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尿微量白蛋白测定仪

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尿微量白蛋白测定仪相关的论坛

  • 尿微量蛋白（尿微量白蛋白/蛋白尿）试验

    尿微量蛋白（尿微量白蛋白/蛋白尿）试验（也称“白蛋白试验”，“尿微量白蛋白”和“蛋白尿”试验）何为尿微量白蛋白（白蛋白）试验？尿微量白蛋白试验是对尿液中的蛋白质进行测定的筛选试验。人体血液中有一种蛋白质称为白蛋白。在正常情况下，几乎无法在尿液中检测到。只有在肾脏受损，尤其是损伤早期，它可以优先于其他肾损伤标志物在尿液中被检测出，因此，尿微量白蛋白在诊断肾脏疾病、早期肾损伤等方面具有重要意义。此项试验有何目的？蛋白质是人体的基本构成“材料”，具备一些重要的功能和作用，可结合营养物质将其运输至各个组织，，并将人体中循环的体液量维持在适当水平。肾脏功能正常时，蛋白质几乎无法通过肾脏进入尿液（仅会排出血液循环产生的废料）。然而，如果人的肾功能受损或衰竭，该肾脏对蛋白质的过滤能力将有所下降，因而一些蛋白质将会透过肾脏而出现在尿液中，称为尿微量蛋白。尿微量白蛋白与蛋白尿有何不同？白蛋白是一种大量存在于血液中的典型蛋白质。因其分子个头小，当肾脏功能出现问题时，白蛋白是能够率先通过肾脏进入尿液的几种蛋白质之一。尿液中出现少量白蛋白的情况称为尿微量白蛋白。若肾脏功能受损严重，尿液中的白蛋白数量呈现出增长趋势，这种症状被改称为蛋白尿。尿微量白蛋白/蛋白尿有何症状？病症早期，并无明显症状或征兆显现。随着肾功能衰竭的加重，大量蛋白质出现在尿液中，手脚、腹部和面部可能出现肿胀。如果蛋白尿的情况加重，可能会造成永久性肾功能损伤，有些病人可能需要做透析或肾移植。不论上述症状是否存在，尿蛋白测定是确定有多少蛋白质进入尿液的唯一办法。蛋白尿还可能引发心血管疾病。血管受损除了会引发肾脏疾病外，还可能会造成窒息和心力衰竭。患蛋白尿（症）的高危人群有哪些？患有糖尿病、高血压、心血管疾病和其他类型肾脏疾病等慢性病的病人易出现蛋白尿。老年人、肥胖人群以及有肾脏疾病家族史的人群。其

  • 人血白蛋白多聚体测定为何除以2

    人血白蛋白多聚体测定法本法系用分子排阻色谱法测定人血白蛋白多聚体含量。照分子排阻色谱法（附录Ⅲ D）测定。色谱条件与系统适用性试验 用亲水硅胶高效体积排阻色谱柱（SEC，排阻极限300kD，粒度10μm），柱直径7.5mm,长60cm；以含1％异丙醇的pH7.0 0.2mol/L磷酸盐缓冲液为流动相；检测波长为280nm ；流速为每分钟0.6ml。取每1ml含蛋白质为12mg 的人血白蛋白溶液20μl，注入色谱柱，记录色谱图,人血白蛋白单体峰与二聚体峰间的分离度应大于1.5，拖尾因子按人血白蛋白单体峰计算应为0.95～1.40。测定法 取供试品适量，用流动相稀释成每1ml约含蛋白质12mg的溶液,取20μl，注入色谱柱，记录色谱图60分钟（色谱柱长60cm）。按面积归一法计算，色谱图中未保留（全排阻）峰的含量(%)除以2，即为人血白蛋白多聚体含量请教：为何除以2呢？很奇怪呀

  • 【求助】牛血清白蛋白对UV吸光度检测是否有影响？哪里有供应质量稳定的牛血清白蛋白？

    最近在做公司产品含药量的释放情况，释放液是加了牛血清白蛋白的PBS液，释放后产品从释放液中取出，注射用水洗净后晾干。产品上残留药品再用乙酸乙酯超声洗脱，用UV测定乙酸乙酯中的药品浓度。因最近新换了牛血清白蛋白，后来实验数据与前比似乎有点偏低，怀疑产品上牛血清白蛋白没洗干净，对UV吸收有影响？牛血清白蛋白对UV吸光度值有什么影响呢？哪里有供应质量稳定的牛血清白蛋白？

  • β-乳球蛋白属于乳白蛋白还是属于乳球蛋白里面的一种成分？

    β-乳球蛋白属于乳白蛋白还是属于乳球蛋白里面的一种成分？最近看到有两种版本，其一，说是属于乳白蛋白里面的一种成分，乳白蛋白包括α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和血清白蛋白。乳球蛋白即免疫球蛋白。其二，乳白蛋白包括α-乳白蛋白和血清白蛋白，乳球蛋白包括β-乳球蛋白和免疫球蛋白。现在不知道哪种说法对，请各位指教！！！谢谢！！！

  • 转基因水稻胚乳可提取血清白蛋白

    如果说一个人一次献血200ml，一亩转基因水稻产出的血清白蛋白量约等于300人献的血——转基因水稻胚乳可提取血清白蛋白——转基因水稻胚乳可提取血清白蛋白2012年09月01日 来源： 中国科技网 关注转基因 白蛋白供应紧张一直困扰着人类。我国每年需求150—160吨，全球每年需求量则高达500吨，由于血浆来源紧张，我国目前从血浆中提取量仅可供应1/3，其中2/3依赖进口。 2011年10月31日，武汉大学生命科学学院教授杨代常撰写的论文《利用转基因水稻规模化生产重组人血清白蛋白》在《美国科学院院报》发表，吸引了世界的目光。 文章用翔实的科学数据证明，植物来源的重组人血清白蛋白与临床使用的血浆来源血清白蛋白，无论是在生理生化性质，还是功能用途等方面，都具有高度的等同性。 为何这项研究引发种种关注？稻米血清白蛋白是否会危及生态及人身安全？其何时能用于临床治疗？……带着这些问题，记者采访了杨代常和他的团队。 “借腹生子”：从水稻胚乳中提取血清白蛋白 植物种子生物反应器，是将植物种子作为一个蛋白质“生产车间”，利用植物作为合成蛋白质的“机器”来合成人类所需的蛋白质。“通俗地解释，便是‘借腹生子’。”杨代常说。 国外从1989年已开始利用DNA重组技术生产血清白蛋白，但由于血清白蛋白产量低、纯化工艺复杂、生产成本远高于市场成本，始终无法进入市场。 杨代常带领研究团队，从水稻基因组数据入手，根据水稻种子储藏蛋白与血清白蛋白的生化性质差异，设计出从提取到纯化的一整套工艺方案，最大限度地提取血清白蛋白，最低限度去除种子的内源蛋白，成为一项原始创新的科研成果。 “具体来说，是由表达元件组成的载体，通过遗传工程整合到水稻基因组内，在种子特异性调控元件的指导下，水稻种子在成熟过程中也不断地合成和积累人血清白蛋白，然后通过规模化种植获得原料，再经过提取、纯化等步骤获得高纯度的血清白蛋白。”杨代常介绍，目前大约每亩水稻可以产生1.5—2公斤血清白蛋白，如果说一个人一次能献血200ml，一亩转基因水稻产出的血清白蛋白量约等于300人献血。 “天然屏蔽”：可杜绝肝炎、艾滋病毒等风险 植物源重组血清白蛋白优势明显，它来源于非动物，避免了各种病毒和病原菌的污染，并由于不受血浆供应限制，可无限量供应。但是转基因农业作物安全性向来争议不断，植物源血清白蛋白有望未来直接应用于人体中，有人担心会危及生态及人身安全。 对此，杨代常解释，首先，就人血清白蛋白本身安全性而言，血清白蛋白本就是人体的蛋白质，占血浆中蛋白的30%，是一种安全的蛋白质。目前，根据获取的数据，植物来源的人血清白蛋白从生物活性、分子结构和理化性质与血浆来源的人血清白蛋白完全一致，从水稻胚乳中提取的血清白蛋白可杜绝携带如肝炎病毒、艾滋病毒等风险。研究发现，人体对植物蛋白的耐受能力大于对细菌和酵母的耐受能力。从安全性考虑，已建立高纯度符合医药级别纯度的血清白蛋白。其次，就转基因生物安全而言，由于采取地理和时间双重隔离方法，要求比美国更为严格。第三，为杜绝进入食物链，在研究中采取了专用收割机、烘干机、稻米加工设备以及专用仓库等措施，建立了严格的监管规范，能做到可管可控和可追溯。 未来预期：进入临床需4至5年 从2005年始，杨代常自主研发的水稻胚乳细胞蛋白质高效表达技术平台，填补了国际上此项技术规模化生产的空白，已获美、日、欧盟以及我国的多项专利。 杨代常说，目前，植物源重组血清白蛋白的质量已达到非临床应用标准，可替代血源人血白蛋白用于细胞培养基添加剂，成为细胞培养中血浆来源的血清白蛋白的替代品；可减少培养基中胎牛血清的使用量；还可用于高纯试剂、细胞冷冻保护剂、医疗器械包埋剂、药物载体、化妆品组分、体外诊断等。 国外已在疫苗及生物医药产品的细胞培养的稳定剂上使用。我国按照国家药监局的要求，要通过临床研究后才能进入临床应用。 通过治疗大鼠肝硬化腹水对比，进行植物源重组血清白蛋白的药效研究，发现大鼠肝硬化腹水的治疗效果在降低腹围、增加尿量和尿蛋白量等指标优于血浆来源的血清白蛋白。 “植物源重组血清白蛋白正在进行临床前研究，已完成大部分的药学研究，预计在2013年上半年可望完成临床前研究；预计进入临床研究至少需要2年时间，进入临床应用至少需要4—5年或更长的时间，这取决于临床研究的结果与进度以及国家的法规。”杨代常说。 从实验室走向产业化 去年年初，杨代常带着多年的研发成果，入驻武汉东湖国家自主创新示范区光谷生物城，一年内实现了项目产业化。 “这一过程我们走得很艰难。”杨代常说，为了让投资者更有信心，他在商业模式上从长中短期产品计划入手，将技术做好做精。在科技部转基因重大专项、国家863计划和武汉东湖国家自主创新示范区光谷生物城的支持下，加速了项目产业化进程。 “我国生物产业要走在世界前列，在心理上要打破‘奴性’思维，在政策上要突破传统观念，要敢做别人不能做或不敢做的事情。”杨代常说，“现在一谈到转基因，很多人就‘谈虎色变’。实际上，理解上存在很多误区。转基因技术是通过遗传工程的手段，将人类需要的基因（一段DNA片段）导入到植物或任何一种生物的一项高科技技术，是人类由必然王国走向自由王国的必由之路。” 近日，杨代常的科研团队又传出喜讯，在水稻中“种”出了“人抗胰蛋白酶”。目前，重组抗胰蛋白酶与重组血清白蛋白一样，有效地避免人血液中病毒病原菌感染的风险，但需要进行一系列的免疫原性、急性、毒性等相关实验和临床研究后，方能应用于临床。 杨代常透露，未来，其团队研发重心将着重原创性技术研究，建立单克隆抗体的表达平台，使我国的单克隆抗体药物的价格降到5万元左右，重组血清白蛋白进入临床应用。（记者 马爱平） 《科技日报》（2012-09-01 三版）

  • 关于药典中人血白蛋白铝残留量测定法的问题求助。

    关于药典中人血白蛋白铝残留量测定法的问题求助。

    请问下各位有没有用过药典通则3208对人血白蛋白铝残留量测定法的。有几个疑问望高人解答。①：为保证基体干扰的影响，石墨炉法中一般可加入基体改进剂增加样品的稳定性，而文中配制样品溶液所采用的0.15mol/L硝酸溶液是否属于基体改进剂的一种？②：如不属于的话，该测定方法是否需要增加基体改进剂的使用，其品种的选择及用量，一般怎么进行选择呢？③：若检验仪器的狭缝没有文中所列举的0.7的话是否可以选用更低的狭缝进行测定。④：对于此类较为粘稠的样品，除了基体改进剂的选择外，是否还需要增加表面活性剂的使用，如曲拉通X-100用以稀释蛋白。[img=,690,578]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2020/05/202005031536126971_5530_3390787_3.png!w690x578.jpg[/img]

  • 【原创大赛】近红外光谱快速检测人血白蛋白原液蛋白质含量的建模研究

    【原创大赛】近红外光谱快速检测人血白蛋白原液蛋白质含量的建模研究

    [url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱[/color][/url]快速检测人血白蛋白原液蛋白质含量的建模研究摘要：本研究建立[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱[/color][/url]定量分析模型，对浓缩液蛋白含量进行快速及有效的测定。在实验室条件下配置不同浓度的蛋白样品，建立用于蛋白含量测定的定量分析模型，以实现浓缩液蛋白含量的快速及有效的判断。关键词：[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱[/color][/url]分析技术；人血白蛋白；定量分析模型1材料1.1 试剂供试品：人血白蛋白原液；生理盐水。1.2 仪器和软件AntarisⅡ傅里叶变换[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱仪[/color][/url]（美国Thermo Fisher scientific公司）；内径4×50 mm的玻璃小管（Kimble Chase，德国）； MATLAB 2015a（美国Mathworks公司）；PLS_Toolbox工具箱（美国Eigenvector Research公司）。2方法2.1 蛋白含量的测定及样品溶液的配制2.1.1 蛋白质含量的测定取生产过程中超滤浓缩后的人血白蛋白原液为实验供试品，用半微量凯氏定氮法测定蛋白质浓度，浓度应不低于26.5%。2.1.2样品溶液的配制根据试验需要，将供试品溶液用生理盐水进行稀释得到多个不同蛋白质浓度的实验样品。2.2 样品光谱的采集本实验使用AntarisⅡ傅里叶变换[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱仪[/color][/url]，采用透射分析模块，采用仪器自带的RESULT-Intergration软件编写采集光谱的工作流程。光谱分辨率为8 cm-1，扫描范围为10000-4000 cm-1，扫描次数为32次，用偏最小二乘回归（Partial Least Squares Regression, PLSR）方法建立定量模型。2.3 校正集和验证集的划分校正集中的样品应包含使用该模型预测的未知样品的所有化学成分。且校正集中的样品的化学成分浓度范围应覆盖使用该模型预测的未知样品中可能存在的浓度范围。而且验证集中的样品应涵盖使用模型分析的待测样品中的化学组成，测定浓度范围也应尽可能覆盖该模型分析的待测样品可能存在的浓度范围，且分布均匀。所以，需要选择合理的样品集划分方法，以提高模型的应用性及准确性。2.4 预处理方法的选择为了消除噪声和产生的基线漂移，提高模型的预测能力，得到稳健的模型，需要在模型建立前对样品的原始光谱进行预处理，常用的谱图处理方法有均值中心化（Mean Center）、标准化（Auto scale）、平滑和导数等。导数是常用的基线校正和光谱分辨预处理方法，但也会放大噪声的信号，降低光谱的信噪比；为消除光谱变换带来的噪声，常对原始光谱进行平滑后求导，能有效提高信噪比；均值中心化可增大不同样品之间的差异，从而使模型的稳健性和预测能力得到提高；标准化可以使光谱中所有波长变量的权重相同，增加光谱之间差异化，适合于低浓度成分的建模。本研究中对Auto scale、Mean Center、一阶导数（First Derivative，FD）SG13点平滑、二阶导数（Second Derivative，SD）SG13点平滑等预处理方法进行了考察，以模型的RMSEP为指标，选择最合适的预处理方法。2.5 光谱区间的选择[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱[/color][/url]信息十分复杂，在建立校正模型的过程中选择有效的建模变量是十分必要的。本研究选用间隔偏最小二乘法（Interval Partial Least Squares Regression, iPLS)），以RMSECV值为评价标准，选择变量区间以建立最佳的定量模型。3 实验结果3.1 蛋白质含量的测定结果采用半微量凯氏定氮法进行蛋白含量的测定，测定得到17个样品的蛋白含量。用生理盐水稀释样品，共得到49个不同蛋白质含量的样品。3.2 样品的原始光谱图1为49个蛋白样品的原始光谱，原始光谱图中可见各样品的光谱差异不明显，因此需要使用化学计量学方法对样品光谱进行处理。[align=center][img=,494,237]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151606_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center]图1 样品原始光谱图[/align]3.3 校正集和验证集的划分结果本研究采用Kennard-Stone（K-S）分类的算法，按照2:1的比例进行样品集的划分，划分为33个校正集样品和16个验证集样品。图2为校正集样品和验证集样品的主成分得分图，图中灰色点为校正集样品，红色点为验证集样品，从主成分得分图中可以看出，校正集样品和验证集样品分布比较均匀，且验证集样品比较均匀的分布在校正集样品之间，符合理想校正集和验证集的要求。[align=center] [img=,467,301]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151608_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center]图2 样品主成分得分图[/align]3.4 光谱预处理的结果建模过程中，分别采用各种方法对光谱数据进行预处理，包括标准化（Auto scale）、均值中心化（Mean Center）、一阶导数（First Derivative，FD）、SG13点平滑、二阶导数（Second Derivative，SD）等处理方法，以RMSEP作为评价模型的参数，通过对比预处理后的建模结果，选出最合适的预处理方法。表1列出了预处理后各模型的评价参数，通过比对，可以较直观的选出一阶导数SG13点平滑和Mean Center的组合为最佳预处理方法。图3所示为用经过一阶导数SG13点平滑和Mean Center 预处理后的光谱所建立的模型的结果，从图3中可以看出，建模效果较好，预测能力较高，Rc2=0.994，Rp2=0.986，RMSEC=0.1993%，RMSEP=0.2585%，RMSECV=0.2518%。[align=center]表1 不同预处理后各模型参数[/align][align=center][img=,629,241]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151613_01_1626619_3.png[/img][/align][align=left]FD+SG：一阶导数+SG13点平滑[/align][align=left]SD+SG：二阶导数+SG13点平滑[/align][align=center][img=,572,305]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151616_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center]图3 一阶导数+SG平滑+ Mean Center[/align]3.5 光谱区间的选择结果通过筛选光谱区间，可以选择与样品白蛋白含量相关性大的光谱变量进行建模，去掉大量无关信息，减少模型的计算量，使得模型的效果更好。本实验采用iPLS进行变量的选择。将光谱进行SG13点平滑+一阶导数+ Mean Center预处理后，分别采用Forward iPLS和Reverse iPLS方法选择最佳的光谱区间，改变窗口宽度，分别选择最佳变量，以RMSECV为标准选择谱区。3.5.1Forward iPLS选择波段采用FiPLS的方法以RMSECV为标准选取最佳的光谱区间，分别选择50、100、200个变量进行自动选择，如表2所示窗口宽度为100个变量时建模结果较佳，结果图4所示。[align=center]表2 Forward iPLS结果[/align] [align=center][img=,645,163]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151618_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center][img=,517,246]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151619_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center]图4 Forward iPLS波段结果图[/align]由图4中可以看出，绿色部分为建模的波段，图5为建模预测结果图。[align=center][img=,551,291]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151620_01_1626619_3.png[/img] [/align][align=center]图5 Forward iPLS建模结果图[/align]3.5.2 Reverse iPLS选择波段采用Reverse iPLS的方法选取最佳的光谱区间，同样，分别选择50、100、200个变量进行自动选择，如表3所示窗口宽度为50个变量时建模结果较佳，波段选择结果如图6所示。[align=center]表3 Reverse iPLS结果[/align][align=center][img=,652,456]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151622_01_1626619_3.png[/img][/align] [align=center]图6 Reserve iPLS 选波段结果图[/align]如图6中所示，其中绿色部分为建模波段，图7为预测结果。[align=center][img=,520,228]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151624_01_1626619_3.png[/img][/align][align=center]图7 Reserve iPLS 建模结果图[/align]通过采用Forward iPLS和Reservei PLS波段选择方法建立PLSR模型，经过两种方法中选择的最优变量的对比（见表4），选择窗口宽度为100变量的Forward iPLS变量选择方法建立的模型最佳。最终建立的PLSR模型结果：模型的参数为Rc2=0.997，Rp2=0.987，均方根误差RMSEC=0.1394%，RMSEP=0.2560%，RMSECV= 0.1831%，建模结果较好。[align=center]表4不同变量选择方法的建模结果[/align][align=center][img=,641,142]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151629_01_1626619_3.png[/img][/align]3.6 一级数据与预测值比较对16个验证集样品的传统方法获得的蛋白含量和NIRS蛋白含量预测值进行偏差分析，结果见表5所示。蛋白含量一级数据和预测值的平均偏差和相对平均偏差的计算公式见式1和式2，蛋白含量NIRS的预测值和一级数据间的平均偏差为0.17，相对平均偏差为0.81，两者都较低，说明了NIRS和传统的凯氏定氮法结果相差较小，表明NIRS用于蛋白含量测定的准确性和可靠性。[align=center][img=,372,89]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151631_01_1626619_3.png[/img][/align]式中yi, actual为传统凯氏定氮方法得到的一级数据值，yi, predicted为NIRS得到的预测值，n为验证集样品数量。[align=center]表5 验证集样品方法结果比较表[/align][align=center][img=,585,86]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151632_01_1626619_3.png[/img][/align]3.7 预测值的精密度通过重复测量光谱计算，建立的蛋白含量校正模型的预测精密度。随机选取验证集样品中的1号、15号、35号、42号和47号样品，每个样品重复测量10次，然后采用建立的蛋白含量模型采集以上样品的光谱，得到样品的预测值。然后计算每个样品预测值的平均值、标准偏差和相对标准偏差，用这些指标来表示预测的精密度，结果见表6。如表中所示， RSD值均在1.0%以下，远远低于5.0%，证明了模型的精密度良好。[align=center]表6 模型精密度考察结果[/align][align=center][img=,584,394]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2017/09/201709151636_01_1626619_3.png[/img][/align]4结论和讨论本研究建立了人血白蛋白生产过程中蛋白含量测定的近红外定量模型，用于人血白蛋白原液蛋白质含量的测定，为下一步原液的生产配制提高依据。首先，取生产过程中的样品17个，用凯氏定氮法测得各个样品的蛋白含量，然后在实验室条件下，用生理盐水配制成49个不同浓度的蛋白样品。对49个样品进行[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/1p][color=#3333ff]近红外光谱[/color][/url]的采集，然后对样品进行校正集和验证集的划分，对光谱进行预处理方法和不同的变量选择方法进行了考察；采用Kennard-Stone（K-S）分类的算法，按照2：1的比例进行样品集的划分，优先选出Mean Center +一阶导数SG13点平滑的预处理方法，并采用窗口宽度为100变量的Forward iPLS变量选择方法选出变量区间，最终建立最佳的近红外定量模型。最终建立的PLSR模型结果：Rc2=0.997，Rp2=0.987，均方根误差RMSEC=0.1394%，RMSEP=0.2560%，RMSECV= 0.1831%。除此之外，对模型进行了重复性考察，从结果可知模型具有较好的重复性。在模型的建立中，选用Kennard-Stone（K-S）分类的算法进行样品集的划分，通过PCA分析得到具有代表性的校正集和验证集样品。在预处理方法的选择中，分别选用Autoscale、Mean Center、SG平滑一阶导数以及各预处理方法的组合进行预处理方法的考察，其中SG平滑中，不同的窗口宽度会对平滑产生不同的效果，窗口宽度越宽平滑效果越好，但也会丢掉有用的信息，经过考察选择13点平滑时结果较佳。参考文献吴清, 周法根. 脑梗死治疗中白蛋白应用价值的探讨 . 心脑血管病防治, 2005, 5(2): 49-50.王华平, 米宇俊. 人血白蛋白治疗肾综合征出血热低血压休克患者疗效观察 . 医师进修杂志, 2001, 24(8):20-21.郑红光, 杨志藩, 关欣. 静脉输注人血白蛋白对肾病综合征的正负临窗效应观察 . 中国实用内科杂志, 2003, 23(1):25-27.刘丽萍. 人血白蛋白在肝硬化资料中的应用 . 中国医院用药评价与分析, 2013, 13(5):388-390.常花蕾, 史涛. 人血白蛋白临床不合理应用及改进措施 . 中国药物应用与监测, 2014, 11(1): 52-54.孙世光, 余明莲, 王建民, 张国辉. 人血白蛋白的临床应用误区及其对策 .解放军药学学报, 2009, 25(4):366-368.

  • 【求助】(已应助)求助几篇双缩脲测定蛋白的论文，非常感谢

    1 双缩脲法和凯氏定氮法测定饲料中蛋白质含量的比较研究 张厚锋 张淑萍 中国饲料 2008-04-05 期刊 2 双缩脲法与凯氏法测定饲料蛋白质的比较实验 张厚锋 张淑 饲料与畜牧 2008-03-15 期刊 3 一种蛋白质含量测定方法的改进研究 周东凯 富雪菲 吴刚 马学良 杨翔华 崔金久 赵海峰 刘志刚 饲料工业 2005-09-20 期刊 4 三氯乙酸沉淀法结合双缩脲比色法测定水蛭提取液中总蛋白含量 余兰 于香安 中国药物与临床 2004-09-30 期刊 5 双缩脲光度法快速测定乳品中的蛋白质 杨柳桦 孙成均 现代预防医学 2005-08-30 期刊 6 考马斯亮蓝G-250法快速测定牛乳中的蛋白质 南亚 李宏高 饮料工业 2007-12-28 期刊 7 蛋白质定量分析的进展 陈鸿琪 理化检验.化学分册 2000-07-28 期刊 8 双缩脲比色法测定面粉、肉类食品中的蛋白质 潘能斌 浙江预防医学 2001-03-01 期刊 5 9 测定含乳固体饮料蛋白质含量的双缩脲比色法 闫铁炜 内蒙古质量技术监督 2002-01-30 期刊 10 双缩脲比色法快速测定含乳固体饮料中蛋白质含量的探讨 高素虹 广东卫生防疫 1999-09-30 期刊 2 11 分光光度法测定人血清中微量蛋白质的研究 张威 杨胜科 西安科技学院学报 2004-06-30 期刊 1

  • 粗蛋白快速测定仪

    求购一台粗蛋白快速测定仪，用于饲料厂检测原料，要求快速，结果准确（跟凯斯定氮仪结果比对）。

  • 关于食品中蛋白质含量测定仪的详细信息

    食品中蛋白质含量测定仪是用于快速、准确地测量食品中蛋白质含量的专业仪器。这种仪器基于各种化学或物理方法，如凯氏定氮法、双缩脲法、考马斯亮蓝法(Bradford法)或紫外分光光度法等，来测定食品中蛋白质的含量。　　以下是关于食品中蛋白质含量测定仪的一些详细信息：　　工作原理　　凯氏定氮法：这是一种经典的蛋白质测定方法。样品中的蛋白质在催化剂的作用下与硫酸共热消化，使蛋白质分解，分解的氨与硫酸结合生成硫酸铵。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以硫酸或盐酸标准溶液滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即可计算出样品的蛋白质含量。　　双缩脲法：在碱性溶液中，双缩脲(尿素加热至180℃左右生成的二聚体)与铜离子形成紫色络合物，该络合物的颜色深浅与蛋白质含量成正比，而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关，故可用来测定蛋白质含量。　　考马斯亮蓝法(Bradford法)：考马斯亮蓝G-250染料在酸性溶液中与蛋白质结合后，在595nm处有最大光吸收，其光吸收值与蛋白质含量成正比。因此，可用于蛋白质的定量测定。　　紫外分光光度法：蛋白质中常含有酪氨酸、色氨酸等苯环结构，在280nm的紫外波段有较强的吸收峰，其吸光度与蛋白质含量成正比。这种方法操作简单、快速，但灵敏度较低，只适合测定蛋白质含量较高的样品。　　应用领域　　食品质量检测：蛋白质是食品中的重要营养成分，其含量是评价食品质量的重要指标之一。食品中蛋白质含量测定仪可用于检测各类食品(如肉类、奶类、蛋类、豆类、谷物等)中的蛋白质含量，为食品质量检测提供数据支持。　　食品科学研究：在食品科学研究中，蛋白质含量测定仪可用于分析不同食品原料、加工工艺对蛋白质含量的影响，以及蛋白质在食品加工过程中的变化等。　　注意事项　　在使用蛋白质含量测定仪进行测试之前，需要仔细阅读产品说明书，了解仪器的使用方法、操作步骤及注意事项。　　确保样品准备过程符合标准要求，避免样品污染或损坏导致检测结果不准确。　　定期对仪器进行维护和校准，确保检测结果的准确性和可靠性。　　在使用过程中注意安全防护措施，避免对人体造成伤害或对环境造成污染。　　总之，食品中蛋白质含量测定仪是食品检测领域的重要工具之一，能够快速、准确地测定食品中的蛋白质含量，为食品质量控制和科学研究提供有力支持。[img=,690,690]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2024/05/202405151126410832_3840_4214615_3.jpg!w690x690.jpg[/img]

  • 【求助】人血白蛋白多聚体分析方法求助

    [align=center][b][font=宋体]附录Ⅵ[/font][font=Times New Roman] Q[/font][font=宋体]人血白蛋白多聚体测定法[/font][/b][/align][font=宋体][size=3]本法系用分子排阻色谱法测定人血白蛋白多聚体含量。[/size][/font][size=3][font=宋体]照分子排阻色谱法（附录Ⅲ[/font][font=Times New Roman] D[/font][font=宋体]）测定。[/font][/size][size=3][b][font=宋体]色谱条件与系统适用性试验[/font][/b][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]用亲水硅胶高效体积排阻色谱柱（[/font][font=Times New Roman]SEC[/font][font=宋体]，排阻极限[/font][font=Times New Roman]300kD[/font][font=宋体]，粒度[/font][font=Times New Roman]10[/font][font=宋体]μ[/font][font=Times New Roman]m[/font][font=宋体]），柱直径[/font][font=Times New Roman]7[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]5mm[/font][font=Times New Roman],[/font][font=宋体]长[/font][font=Times New Roman]60cm[/font][font=宋体]；以含[/font][font=Times New Roman]1[/font][font=宋体]％异丙醇的[/font][font=Times New Roman]pH7[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]0 0[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]2mol/L[/font][font=宋体]磷酸盐缓冲液［取[/font][font=Times New Roman]0[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]5mol/L[/font][font=宋体]磷酸二氢钠[/font][font=Times New Roman]200ml[/font][font=宋体]、[/font][font=Times New Roman]0[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]5mol/L[/font][font=宋体]磷酸氢二钠[/font][font=Times New Roman]420ml[/font][font=宋体]、异丙醇[/font][font=Times New Roman]15[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]5ml[/font][font=宋体]及水[/font][font=Times New Roman]914.5ml[/font][font=宋体]，混匀］为流动相；检测波长为[/font][font=Times New Roman]280nm [/font][font=宋体]；流速为每分钟[/font][font=Times New Roman]0[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]6ml[/font][font=宋体]。取每[/font][font=Times New Roman]1ml[/font][font=宋体]含蛋白质为[/font][font=Times New Roman]12mg [/font][font=宋体]的人血白蛋白溶液[/font][font=Times New Roman]20[/font][font=宋体]μ[/font][font=Times New Roman]l[/font][font=宋体]，注入色谱柱，记录色谱图[/font][font=Times New Roman],[/font][font=宋体]人血白蛋白单体峰与二聚体峰间的分离度应大于[/font][font=Times New Roman]1[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]5[/font][font=宋体]，拖尾因子按人血白蛋白单体峰计算应为[/font][font=Times New Roman]0[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]95[/font][font=宋体]～[/font][font=Times New Roman]1[/font][font=宋体].[/font][font=Times New Roman]40[/font][font=宋体]。[/font][/size][size=3][b][font=宋体]测定法[/font][/b][font=Times New Roman] [/font][font=宋体]取供试品适量，用流动相稀释成每[/font][font=Times New Roman]1ml[/font][font=宋体]约含蛋白质[/font][font=Times New Roman]12mg[/font][font=宋体]的溶液[/font][font=Times New Roman],[/font][font=宋体]取[/font][font=Times New Roman]20[/font][font=宋体]μ[/font][font=Times New Roman]l[/font][font=宋体]，注入色谱柱，记录色谱图[/font][font=Times New Roman]60[/font][font=宋体]分钟[/font][s][font=宋体]（色谱柱长[/font][/s][s][font=Times New Roman]60cm[/font][/s][s][font=宋体]）[/font][/s][font=宋体]。[/font][/size][size=3][color=#fe2419][font=宋体]按面积归一法计算，色谱图中未保留（全排阻）峰的含量[/font][font=Times New Roman](%)[/font][font=宋体]除以[/font][font=Times New Roman]2[/font][font=宋体]，即为人血白蛋白多聚体含量。[/font][/color][/size][size=3][font=Times New Roman][b][color=#0021b0]计算方法不是很明白，为什么要除以2 ？？？ 全排阻的峰指的是哪一个？？谢谢[/color][/b][/font][/size]

  • 【原创】微量核酸蛋白定量的最新技术结晶 – NanoVue

    随着常规分子生物学研究的深入，越来越多的生物实验室日常需要测量的核酸、蛋白样品量也在不断地加大。传统的分光光度计虽然已经非常普及，但由于需要在测量后清洗比色杯，实际上消耗了不少宝贵的研究时间。同时，由于核酸样品的体积较小，即使使用昂贵的微量石英比色杯（容积数十ul左右），也往往需要对原始样品进行稀释，从而带来可能的操作偏差。对于一些稀有的样品来说，稀释即意味着测量后无法回收，同样也会对后续研究带来更高成本。因此，无需比色杯，仅需数ul即可测定样品浓度的超微量分光光度计现在受到很多实验室的关注和欢迎。NanoVue是GE Healthcare公司于2008年最新推出超微量分光光度计。GE Healthcare公司的分光光度计品牌Ultrospec和GeneQuant在市场上已经有了十多年的历史，在用户中有着很好的信誉和口碑。NanoVue在该系列仪器的基础上延续了出众的检测性能，同时大大改进了检测的光路设计，通过专利的检测技术使检测样品的体积最小仅需0.5ul， 190-1100nm的宽范围连续波长设计较市场上同类仪器宽了一倍左右，使得能够轻松检测核酸、蛋白样品和Cydye荧光染料标记物的浓度。仪器内置了RNA、DNA 和寡核苷酸浓度和纯度测定方法；寡核苷酸转换因子，分子量，理论Tm计算功能；包括一般紫外、Bradford、 Biuret、BCA、Lowry的蛋白定量法；以及波长扫描，动力学，标准曲线，多波长测定等扩展功能。除了强大的检测性能外，NanoVue还在许多操作性能上进行了精心的设计，能够给用户带来众多全新的体验，主要包括以下方面：1 唯一不需电脑就能在仪器面板上直接检测的超微量分光光度计。仪器配置了一块大面积高分辨率的背光液晶屏和操作面板。相对于点样后转去电脑控制，再回去仪器清洁的过程，NanoVue不仅节省了购买电脑的支出，同时点样，按键测量，擦拭一气呵成。可以通过整合的打印机直接打印分析数据。当然，如果需要在电脑上保存分析数据，NanoVue同样支持USB或蓝牙连接电脑，将珍贵的实验数据永久记录下来。2 通过特别设计的疏水点样表面，能够很容易回收稀有的样品，并且有效避免多个测量间的样品交叉污染，提高测量的准确性。NanoVue的点样表面具有专利设计，表面坚固而且光滑。不管是样品回收还是测量完直接擦去都非常简易，不会有任何样品粘附残留在点样面上。而且点样面耐用性也非常出众，保守估计可以至少测量20000个样品以上。3 最快的检测速度。NanoVue通过独特的光路设计，使得所有样品的检测都能够在5秒钟之内完成，把微量分光光度计的测量时间提升到了一个新的高度。而且NanoVue具备即开即用功能，避免了许多分光光度计开机需要预热的麻烦，真正做到省时省力。由此可见，NanoVue不仅性能出众，其易用性和灵活性也是目前超微量分光光度计中出类拔萃的。通过试用NanoVue的体验，使用者可以完全感受到，原来，核酸蛋白的测定可以这么简单，这么快速！目前，NanoVue已经正式在中国推出，欲了解更多的信息，请直接联系GE公司。

  • 【求助】微量定氮仪测蛋白数据不平行

    请各位高手发表一下看法：我用凯式微量定氮仪测蛋白，同一瓶消化液，容量瓶内的消化液已经应该均匀了，我都摇晃6次的，但在同一个时间段里测两个数据，结果不平行，请问是为什么啊？这种现象已经出现了100多次了，以前没这种情况的。最近一直为这个问题烦恼啊

  • T/CSIQ 77001—2020 乳制品中ɑ-乳白蛋白含量的测定 高效液相色谱法

    [b]【序号】：2【作者】：【题名】：[b][b][size=12px][font=&]T/CSIQ 77001—2020[/font] [/size][font=&][color=#333333]乳制品中ɑ-乳白蛋白含量的测定 高效[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/5p][color=#3333ff]液相色谱[/color][/url]法[/color][/font][/b][/b]【期刊】：【年、卷、期、起止页码】：【全文链接】：[/b]

  • PNAS：利用转基因水稻规模化生产重组人血清白蛋白

    由武汉大学生命科学院教授、武汉禾元生物科技有限公司董事长杨代常领衔的研发团队从2006年开始进行植物源替代血浆来源的医药蛋白的研究与开发，现已取得突破性进展并已跨入规模化生产的阶段，填补了国际上此项技术空白。相关论文“Large-scale production of functional human serum albumin from transgenic rice seeds ”(利用转基因水稻规模化生产重组人血清白蛋白)于2011年10月31日在线发表于《美国科学院院报》( PNAS ) 。该论文在线之际，受到国外Scientist ， Nature news , The Australian , Thomson Reuters, Fox News , Agence France Presse (AFP法新社) 等美国、英国、俄罗斯、德国、巴西、印度各专业杂志及媒体的广泛关注和报道。该研究表明由转基因水稻种子生产的重组人血清白蛋白(OsrHSA)在生理生化性质、物理结构，生物学功能、免疫原性与血浆来源的人血清白蛋白一致；并建立了大规模生产重组人血清白蛋白的生产工艺，获得了高纯度和高产量重组人血清白蛋白产品。利用大量数据证明了转基因水稻种子可取代现有基于发酵的表达技术来生产重组蛋白质是经济有效的。正如PNAS 审稿人对该文章的评价：“这篇文章解决了在科学上振奋人心、在经济上都非常重要的议题－－即用转基因植物生产血浆产品或其他蛋白产品的技术平台，可代替其他基于发酵的表达技术，其重要性也不言而喻……这篇文章近乎完美地证实了植物生产的医药蛋白和批准临床使用的血浆来源医药蛋白是完全相同的，并提供了翔实数据证明植物系统规模化容易和成本优势。”目前，人血清白蛋白(human serum albumin)广泛应用于临床治疗和细胞培养领域。常见的人血清白蛋白大多数从人的血浆中提取，这样的生产方式不仅受到血浆供应的限制，而且还具有携带病毒传播的高风险性。国际上以重组人血白蛋白替代血源产品的应用已成为趋势，国内市场需求也逐年扩大，2010年已达150吨。尽管市场广阔，但高纯度重组人血白蛋白的规模化生产技术和质量控制技术却是世界性难题。武汉禾元历经多年的技术攻关，利用水稻胚乳表达技术平台，研发出国际先进水平的重组人血白蛋白产品生产技术，并成功实现重组人血白蛋白规模化和产业化，完全摆脱了相关制约，具有纯度更高、无动物组分、安全、高效、绿色环保、廉价、无限量供应等优势。随着植物源重组人血清白蛋白的发展，我国人血清白蛋白日益紧张的局面必将得到缓解。详细论文，请点击下载：http://www.oryzogen.com/category/22/2011-11-01/93315359.html注：《美国科学院院报》(Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 缩写 PNAS，ISSN：0027-8424)是被引用次数最多的综合学科文献之一。它是美国科学院的院刊。自1914年创刊至今，PNAS提供具有高水平的前沿研究报告、学术评论、学科回顾及前瞻、学术论文以及美国国家科学学会学术动态的报道和出版。PNAS收录的文献涵盖生物、物理和社会科学，2008年的影响因子为9.38，2009年影响因子为9.432, 2010年影响因子为9.771。在SCI综合科学类排名第三位，因而已成为全球科研人不可缺少的科研资料。

  • 关于用半微量蒸馏装置做蛋白空白的问题

    请教各位，我们在用半微量蒸馏装置做蛋白空白时需要半个多小时硼酸才变绿，这样对蛋白的结果有影响吗？而且我们做的结果要比别的公司做的结果偏低，也不知道是什么原因，请各位赐教一下，在此先谢了

  • 深入了解重组人血清白蛋白：功能、效果与应用领域

    [font=宋体][font=宋体]重组人血清白蛋白（[/font][font=Calibri]Recombinant Human Serum Albumin[/font][font=宋体]，简称[/font][font=Calibri]rHSA[/font][font=宋体]）是一种通过基因工程技术合成的白蛋白。其结构和功能与天然人血清白蛋白相似，因此可以作为血浆替代物，适用于临床治疗、细胞培养和生物技术领域的研究等。[/font][/font][font=宋体][font=宋体]人血清白蛋白是一种由[/font][font=Calibri]585[/font][font=宋体]个氨基酸组成的单链蛋白质，分子量为[/font][font=Calibri]66.5kDa[/font][font=宋体]，含有[/font][font=Calibri]17[/font][font=宋体]个二硫键和一个自由半胱氨酸。人血清白蛋白的结构包括三个结构上相似的功能域，而每个功能域又可分为包含两个相似的α[/font][font=Calibri]-[/font][font=宋体]螺旋结构的亚域，形成了一个心型分子。[/font][/font][b][font=宋体]人血清白蛋白在人体内负责许多细胞功能，如：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=Calibri]1.[/font][font=宋体]维持胶体渗透压，调节体液平衡[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]2. [/font][font=宋体]结合和运输脂肪酸，胆红素和药物等各种物质[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]3. [/font][font=宋体]通过清除自由基和活性氧作为抗氧化剂[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]4. [/font][font=宋体]调节血液的[/font][font=Calibri]pH[/font][font=宋体]值和缓冲能力[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]5. [/font][font=宋体]调节免疫反应和炎症[/font][/font][font=宋体][font=Calibri]6. [/font][font=宋体]提供配体代谢修饰，使潜在的毒素无害等[/font][/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]人血清白蛋白的用途与重要性[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]人血清白蛋白在医学领域的应用广泛，涉及治疗多种疾病和病症。其用途包括但不限于：[/font][font=宋体] [/font][font=宋体]治疗多种疾病：血容量不足、休克、烧伤、手术失血、外伤、出血、体外循环、急性呼吸窘迫综合征等。[/font][font=宋体]支持肝功能：急性与慢性肝病的治疗中，人血清白蛋白有助于肝功能恢复。[/font][font=宋体]营养支持：为患者提供必要的营养。[/font][font=宋体]蛋白质与肽的半衰期延长：有助于药物研发中延长蛋白质和肽的活性时间。[/font][font=宋体]细胞培养中的应用：在细胞培养中，人血清白蛋白的作用包括限制细胞聚集、保护蛋白质免于降解、结合与运输代谢物以及增加疏水分子溶解度。它还能增强培养中细胞的生长和活力，提高重组蛋白的产量和质量。[/font][font=宋体]生物反应器中的用途：在生物反应器中，人血清白蛋白用于减轻物理冲击和剪切，保护细胞。[/font][font=宋体]全球需求增长：随着其在生物学领域的广泛应用，全球对人血清白蛋白的需求逐年增加。[/font][font=宋体]人血清白蛋白的供应挑战与重组人血清白蛋白的发展[/font][font=宋体] [/font][b][font=宋体]由于人血清白蛋白的多种重要用途，其全球需求持续增长，但供应却面临挑战：[/font][/b][font=宋体] [/font][font=宋体]供应有限：传统上，人血清白蛋白是通过人类血浆分馏生产的，受限于血浆供应。[/font][font=宋体]原材料的不一致性：这可能影响患者安全、治疗效果，并存在潜在的血液来源病原体污染风险。[/font][font=宋体][font=宋体]重组人血清白蛋白的兴起：鉴于上述挑战，科学家们努力开发重组人血清白蛋白（[/font][font=Calibri]Recombinant Human Serum Albumin, rHSA[/font][font=宋体]）。多个宿主生物（如大肠杆菌、酵母等）被尝试用于生产重组蛋白，最终基于毕赤酵母和水稻的表达系统成为主要选择。[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州提供[url=https://cn.sinobiological.com/services/recombinant-protein-expression-service][b]重组蛋白表达纯化服务[/b][/url]，[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/services/recombinant-protein-expression-service[/font][/font][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体][url=https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-productio][b]重组蛋白生产[/b][/url]：[/font][font=Calibri]https://cn.sinobiological.com/resource/protein-review/protein-production[/font][/font][b][font=宋体] [/font][font=宋体][font=宋体]义翘神州：蛋白与抗体的专业引领者，欢迎通过百度搜索[/font][font=宋体]“义翘神州”与我们取得联系。[/font][/font][/b]

  • 食品中蛋白质测定仪详细信息

    食品中蛋白质测定仪是一种用于快速准确地测量食品中蛋白质含量的设备。以下是关于食品中蛋白质测定仪的一些详细信息：　　一、工作原理　　食品中蛋白质测定仪的工作原理通常基于蛋白质与某些化学试剂反应产生颜色变化，通过测定颜色的强度来计算蛋白质的含量。常用的化学试剂有比色法、尿素法、低丙酮酸法等。其中，比色法是一种常用的蛋白质测定方法，其原理是利用蛋白质与双糖试剂反应生成紫色化合物，通过比色法测定紫色化合物的吸光度来计算蛋白质的含量。　　二、应用领域　　1. 食品生产、加工、流通等环节：蛋白质测定仪可以用于检测食品的质量，确保食品符合国家食品安全标准。　　2. 食品安全监管：蛋白质测定仪可以用于检测食品中的农药残留、重金属含量等食品安全指标，为食品安全监管提供准确的数据支持。　　3. 科学研究：蛋白质是生命活动的基本物质，对生命科学的研究具有重要意义。蛋白质测定仪可以用于研究食品中的蛋白质结构、功能以及与其他物质的相互作用等，为生命科学研究提供重要的数据支持。　　4. 教学实验：在高校和科研机构中，蛋白质测定仪可以用于教学实验和研究工作。　　三、使用方法　　使用蛋白质测定仪进行蛋白质含量的测定通常包括以下步骤：　　1. 样品准备：取一定量的食品样品，按照仪器说明书的要求进行前处理，如稀释、过滤等。　　2. 试剂添加：向样品中加入适量的化学试剂，使其与蛋白质发生反应。　　3. 反应与测定：等待一定时间，使反应充分进行，然后使用蛋白质测定仪测定反应液的颜色强度。　　4. 结果计算：根据仪器测定的颜色强度，结合标准曲线或公式，计算出样品中的蛋白质含量。　　需要注意的是，不同的蛋白质测定仪可能具有不同的操作方法和要求，因此在使用前需要仔细阅读仪器说明书，并按照说明书的要求进行操作。　　四、注意事项　　1. 仪器应放置在干燥、通风、无尘的环境中，避免阳光直射和强烈震动。　　2. 在使用前应对仪器进行预热和校准，确保仪器的准确性和稳定性。　　3. 在操作过程中应注意安全，避免试剂溅出或吸入有害气体。　　4. 定期对仪器进行维护和保养，如清洗、更换试剂等，以保证仪器的正常运行和延长使用寿命。

  • 食品中蛋白质含量测定仪优点有哪些

    食品中蛋白质含量测定仪的优点主要体现在以下几个方面：　　检测速度快：能够在短时间内完成大量样品的检测，大大提高了检测效率，使食品生产厂家能够快速获取检测结果，及时调整生产策略。　　操作简单：仪器操作简单易用，用户只需按照说明书进行操作即可完成检测，无需复杂的操作步骤和专业技能，降低了操作难度。　　准确度高：采用先进的检测技术，如光谱技术、化学分析方法等，能够确保测量结果的准确性和可靠性，为食品生产厂家提供准确的数据支持。　　应用广泛：适用于各类食品中蛋白质含量的检测，如乳制品、肉制品、豆制品等，满足了不同食品生产厂家的检测需求。　　安全性高：使用食品中蛋白质含量测定仪可以避免直接接触样品，降低了交叉感染的风险，保障了检测人员的安全。　　智能化程度高：一些先进的食品中蛋白质含量测定仪还采用了安卓智能操作系统，具有网线连接、Wi-Fi联网上传、GPRS无线远传等功能，可以快速上传数据，实现远程监控和管理。　　稳定性强：仪器具有稳定的工作性能和较长的使用寿命，保证了长期使用的可靠性。　　综上所述，食品中蛋白质含量测定仪具有检测速度快、操作简单、准确度高、应用广泛、安全性高、智能化程度高和稳定性强等优点，为食品生产和质量控制提供了有力的支持。[img=,690,690]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2024/05/202405151149314403_9648_4214615_3.jpg!w690x690.jpg[/img]

  • 【求助】如何用牛血清白蛋白配制空白血浆？

    有谁知道如何用牛血清白蛋白配制空白血浆？文献报道如下：Reconstituted plasma was prepared by dissolving 0.8 g of NaCl, 0.02 g of NaCl, 0.02 g of KH2PO4, 0.11 g Na2HPO4 and 4 g of bovine albumin (Sigma, St. Louis, MO, USA) in 100 ml of water.但是0.8 g of NaCl, 0.02 g of NaCl肯定有一个是重复的，哪位大侠知道如何配制啊

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