在单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞中,CD14的合成和表达可以受到不同介质的调节和改变,如在中性粒细胞中,TNF-α、G-CSF、甲酰蛋氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸(formylmethionyl-leucyl-phenylalanine ,f-MLP)和LPS可以使CD14表达上调到2倍左右。在单核细胞中,抗炎症因子IL-4和IL-13在24~48h中可以使CD14在转录水平上表达下降。INF-α,INF-γ、IL-2和TGF-β能够诱导CD14表达快速下调,CD14的配体LPS也能改变CD14分子在单核细胞上的数目。在不同的细胞类型中,用不同的内毒素浓度和培育时间进行培育,CD14分子的表达结果也不一致。用LPS刺激单核细胞30~180min后,CD14表达的程度显示快速上调达50%~100%;接着,3~6h后,CD14表达下调达50%~75%;1~6d后又显著上调达200%~300%。首次CD14快速上升是由于细胞内CD14分子池发生细胞内转位的结果,第二次上升是与蛋白质重新合成以及单核细胞分化有关。
CD14 为髓性细胞的模式识别分子。除了LPS之外,某些宿主分子和其他细菌分子也可以结合到髓性细胞的CD14分子上,并能诱导转录因子的活化。这些分子包括:磷脂酰肌醇化合物(phosphatidylinositides),结核杆菌的LAM、肺炎克雷伯杆菌的酰基聚半乳糖苷、假单胞菌的聚糖醛酸(polyuronic acid)聚合物、链球菌鼠李糖-半乳糖聚合物、PGN的肽聚糖,脂胞壁酸、皮炎芽生菌﹑酵母的W1表面抗原、疏螺旋体(bortelia)、苍白密螺旋体、脆弱类杆菌的外膜脂蛋白和脂多肽、节肢动物的甲壳质、革兰阳性菌的细胞提取物,宿主的热休克蛋白70(heat shock protein 70,hsp70)以及凋亡小体等。另外,LAM也可在重组sCD14或重组LBP存在的条件下刺激未分化的THP-1细胞发生NF-κB转位,同时无CD14表达的细胞和PGN无反应的细胞能够在转染CD14分子后变成PGN敏感性细胞。
上述CD14配体分子均为高度保守的分子,具有类似的结构特点,能够被相同的受体所识别,如髓性细胞的CD14分子、TLR等。尽管这些共同的结合受体为CD14,但就LPS 和LPS类似配体而言,其他CD14结合信号转导分子可能存在差异,如LPS受体为TLR4、脂蛋白受体为TLR2、细菌DNA中CpG受体为TLR9。
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