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清蛋白检测

仪器信息网清蛋白检测专题为您提供2024年最新清蛋白检测价格报价、厂家品牌的相关信息, 包括清蛋白检测参数、型号等,不管是国产,还是进口品牌的清蛋白检测您都可以在这里找到。 除此之外,仪器信息网还免费为您整合清蛋白检测相关的耗材配件、试剂标物,还有清蛋白检测相关的最新资讯、资料,以及清蛋白检测相关的解决方案。

清蛋白检测相关的论坛

  • 求助-检测血红蛋白

    我想检测兔子全血的血红蛋白,不知道那个公司有这方面的试剂盒?如果我用血红蛋白计测量,xk-2血红蛋白计怎么样啊?还有就是全血的血红蛋白和血浆的血红蛋白的差别到底在哪啊?请各位老师指教!!

  • 【求助】关于大豆酶解蛋白检测三聚氰胺的问题

    部分冷冻饮品在生产过程中往往会添加大豆酶解蛋白,我们公司要求凡是涉及到蛋白的原料和成品在进厂和出库的时候都必须进行三聚氰胺的检测,但是我用日立L-2000液相检测时检测出有,而且很大,送到比较权威的机构用[url=https://insevent.instrument.com.cn/t/Yp][color=#3333ff]液质[/color][/url]检验,就没有检测出来,有一个奇怪的现象就是这个原料的出峰时间比标准样品要延后,我们判定那是一个杂质峰,但是加标回收做的时候也做不出来,因为这个峰很接近标准品的峰。请问各位大侠,这个样品的前处理应该怎么做,才能把那个杂质峰给分开?

  • 请教怎么检测胶原蛋白

    你好,能不能请教个问题。我是做进口胶原蛋白的商家,当时我们在选择这个原料的时候,一个朋友去过检测,具体内容是这样的,他有个朋友赵医生在澳大利亚行医,赵医生的妹妹得了癌症,回国照顾妹妹,带回来了一台仪器,日本产的,在上海有卖的,我们收集了很多种胶原蛋白原料,请赵医生帮忙检测,我的朋友检测后跟我说,赵医生拔了自己的一根头发,然后检测了不同的胶原蛋白原料,得出结果是,有的吸收度(可能表达不准确)是8,有的 22,有的 56,而我们的是 366,非常好,还说,我们说人体一天需要4克不对,检测下来她需要8克。后来赵医生回澳大利亚,联系不上。我想请教的是,您知道这个仪器是什么仪器吗?据说可以做地质检测。还有如果我们还想检测原料。您可以做到赵医生哪样的检测吗?请加我 QQ4567466,或者打我电话13319788283,必有重谢!

  • 【转帖】专家称毒奶粉中“三聚氰胺”可提高“蛋白”检测值

    专家称毒奶粉中三聚氰胺可提高蛋白检测值[em0804]http://news.QQ.com  2008年09月12日02:42   新京报  徐春柳  本报讯 (记者 徐春柳)昨天,中国家具协会副秘书长朱长岭介绍,三聚氰胺一般来说是用来制造板材的化工原料,怎么会出现在奶粉当中,不好推断。“用于家装上并无毒性,但口服就不好说了。” 一名不愿具名的化工专家介绍,[color=#DC143C]三聚氰胺其分子中含有大量氮元素。用普通的全氮测定法测饲料和食品中的蛋白质数值时,根本不会区分这种伪蛋白氮。添加在食品中,可以提高检测时食品中蛋白质检测数值。 [/color]有媒体此前报道,某些饲料加工厂,会往饲料中添加三聚氰胺这种化工原料。这样可以冒充成高蛋白饲料,还能大幅度降低成本。去年,在美国发生了猫狗宠物非正常死亡事件,美国有关部门经过调查确认是宠物食品的原料受三聚氰胺污染。 去年5月9日,国家质检总局在通报两家企业因其部分出口的小麦蛋白粉和大米蛋白粉中,蛋白含量不能达到合同的要求,违规添加了三聚氰胺。 [em0804]

  • CRT蛋白和检测

    原理:C-反应蛋白(C-Reactive protein,简称CRP).早于1930年发现,是一种能与肺炎球菌C多糖体反应形成复合物的急性时相反应蛋白.CRP的检测在八十年代以前作为炎症和组织损伤的非特异性标志物大量应用于临床.问题:由于过去CRP的检测方法较为落后,假阳性和假阴性很高,影响了它在临床上的价值,而逐渐被临床所忽视. 前景:解决假性,前途无量!

  • 粗蛋白检测问题

    粗蛋白检测试验,凯氏定氮那个步骤中,可以用氢氧化钾溶液代替氢氧化钠溶液吗?望老师不吝赐教

  • 色谱检测 问题咨询-乳铁蛋白检测

    最近开发了一个关于乳粉中乳铁蛋白检测的方法,结果发现了两个问题,造成的困扰很大,请各位支招1、检测发现产品有两个峰(挨的很近),查文献资料乳铁蛋白是有多种构型其中两种含量比较多,其分子量差异不大(84K与80K)。但对照品市场只能购买一种构型对照(还未标识是那种构型),我用这种对照去定量两个峰是否可行?请从方法合规性上分析2、采用的方法是梯度洗脱,刚好目标峰出在梯度峰一个时间,使用空白和不进样已经确认是梯度峰。尝试改变梯度,目标峰出的很差,所以非常纠结。这个梯度峰存在对方法合规性来说影响大吗?从定量角度来说应该是不影响定量的。

  • 铁蛋白,C反应蛋白,心肌三项检测试剂

    北京易斯威特生物医学科技有限公司产品介绍 铁蛋白(FER)检测试剂盒 (胶体金法)1.国内第一家免疫层析法检测FER的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的铁蛋白,适用于急性贫血,肝脏损伤等相关疾病的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.血清铁蛋白是血液去铁蛋白和铁核心Fe3+形成的复合物。是检查体内铁缺乏的最灵敏的指标。血清铁蛋白测定在临床上常用于缺铁性贫血的诊断。简单 便捷 快速 灵敏 环保 肌红蛋白/肌酸激酶/心肌肌钙蛋白I,心梗三项检测试剂盒(胶体金法)1.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的肌红蛋白,肌酸激酶,心肌肌钙蛋白I检测,用于临床快速诊断急性心肌梗塞(AMI).2.最快速准确的辅助诊断方法。3.肌红蛋白:是心肌梗死的标志物,增高表示冠状动脉堵塞引起心肌严重缺血造成心肌梗死;4.肌钙蛋白:是一种心肌蛋白,升高见于心肌损伤,多见于心肌梗死,也见于心肌炎和心肺复苏后患者,特异性较高,阳性的话一般可确诊心肌损伤,阴性的话不能排除,因为肌钙蛋白的升高出现在心肌梗塞3-6小时之后,之前可能出现阴性。肌酸激酶敏感性较高,特异性较低,升高也出现在心梗3-8小时之后。5.肌酸激酶:主要存在于骨骼肌和心肌,在脑组织中也存在,是参与体内的能量代谢的一种酶。在临床上主要用于诊断心肌梗塞。心肌梗塞患者发病后2-4小时,血液中此酶活动即开始升高。比血清中谷草转酸酶和乳酸脱氢酶的活力变化都出现得早。 简单 便捷 快速 灵敏 环保 C反应蛋白(CRP)检测试剂盒(胶体金法)1.国内第一家免疫层析法检测CRP的产品。2.本产品应用世界上最先进的单克隆抗体技术结合胶体金(纳米金)免疫层析技术,以双抗体夹心法快速定性检测人血清,血浆中的C反应蛋白,适用于感染,炎性疾病,组织损伤,手术创伤及组织坏死等病变情况的辅助诊断3.最快速准确的辅助诊断方法。4.是一种能与肺炎球菌C多糖体反应形成复合物的急性时相反应蛋白。可用于细菌和病毒感染的鉴别诊断简单 便捷 快速 灵敏 环保

  • 核酸蛋白检测仪应用和原理

    核酸蛋白检测仪是层析分析的主要装置,核酸蛋白检测仪配上层析柱、恒流泵、部分收集器、层析谱分析系统(根据需要选配)和电脑打印设备即构成一套完整的核酸蛋白检测仪分离层析系统。它是当今从事生命科学研究、药物测定、化工、食品科学及医学研究等行业的现代分析实验仪器。核酸蛋白检测仪分析系统广泛用于工业、农业、科研和大专院校的科学研究和教学实验。其原理是根据物质(样品)对紫外光有明显吸收的特征,实现对样品成份含量比对分析,以便进行样品蛋白、核酸物质识别检测和含量测定。在生化分析、环保科学、食品研究、毒理研究、新药开发等领域中对核酸、蛋白检测、纯化和提取提供了一种独特的分析手段。

  • 关于乳铁蛋白检测的问题

    最近开发了一个关于乳粉中乳铁蛋白检测的方法,结果发现了两个问题,造成的困扰很大,请各位支招1、检测发现产品有两个峰(挨的很近),查文献资料乳铁蛋白是有多种构型其中两种含量比较多,其分子量差异不大(84K与80K)。但对照品市场只能购买一种构型对照(还未标识是那种构型),我用这种对照去定量两个峰是否可行?请从方法合规性上分析2、采用的方法是梯度洗脱,刚好目标峰出在梯度峰一个时间,使用空白和不进样已经确认是梯度峰。尝试改变梯度,目标峰出的很差,所以非常纠结。这个梯度峰存在对方法合规性来说影响大吗?从定量角度来说应该是不影响定量的。

  • 植物蛋白饮料的检测问题

    我们关注的都是纯牛奶、奶粉,但是近些年乳饮料在市场上也很走俏,特别是双蛋白饮料,其实就是植物蛋白加上乳蛋白,但是在进行这类产品的检测时,特别是脂肪,大家用什么方法进行检测啊?我现在遇到的情况,用盖勃法检测数据偏低。还有植物蛋白饮料国家有没有相关的什么标准啊?我只查到一个农业部的标准。

  • 用ELISA实验检测牛酪蛋白的机构

    我们有几个古代样品,通过质谱方法检测到了其中含有牛酪蛋白,但是因为当时的情况特殊,我们对此结果存疑,想进一步验证其中是否含有牛奶,所以想通过ELISA的方法定性检测其中的牛酪蛋白。大家知道,哪里做ELISA实验,能给我们代测牛酪蛋白吗(优先考虑北京的机构)?谢谢了!

  • 【求助】核酸蛋白检测仪

    我们实验室用的是上海嘉鹏科技有限公司生产的的核算蛋白检测仪,型号为HD-2000,现在急需该仪器的说明书

  • 【讨论】乳制品中蛋白质及非蛋白氮快速检测技术

    对于乳制品中蛋白质及非蛋白氮的检测方法,国家在2008年发布了GB/T 21704-2008《乳与乳制品中非蛋白氮含量的测定》和NY/T1678-2008《乳与乳制品中蛋白质的测定 双缩脲比色法》,但GB/T 21704-2008是采用滴定的方法,NY/T1678-2008是双缩脲比色法,检测时间比较长,均无法实现乳制品中蛋白及非蛋白氮的快速检测,造成在鲜奶收购中检测速度慢,运奶车等待时间比较长的现象,是否有一种方法或仪器可快速定量的检测上述物质呢,最好分析时间控制在15分钟以内。

  • 牛奶蛋白质分析仪可以用于检测乳蛋白制品嘛

    牛奶蛋白质分析仪可以用于检测乳蛋白制品。以下是详细解释和相关信息:  功能与应用:牛奶蛋白质分析仪是一种专门用于分析牛奶及其制品中蛋白质含量的仪器。它基于先进的生化分析技术,如比色法、光谱法或电化学法等,能够准确、快速地检测样品中的蛋白质含量。  乳蛋白制品的检测:乳蛋白制品,如奶粉、酸奶、奶酪等,其蛋白质含量是产品质量和营养价值的重要指标。牛奶蛋白质分析仪可以有效地检测这些乳蛋白制品中的蛋白质含量,为生产厂家提供准确的质量控制手段。  优点与特点:  准确性高:牛奶蛋白质分析仪具有高灵敏度和高准确性,能够确保测量结果的可靠性。  快速便捷:该仪器操作简单,使用方便,可以快速得出测量结果,提高检测效率。  适用范围广:除了牛奶及其制品外,还可以用于其他含蛋白质样品的检测,如豆类制品、肉制品等。  在乳品工业中的重要性:随着乳品市场的不断扩大和消费者对乳制品质量要求的提高,牛奶蛋白质分析仪在乳品工业中的重要性日益凸显。它可以帮助乳品企业提高产品质量、降低生产成本,同时为消费者提供更加安全、健康的乳制品。  综上所述,牛奶蛋白质分析仪是一种功能强大、应用广泛的检测仪器,完全可以用于检测乳蛋白制品中的蛋白质含量。[img=,690,690]https://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2024/05/202405271615421543_8284_6238082_3.jpg!w690x690.jpg[/img]

  • 【求助】求皮革水解蛋白检测方法

    浙江金华晨园乳业生产的牛奶中被查出使用皮革水解蛋白,以增加产品中蛋白质的含量。想问问这方面的高手,目前国内外有没有皮革水解蛋白的检测方法,可否给个标准号?谢谢了

  • 【讨论】反相可以检测变性蛋白么

    用0.1%三伏乙酸乙腈和水的反相液相可以检测变性蛋白和未变性蛋白的区别么? 我试了一下,结果未发现两张图谱有什么区别,保留时间没有变化。 变性是通过水煮和尿素变性2中方法分别处理的。 大家有什么好的区分变性非变性蛋白的方法么,求教~~~~~~~[em09508]

  • 粗蛋白的消化时间对检测结果的影响

    粗蛋白的消化时间对检测结果的影响

    1 设备凯氏定氮蒸馏仪消化炉2 原理试样在催化剂存在下用硫酸消解,反应产物用碱中和后蒸馏。释放出的氨被硼酸溶液吸收,吸收液用硫酸溶液滴定,测定氮含量并计算粗蛋白质含量。3 实验步骤蛋白质的测定常用凯氏定氮法进行检测。凯氏定氮法主要包括试样的消煮、氨的蒸馏、滴定三个环节。本实验主要研究试样的消煮对蛋白质的检测结果的影响。4 消煮时间和温度对检测结果的影响采用温度分别420℃和350℃,时间分别为2h、3h、4h的消化条件,对鱼粉(高蛋白质含量)、豆粕(中蛋白质含量)、DDGS(低蛋白质含量)三种样品进行检测分析。详细如表1和表2。http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2015/12/201512162213_578369_2721667_3.pnghttp://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2015/12/201512162213_578370_2721667_3.png 4.1 消煮时间对蛋白质的检测结果的影响从表1和表2中可以明显看出,相同消煮温度下,样品的消煮效果随着消煮时间的延长而提高。4.2 消煮温度对蛋白质的检测结果的影响从表1和表2中可以明显看出,相同消煮时间下,样品的消煮效果随着消煮温度的提高而提高。5 结论蛋白质的检测需要足够的消煮时间和温度。建议按420℃消煮4h。6 参考文献 GBT6432-1994 饲料中粗蛋白测定方法

  • 使用AFS检测单分子水平的蛋白去折叠过程

    使用AFS检测单分子水平的蛋白去折叠过程

    [b]使用声力研究蛋白去折叠[/b]单分子力谱(SMFS)技术是研究蛋白结构与蛋白去折叠中的生物力学性质的有力工具。SMFS能够为研究和药物开发提供有价值的信息。SMFS有助于揭示人类疾病病理的分子机制,而机制往往被认为与错误折叠的蛋白的形成和积聚有关,如阿茲海默症和帕金森氏症。然而现有的SMFS仪器缺少同时并行研究多个蛋白去折叠的功能,使得研究过程耗时很长。使用声波来对数以百计的生物分子施力并操控是非常理想的高通量研究方法。此案例中,声力谱学(AFS)是最新的用于研究蛋白去折叠的单分子操控方法。[img=,500,145]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021031435408_23_981_3.png!w690x201.jpg[/img]1 AFS检测蛋白去折叠的图解。蛋白一端栓住玻璃表面,另一端拴住聚苯乙烯微球。[img=,400,238]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021032257008_8827_981_3.png!w421x251.jpg[/img]2 对视野范围内被蛋白分子拴在玻璃表面的4.5 μm聚苯乙烯微球同时成像。物镜放大倍数为20x。AFS设备使用压电元件共振激发平面声阱穿过微流控芯片。共振波对与周围介质密度不同的微球施力,每个生物分子被单独地由微球拉伸(图1)。仪器可以实时并行操控视野范围内数以百计的微球,获得大量的数据以研究每个生物分子的随机与异质行为(图2)。在Yan Jie(NUS)的实验室的这项试点研究中,我们首次展示了AFS如何对蛋白施力并操控。实验对踝蛋白施力引发(去)折叠同时以高精确度记录蛋白的拉伸。踝蛋白属于机械敏感性大分子,在调控蛋白粘附于胞外基质中起作用。踝蛋白是细胞代谢过程和信号通路中的关键,并能够在力的作用下改变构象,在单分子生物物理学中备受关注。[img=,500,156]http://ng1.17img.cn/bbsfiles/images/2018/08/201808021033524578_3892_981_3.png!w679x212.jpg[/img]3 使用AFS得到的单个踝蛋白分子的去折叠曲线,力变化速率为1 pN/s。轨迹在500 Hz下获得(彩色点),并平衡至50 Hz(黑色线)。3a 单个踝蛋白多次拉伸的力-距离曲线。3b 单个拉伸循环的力-距离曲线。3c 图3b中分子的时间-距离曲线。在这项研究中,连接了DNA的踝蛋白拴在聚苯乙烯微球和玻璃表面。启动声波后形成平面声阱,连接了踝蛋白的微球受到朝向声阱的力。实验中通过调节声波的振幅来改变力的大小。逐渐增加力的大小使得蛋白的结构域按顺序去折叠。实验循环进行拉伸与收缩的过程(力变化速率为1 pN/s)并同时以nm级的分辨率检测每个蛋白的拉伸长度(图3)。通过力-距离曲线(图3a)可以观察到单个踝蛋白的去折叠循环。将单个蛋白的去折叠轨迹叠加即可检测到单个结构域去折叠的发生,研究人员可以得到蛋白结构和蛋白去折叠自由能图谱信息。AFS仪器产生的超声并不会损害生物分子的结构完整性,因此蛋白可以连续去折叠和再折叠长达数小时,并能够得到单个蛋白多次去折叠和再折叠的曲线。相比于其他SMFS方法经过多次拉伸和收缩之后对蛋白造成光学损伤或力学损伤使得实验被迫终止,AFS能够获得更多的信息。图3b: 单个力-距离曲线中截取一小段,表示一个拉伸过程。将力从15 pN增加至19 pN,可以观察到4个去折叠过程,与蛋白的4个结构域相符合,拉伸长度为30 nm至100 nm。AFS的高分辨率检测功能可以很清晰地区分去折叠过程。AFS在x,y方向精度为2 nm,在z方向精度为4 nm(频率为25 Hz),可以大幅提高(去)折叠研究的精密程度。图3c: 图3b中分子的18秒范围内的时间-距离曲线。AFS可以检测短至毫秒级至长达10小时以上的事件,用于研究蛋白的热力学和动力学。通过检测踝蛋白的去折叠步骤并记录连续的高分辨率的去折叠轨迹,可以得出AFS如何用于研究蛋白去折叠。研究蛋白(去)折叠的详细机制能够在生物物理和生物医药领域产生突破性发现。今后的蛋白折叠以及蛋白相互作用的研究中,AFS的多分子并行操控功能将发挥重要作用,用户可以同时并行检测大量的蛋白分子。用户可以获得大量的实验数据,在不影响分辨率的同时对蛋白的机械性质数据作出分析。

  • 悬赏征集真蛋白的检测技术(已征集18种)

    各位网友,在下想征集真蛋白的检测技术。80年代,曾有2种蛋白检测技术的诞生(可能不止两种,请大家集思广益),一种是凯氏定氮法,一种是杜马斯燃烧法。目前我们用的最多的是凯氏定氮法。 大家都知道,这两种方法都是以氮元素的量乘以相应的系数,得出蛋白的含量,是粗蛋白的含量。2008年的三鹿奶粉事件,就是因为不能检测真蛋白而发生的。 现在小弟在这个帖子中,征集各位大侠的检测方案。要求: 原理: 使用仪器: 检一个样的时长: 注意:每发一种新的检测帖,奖励30分,与楼上重复的不得分。各位先到先得了!http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/default/em09502.gif==============================================非常感谢:hhciq对本帖的大力支持!送http://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gifhttp://simg.instrument.com.cn/bbs/images/brow/em23.gif,感谢xujing0202520的补充。现将hhciq及xujing0202520的回帖整理如下:请hhciq把把关,看有没有什么重复的。1、采用化学发光方法, 结合有效氮吸收装置,测定饲料中的粗蛋白质。静态注射化学发光法选用2.0×10-4mol/L的Luminol溶液,用量为2.00ml,待测液的用量为2.00ml。静态注射化学发光法简化了测试方法,缩短了时间,加标回收率为86.91%~104.60%,RSD5%(n=5),适用于饲料生产部门的质量控制。 2、反相高效液相色谱法 反相高效液相色谱法通常采用低离子强度酸性有机冲洗液和烷基硅胶键合固定相, 影响分离的因素主要有流动相组成、洗脱湿度、洗脱液p H值、离子对试剂和流速等; 有利于分离的条件是低 p H值、流动相、室温或较高的温度及使用乙腈或异丙醇作为有 机部分,三氟乙酸 ( T F A)对于蛋白质及气相色谱公认是一种较好的流动相添加剂。 蛋白质的保留性质和选择性还与键合固定相的性质有关, 采用大孔硅胶和短链烷基 键合固定相在蛋白质分离中具有优势。3、正交轴逆流色谱法是新近发展起来的一种方法。 具体是:以n l ( 质量分数为 1 2 . 5 % 的P E G 8 0 o 0 ) :n l( 质量分数为2 5 %的磷酸氢二钾)=1 :1 或i n( 质量分数为 1 2 . 5 %的 P E G 8 0 0 0 ) : m ( 质量分数为3 0 % 磷酸氢二钾) =1 :1 为溶剂系统,以下相作流动相,上相 作固定相,操作时采用5 0 0 r / m i n的转速和6 0 0 ml / h的流动相流速。该方法在分离度不大 的基础上提高了进样量,适用于分离天然生物大分子。4、微乳液毛细管电动色谱分离法 ( ME E K c) 微乳液毛细管电动色谱分离法是在胶束电动色谱 ( ME K c)基础上发展起来的,在E K C中,分离载体为离子胶束,它由表面活性剂组成,不同的表面活性剂构成不同的胶束,因而具有不同选择性,若以水包油微乳液作为分离载体,则称之为ME E K C法, 该法是一种新型的分离技术,目前多用于小分子中性物质的分离。5、毛细管电泳法 电泳一直是研究蛋白质的重要方法。毛细管电泳除了具备凝胶电泳的高分辨力以 外,以其快速、定量、重复性好。灵敏度高及自动化程度高等诸多优点在近几年内成为 蛋白质分离分析一项崭新且重要的技术。 其分离机理是根据被分离物质的泳动率不同而 将其分开,毛细管电泳仪就是基于这个原理而设计的自动化分离分析样品的仪器,由于 毛细管电泳刚兴起,目前主要应用的模式仍是自由溶液毛细管电泳,虽然此法具备多项 优点,但仍有不足之处。首先它不能用于制备分离,再者当样品较稀时不能象H P L C那 样进样较多体积,使样品吸附在柱上,然后洗脱下来。 6、毛细管导电聚焦法 ( C mF ) C l E F法可用于分离等电点 ( P I )相差0 . 1 2 p H单位的蛋白质,其基本步骤是:先在 毛细管内对蛋白质进行等电聚焦,然后对分离的蛋白质区带进行检测,按照迁移技术的 不同,分离方法可分为两步法、一步法、固定区带法。C l E F分离蛋白质应先解决基本 问题:消除或减少电渗的涂层方法、检测方法和条件,蛋白质区带的迁移及 P I测定方法,影响C I E F分离效能的因素,两性电解质的组成和浓度、毛细管长度、聚焦电压等。 7、反胶团萃取法 反胶团萃取分离蛋白质是一种新型的有发展前途的生物产品的分离技术。 它是利用 表面活性剂在有机溶剂中形成反向胶团,从而实施了对蛋白质的有效萃取,是表面活性 剂在生物工程中的一种成功应用。8、累加进样分离法 它是指导蛋白质在梯度开始后的一段时间内可以多次重复进样而其保留值无可觉 察的变化的方法。实验证明:在洗脱液远离突跃点时,蛋白质可以多次重复进样而其保 留值与常规分离无明显的变化。 这种累加进样分离法在蛋白质的制各纯化中有重要的应 用价值,它可以提高有效柱容器,节省大量时间和消耗,在一次色谱分离中完成聚集和 分离两步操作,可用分析型仪器制各数量较大的样品。9、凯氏( K j e l d a h 1 ) 定氮法 将被测试的样品与浓硫酸在硫酸铜和硫酸钾存在下共热消化, 含氮有机物即分解产生氨、二氧化碳和水, 氨与硫酸反应变成硫酸铵。消化后向消化液中加入强碱碱化使之分解放出氨,用水蒸气将氨蒸至硼酸液中, 用标准强酸溶液滴定收集氨的硼酸溶液, 即可计算出样品的氮含量, 从而折算出样品的蛋白质含量( 通常由含氮量乘以系数 6 . 2 5计算出( 该系数为蛋白质平均含氮量的倒数) , 乳制品通过乘以系数 6 . 3 8计算出( 该系数为乳制品中蛋白质含氮量的倒 数) ) 。这种方法是K j e l d a h l 在 1 8 8 3年发明的, 当时他只使用硫酸分解试样, 测定谷物中的蛋白含量, 需要较长的反应时间。后来 G u n n i n g 搞清楚了消化机理, 在消化时加入 K s O 使反应温度由原来的3 8 0 ~ C( 硫酸沸点) 上升到4 0 0 ~ C, 并加入硫酸铜为催化剂, 提高了消化速度, 改进了凯氏定氮法。该方法的缺点是耗时长, 灵敏度低, 样品中的含氮化合物会影响蛋白含量的测定。要想准确测定出蛋白含量, 可以先测定出总含氮量。再用三氯乙酸将样品溶液中的蛋白沉淀除去, 然后测定溶液的非蛋白含氮量, 最后从总含氮量中扣除非蛋白含氮量就可以比较准确地测定出样品的真正蛋白含量。10、

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