～100cm的石英毛细管、电极槽、检测器和进样装置。检测器有紫外/可见分光检测器、激光诱导荧光检测器和电化学检测器，前者最为常用。进样方法有电动法(电迁移)、压力法(正压力、负压力)和虹吸法。成套仪器还配有自动冲洗、自动进样、温度控制、数据采集和处理等部件。由于毛细管电泳有很多分离模式，所以不同仪器差异会很大。有些是普遍适用型，有些则具有专一性，只适用于某种模式或者某种物质的分离分析。普遍适用型的如Agilent 7100，Beckman PA800 plus，专一性的如毛细管电泳液相色谱一体机，这个就只能做电色谱（CEC），类似于HPLC，通常需要有填充物质，但又比HPLC多了个高压系统。再比如iCE280分析仪，其实是一台成像毛细管等电聚焦电泳仪，只能用于蛋白质的分离分析，分离模式固定为毛细管等电聚焦电泳（cIEF）。〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓分割线〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓〓请您来解析：1、空气制冷和冷凝液制冷，哪个效果更好？冷凝方式，液体冷凝会比较稳定，液冷效果好。只是这样一来还要另外买冷凝液，增加分析成本。2、注意过样品盘的温控范围吗？你的仪器范围多大？什么范围内才比较好？控温范围直接决定了仪器的适用范围，控温的准确度又决定了重现性的好坏，所以，这个参数至关重要。安捷伦的样品温度最低高达10度，如果做生物样品的话就被动了。beckman最低4度，比较有优势。我见过最低温度的是Lumex的毛细管电泳仪，低到-10度。控温的最高值也值得关注，如果毛细管堵住了的话，常温经常冲洗不了，这是提高温度往往会有惊喜（越高越好）。3、毛细管出口端的长度什么情况下会对分离分析产生重要影响？如何评价毛细管的质量好坏？出口端长度是指的是窗口到出口端的距离吗？会影响场强和进样量。在出口端进样模式下，出口端的长度有重要意义，因为较长的有效距离能够提供更好的分离度。4、影响仪器分离度的因素有哪些？仪器的哪些参数会影响分离度？电压、温度、管长、管内径、溶液等；仪器的温度、电压等会影响。5、目前市场上已有一些用途比较专一的毛细管电泳仪，比如毛细管电泳液相色谱一体机和毛细管等电聚焦电泳仪等。普通毛细管电泳仪如Agilent 7100和Beckman PA800 plus等也能完成以上这两种特制仪器的工作吗？可以的，还可以和质谱联用。6、谈谈你的CE仪在使用过程中容易出现的问题和解决办法。常见的是管子容易断或者污染什么的，解决办法就是“换”和“洗”。SDS-MEKC很容易有气泡，解决办法就是超声。如果毛细管里面有气泡，引起断流，断流后如果不及时发现，积聚的热量就有可能烧坏毛细管。欢迎大家参与讨论，补充自己想交流的参数，说说自己的认识或者提出自己的疑问！！！http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/default/em09511.gif

为什么蛋白电泳是垂直的，而核酸的是水平的呢？？能不能通用？？核酸和蛋白的电泳槽有什么样的区别？？？？

电泳是指带电颗粒在电场的作用下发生迁移的过程。许多重要的生物分子，如氨基酸、多肽、蛋白质、核苷酸、核酸等都具有可电离基团，它们在某个特定的pH值下可以带正电或负电，在电场的作用下，这些带电分子会向着与其所带电荷极性相反的电极方向移动。电泳技术就是利用在电场的作用下，由于待分离样品中各种分子带电性质以及分子本身大小、形状等性质的差异，使带电分子产生不同的迁移速度，从而对样品进行分离、鉴定或提纯的技术。

美国时间2011年2月28日，安捷伦科技宣布收购领先的电泳设备及耗材供应商Lab901公司。财务及收购其他条款尚未披露。　　Lab901公司总部位于英国爱丁堡，开发和生产用于DNA、RNA和蛋白质研究的电泳产品，其主要产品是TapeStation台式电泳仪和ScreenTape及以塑料为基础的消耗品和相关试剂。　　Lab901公司成立于2001年，员工约45人。Lab901的前首席执行官Joel Fearnley和公司所有的员工都将加入安捷伦公司，但是安捷伦并没有详细说明Joel Fearnley的具体职位。　　安捷伦液相分离业务副总裁Patrick Kaltenbach在一份声明中说，此项交易使安捷伦能够满足用户在生命科学领域有关电泳应用的全部需求，从半自动化到兼容96孔板的工作流程。　　“除了安捷伦现有的生物分析平台和Agilent G7100电泳系统，Lab901 公司的ScreenTape平台提供了一个具有广泛应用的，非常灵活、自动化和高通量的凝胶电泳解决方案，”他说。　　http://s01.yizimg.com/images/news/151/72276686f8eb8235a24fc791c7776ea1.jpg 　　ScreenTape平台　　ScreenTape平台是一种快速、方便的自动化台式凝胶电泳解决方案，包括TapeStation台式电泳仪及ScreenTape及以塑料为基础的消耗品、相关试剂。用户只需加载样品和ScreenTape消耗品到紧凑TapeStation仪器上，一分钟就可以得到蛋白质、RNA和DNA样品的分析结果。　　2009年底，Lab901公司从一家英国投资集团获得了400万美元的资金用于产品开发和提高ScreenTape平台的国际销售。

11. 配胶最好现用现配，先配下层胶（分离胶），后配上层胶（浓缩胶或积层胶），而且在临灌胶前加APS并迅速混匀，即用[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/9p][color=#3333ff]移液枪[/color][/url]抽吸与注入1－2次即可。（管家哥提醒，有条件最好现配现用，如果是配好板子的，也最好尽快在2天内使用，同时保鲜膜注意密封好。）12. 跑蛋白page的时候，一开始用加样针，太麻烦，发现用20ul枪+普通小白枪头点样，非常省事。另外，点样时有可能看不清孔在哪，看远离你的那面胶，孔有反光的。点样也点你对面的那块胶，省的总低头，干咱这行的容易得颈椎呀，爱惜自己。

凝胶电泳（英语：Gel electrophoresis）或称胶体电泳 是一大类技术，被科学工作者用于分离不同物理性质（如大小、形状、等电点等）的分子。凝胶电泳通常用于分析用途，但也可以作为制备技术，在采用某些方法（如质谱(MS)、聚合酶链式反应(PCR)、克隆技术、DNA测序或者免疫印迹）检测之前部分提纯分子。凝胶电泳仪 - 使用方法凝胶电泳被广泛用于分子生物学、遗传学和生物化学：1.大的DNA或者RNA分子通常利用琼脂糖凝胶电泳（agarose gel electrophoresis）分离，也可以使用聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）。2.蛋白质的凝胶电泳通常在加入十二烷基硫酸钠的聚丙烯酰胺凝胶中进行（SDS-PAGE），或者非变性凝胶电泳，或二维电泳。 SDS-PAGE 蛋白质凝胶电泳图。 3.毛细管电泳 　4.酶谱法（zymography） 5.变性梯度胶凝电泳（Denaturing Gradient Gel Electrophoresis，DGGE） 琼脂糖和聚丙烯酰胺可以制成各种形状、大小和孔隙度。琼脂糖凝胶分离DNA片度大小范围较广,不同浓度琼脂糖凝胶可分离长度从200bp至近50kb的DNA片段。琼脂糖通常用水平装置在强度和方向恒定的电场下电泳。聚丙烯酰胺分离小片段DNA(5-500bp)效果较好,其分辩力极高,甚至相差1bp的DNA片段就能分开。聚丙烯酰胺凝胶电泳很快,可容纳相对大量的DNA,但制备和操作比琼脂糖凝胶困难。聚丙烯酰胺凝胶采用垂直装置进行电泳。目前,一般实验室多用琼脂糖水平平板凝胶电泳装置进行DNA电泳。 琼脂糖主要在DNA制备电泳中作为一种固体支持基质,其密度取决于琼脂糖的浓度。在电场中,在中性pH值下带负电荷的DNA向阳极迁移,其迁移速率由下列多种因素决定:1、 DNA的分子大小。度琼脂糖凝胶中的迁移速率与DNA分子量对数成反比，分子越大则所受阻力越大，也越难于在凝胶孔隙中蠕行，因而迁移得越慢。 2、 琼脂糖浓度 一个给定大小的线状DNA分子,其迁移速度在不同浓度的琼脂糖凝胶中各不相同。DNA电泳迁移率的对数与凝胶浓度成线性关系。凝胶浓度的选择取决于DNA分子的大小。分离小于0.5kb的DNA片段所需胶浓度是1.2-1.5%,分离大于10kb的DNA分子所需胶浓度为0.3-0.7%, DNA片段大小间于两者之间则所需胶浓度为0.8-1.0%。 3、 DNA分子的构象DNA分子处于不同构象时,它在电场中移动距离不仅和分子量有关,还和它本身构象有关。相同分子量的线状、开环和超螺旋DNA在琼脂糖凝胶中移动速度是不一样的,超螺旋DNA移动最快,而开环双链DNA移动最慢。如在电泳鉴定质粒纯度时发现凝胶上有数条DNA带难以确定是质粒DNA不同构象引起还是因为含有其他DNA引起时,可从琼脂糖凝胶上将DNA带逐个回收,用同一种限制性内切酶分别水解,然后电泳,如在凝胶上出现相同的DNA图谱,则为同一种DNA。