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色氨酸残基在碳
碳-碳水解酶（C-C水解酶）作为α/β水解酶环裂产物C-C键的断裂，该反应是细菌降解芳香族化合物途径中的关键步骤。为了解水解酶的催化特性，本文对该酶部分氨基酸进行了定点突变，并对突变体的动力学参数，化学修饰剂对突变体活性的影响以及突变体的二级结构进行了测定。各突变体的动力学参数特征为：突变体S110A，H265A和D237A的催化效率为野生型的1/104~1/103；突变体W85A和W219A催化效率分别为野生型的5/18和1/3，而同为色氨酸的突变体，W266A的催化效率只有野生型的1/104。化学修饰剂对突变体S110A，H265A，D237A和W266A的酶活性几乎没有影响；而对突变体W85A和W219A却有较大的影响，修饰后，其相对活性仅为对照的10%~30%。突变体的圆二色谱（CD谱）分析表明，与野生型相比，突变体的二级结构没有发生改变。证明了Ser110，Asp237，His265是2-羟基-6-氧-6-苯基己-2，4-二烯酸水解酶（HOPDA hydrolase，HOPDA水解酶）催化反应所必需的氨基酸，并提出了Trp266在催化反应中也同样起到了非常关键的作用。
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